Acetilizacija ili Acetilacija(ili po IUPAC nomenklaturi etanoilacija) je reakcija u kojoj se u hemijski spoj uvodi acetilna funkcijska grupa.[1][2][3]
Nasuprot tome, deacetilacija je uklanjanje acetil grupe. U toj reakciji se atom vodika hidroksilne grupe zamjenjuje acetil grupom (CH3CO) dajući specifični ester acetat.Anhidrid sirćetne kiseline se često koristi kao acetilacijski agens koji reagira sa slobodnim hidroksilnim grupama. Naprimer, ova supstanca se koristi u sintezi aspirina i heroina.[1][2][4][5]
Acetilizacija proteina
Acetilacija je važna modifikacija proteina u ćelijskoj biologiji; i proteomičke studije su identificirale na hiljade acetiliziranih sisarskih proteina.[6][7][8] Acetilacija se javlja kao ko-translacijska i posttranslacijska modifikacija proteina, naprimjer, histona, p53 i tubulina. Među ovim proteinima, hromatinski proteini i metabolički enzimi su visoko zastupljeni, što pokazuje da acetilacija ima značajan utjecaj na ekspresiju gena i metabolizam. U bakterija, 90% proteina uključenih u centralni metabolizam crijevne salmonele je acetilirano.[9]
Acetilacija N-kraja
N-kraj acetilacije je jedan od najčešćih ko-translacijskih kovalentnih modifikacija proteina u eukariota, a to je od ključne važnosti za regulaciju i funkciju različitih proteina. Acetilacija N-terminala ima važnu ulogu u sintezi, stabilnosti i lokalizaciji proteina. Oko 85% svih ljudskih proteina i 68% u kvasca su acetilizirane na Nα-kraju.[10] Nekoliko proteina prokariota i archaea su također putem acetilacije modificirali svoj N-kraj. N-terminalnu acetilaciju katalizira set enzimskog kompleksa, N-terminalnih acetiltransferaza (NAT). NAT prenese acetil grupa iz acetil-koenzima A (Ac-CoA) na α-amino grupu prve aminokiselinskog ostatka proteina. Različiti NAT su odgovorni za acetilaciju u nastajanju proteina N-kraja, a za acetilacija je utvrđeno da je nepovratan proces. (Ac-CoA) je na α-amino grupa prvog aminokiselinskog ostataka proteina.[11]
Acetiltransferaze N-kraja
Do danas je kod ljudi pronađeno šest različitih NAT: NatA, NatB, NatC, NatD, NatE i NatF. Svaki od ovih različitih enzimskih kompleksa je specifičan za različite aminokiseline ili sekvence aminokiselina koje su prikazana u sljedećoj tabeli.
- Sastav i specifičnost podloga NAT-a
NAT | Podjedinicas (katalitska podjedinica je boldirana) | Supstrat |
---|---|---|
NatA | Naa10 (Ard1) Naa15 (Nat1) | Ser-, Ala-, Gly-, Thr-, Val-, Cys- N-krajevi |
NatB | Naa20 (Nat3) Naa25 (Mdm20) | Met-Glu-, Met-Asp-, Met-Asn-, Met-Gln- N-krajevi |
NatC | Naa30 (Mak3) Naa35 (Mak10) Naa40 (Nat5) | Met-Leu-, Met-Ile-, Met-Trp-, Met-Phe- N-krajevi |
NatD | Naa40 (Nat4) | Ser-Gly-Gly-, Ser-Gly-Arg- N-krajevi |
NatE | Naa50 (Nat5) Naa10 (Ard1) Naa15 (Nat1) | Met-Leu-, Met-Ala-, Met-Lys-, Met-Met- N-krajevi |
NatF | Naa60 | Met-Lys-, Met-Leu-, Met-Ile-, Met-Trp-, Met-Phe- N-krajevi |
Također pogledajte
Reference
Vanjski linkovi
Wikiwand in your browser!
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.