Kvaternarna struktura proteina predstavlja četverorazinsku strukturu, a na četvrti način interakcije. Etimološki kvartarni je ispravno korigirati u kvarterni jer je izvedeno iz latinskog distributivnih brojeva i dolazi iza binarni ternarni; dok je kvartarni izvedeno iz rednih brojeva, a slijedi iza "sekundarni" i "tercijarni". Međutim, kvaternarni je standard u biologiji. To je broj i raspored višestrukih presavijanja proteina. Uključuje organizacije od jednostavnih dimernih proteina do velikih homooligomernih i kompleksa sa definiranim ili promjenjivim brojem podjedinica.[1] Može se također odnositi i na biomolekularni kompleks proteina sa nukleinskim kiselinama i drugim kofaktorima.
Opis i primjeri
Mnogi proteini su zapravo sklopovi više polipeptidnih lanaca. Kvaterna struktura odnosi se na broj i raspored proteinskih podjedinica u odnosu jednog sa drugim.[2] Primjeri proteina sa kvarternom strukturom uključuju hemoglobin, DNK polimerazu i ionski kanal. Enzimi sastavljeni od podjedinica s različitim funkcijama ponekad se nazivaju i holoenzimi, u kojima su neki dijelovi poznati kao regulatorne podjedinice, a funkcionalno jezgro je poznata kao katalitička podjedinica. Ostali sklopovi koji se nazivaju multiproteinski kompleks također imaju kvaternu strukturu. Primjeri uključuju nukleosom ei mikrotubule. Promjene u kvarternoj strukturi mogu se dogoditi putemkonformacijske promjene unutar pojedinih podjedinica ili preusmjeravanjem podjedinica u odnosu jedna na drugu. Upravo u takvim promjenama, koje su podloga kooperativnosti i alosterizacije u "multimernim" enzimima, mnogi proteini prolaze regulaciju i obavljaju svoju fiziološku funkciju.
Navedena definicija slijedi klasični pristup biohemiji, uspostavljen u vrijeme kada je bilo teško utvrditi razliku između proteina i funkcionalne, proteinaste jedinice. U novije vreme poziva se na interakciju protein-protein kada se govori kvarternoj strukturi proteina i svi sklopovi proteina smatraju se kao proteinski kompleks.
Nomenklatura
Broj podjedinica u oligomernom kompleksu opisan je korištenjem imena koja završavaju na –mer (grčki za "dio, podjedinica"). Formalna i grčko-latinska imena uglavnom se koriste za prvih deset tipova i mogu se koristiti za do dvadeset podjedinica, dok se kompleksi višeg reda obično opisuju brojem podjedinica, a zatim slijedi –merni.
|
|
|
|
- *Nema poznatih primjera
Iako se kompleksi veći od oktamera rijetko primjećuju kod većine proteina, postoje neki važni izuzeci. Virusne kapside često su sastavljeni od višestrukih 60 proteina. Nekoliko molekulskih mašina se također nalaze u ćeliji, kao što su proteasom (četiri heptamerna prstena = 28 podjedinica), transkripcijski kompleks i splajsom. Ribosom je vjerovatno najveća molekulska mašina, a sastoji se od mnogo molekula RNK i proteina.
U nekim slučajevima bjelančevine formiraju komplekse koji se tada spajaju u još veće komplekse. U takvim slučajevima koristi se nomenklatura, npr. "dimer dimera" ili "trimer dimera", kako bi se sugeriralo da se kompleks može disocirati na manje potkomplekse prije disocijacije u monomere.
Determinacija
Broj podjedinica u proteinskom kompleksu često se može odrediti mjerenjem hidrodinamičkog molekulskog volumena ili mase netaknutog kompleksa, za što su potrebni prirodni uslovi rastvora. Za „presavijene“ proteina, masa se može zaključiti iz njenog volumena koristeći djelomičnu specifičnu zapreminu od 0,73 ml/g. Međutim, mjerenja zapremine su manje izvjesna od mjerenja mase, jer se čini da nepresavijeni proteini imaju puno veći volumen od presavijenih; potrebni su dodatni eksperimenti kako bi se utvrdilo je li neki nepresavijeni protein formirao oligomer.
Predviđanje
Neki bioinformatički metodi razvijeni su za predviđanje kvarternih strukturnih atributa proteina na osnovu informacija o njihovim sekvencama, pomoću različitih načina pseudoaminokiselinskog sasatava (vidi, naprimjer, reference[3][4][5]).
Direktno mjerenje mase netaknutih kompleksa
- Taloženje-ravnoteža analitička ultracentrifuga
- elektrosprejna masena spektrometrija
- Spektrometrijski imunološki test MSIA
Direktno mjerenje veličine netaknutih kompleksa
- Statičko rasipanje svjetlosti
- Hromatografija za isključivanje veličine (potrebna je kalibracija)
- Dualna polarizaciona interferometrija
Indirektno mjerenje veličine netaknutih kompleksa
- Brzina sedimentacije analitička ultracentrifugacija (mjeri se translacijska difuzijska konstanta)
- Dinamičko raspršivanje svetlosti (meri se translacijska difuzijska konstanta)
- Impulsni gradijent nuklearne magnetne rezonanca proteina (meri setranslacijska difuzijska konstanta)
- Fluorescentna polarizacija (mjeri se rotacijska difuzijska konstanta)
- Dielektrično opuštanje (mjeri se rotacijska difuzijska konstanta)
- Dualna polarizacijska interferometrija (mjeri veličinu i gustoću kompleksa)
Metode koje mjere masu ili volumen u uvjetima razvijanja)] (kao što su MALDI-TOF masena spektrometrija i SDS-PAGE uglavnom nisu korisni, budući da neproduktivna stanja obično uzrokuju složenu pojavu za disocijaciju u monomere. Međutim, one se ponekad mogu primijeniti; naprimjer, eksperimentator može primijeniti SDS-PAGE nakon što je najprije primijenio tretman netaknutog kompleksa hemijskim reagensima unakrsne veze .
Interakcije protein-protein
Proteini su u stanju da formiraju vrlo uske komplekse. Naprimjer, inhibitor ribonukleaze veže se na ezim ribonukleaza A sa konstantnom disocijacije otprilike 20 fM. Ostali proteini su se razvili tako da se specifično vežu za neobične ostatke drugog proteina, npr. biotinske grupe (avidin), fosforilirane tirozine (SH2 domeni) ili segmente bogate prolinom (SH3 domeni). Interakcije proteina i proteina mogu se konstruirati tako da favoriziraju određena stanja oligomerizacije.[6]
Također pogledajte
Reference
Vanjski linkovi
Wikiwand in your browser!
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
