酶動力學

酶動力學，又被稱為酶催化動力學、酶反應動力學或酵素動力學，是研究酶催化的化學反應速率的學科。酶動力學對於某一特定酶的研究，可以提供許多重要信息。如該種酶的催化機理、在代謝途徑中的作用、其在細胞中的活性如何被調控以及相關藥物和毒藥如何抑制其活性。

當酶結合多個底物，如二氫葉酸還原酶（右圖所示）時，酶動力學也可以顯示這些底物結合的順序和釋放產物的順序。

酶的結構的知識有助於解釋動力學數據。例如，結構可以表明底物和產物如何在催化過程中結合; 反應發生什麼變化; 甚至特定氨基酸殘基的作用機制。機制中有些酶顯着改變形態; 在這種情況下，確定具有和不具有不經歷酶反應的結合底物類似物的酶結構是有幫助的。

歷史

1902年，維克多·亨利（Victor Henri）提出了對酶動力學進行定量的理論，^[1]但是由於忽略了溶液中氫離子濃度的影響，他的實驗結果無法驗證這一理論。在1909年，Peter Lauritz Sørensen提出了對數的pH尺度並引入「緩衝」這一概念後，^[2]德國化學家Leonor Michaelis和他的加拿大博士後Maud Leonora Menten重複了Henri的實驗，實驗結果肯定了Henri所提出的方程。這一方程被稱為Henri-Michaelis-Menten kinetics或Michaelis-Menten kinetics，中文對應名稱為米氏方程。^[3]這一工作被G. E. Briggs和J. B. S. Haldane所進一步發展，此二人所提出的動力學方程至今仍得到廣泛使用。^[4]

多層基板的反應

多層基板的反應，後續複雜的速率方程描述如何襯底的約束，以及以何種順序。

化學機理

一個很重要的目的測量酶動力學是確定化學機制的一種酶反應，即該序列的化學步驟變換到基板產品。

酶抑制和活化

酶抑制劑是減少或消除酶活性的分子，而酶活化劑是增加酶的催化速率的分子。這些相互作用可以是可逆的（即取消該抑制劑恢復酶活性）或不可逆的（即抑制劑永久地失活酶）。

參看

蛋白質動力學（英語：Protein dynamics）

參考文獻

[1]
Henri,V. Theorie generale de l'action de quelques diastases. Compt. rend. hebd. Acad. Sci. Paris. 1902, 135: 916–919.
[2]
Sørensen,P.L. Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen. Biochem. Z. 1909, 21: 131–304.
[3]
Michaelis L., Menten M. Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochem. Z. 1913, 49: 333–369. English translation （頁面存檔備份，存於互聯網檔案館） Accessed 6 April 2007
[4]
Briggs G. E., Haldane J. B. S. A note on the kinetics of enzyme action. Biochem. J. 1925, 19: 339–339 [2007-10-06]. PMID 16743508. （原始內容存檔於2015-03-19）.

進階閱讀

Athel Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics. (3rd edition), Portland Press 2004, ISBN 1-85578-158-1.
Irwin H. Segel, Enzyme Kinetics : Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems. Wiley-Interscience; New Ed edition 1993, ISBN 0-471-30309-7.
Alan Fersht, Structure and Mechanism in Protein Science : A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding. W. H. Freeman, 1998. ISBN 0-7167-3268-8
Santiago Schnell, Philip K. Maini, A century of enzyme kinetics: Reliability of the K_M and v_max estimates, Comments on Theoretical Biology 8, 169–187, 2004 DOI: 10.1080/08948550390206768
Chris Walsh, Enzymatic Reaction Mechanisms. W. H. Freeman and Company. 1979. ISBN 0-7167-0070-0
Nicholas Price, Lewis Stevens, Fundamentals of Enzymology, Oxford University Press, 1999. ISBN 0-19-850229-X
Tim Bugg, An Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry Blackwell Publishing, 2004 ISBN 1-4051-1452-5

外部連結

Animation of an enzyme assay （頁面存檔備份，存於互聯網檔案館） — Shows effects of manipulating assay conditions
MACiE （頁面存檔備份，存於互聯網檔案館） — A database of enzyme reaction mechanisms
ENZYME （頁面存檔備份，存於互聯網檔案館） — Expasy enzyme nomenclature database
ExCatDB — A database of enzyme catalytic mechanisms
BRENDA — Comprehensive enzyme database, giving substrates, inhibitors and reaction diagrams
SABIO-RK — A database of reaction kinetics
Joseph Kraut's Research Group, University of California San Diego — Animations of several enzyme reaction mechanisms
Symbolism and Terminology in Enzyme Kinetics — A comprehensive explanation of concepts and terminology in enzyme kinetics
An introduction to enzyme kinetics — An accessible set of on-line tutorials on enzyme kinetics
Enzyme kinetics animated tutorial （頁面存檔備份，存於互聯網檔案館） — An animated tutorial with audio

[1] [1]
Henri,V. Theorie generale de l'action de quelques diastases. Compt. rend. hebd. Acad. Sci. Paris. 1902, 135: 916–919.

[2] [2]
Sørensen,P.L. Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen. Biochem. Z. 1909, 21: 131–304.

[3] [3]
Michaelis L., Menten M. Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochem. Z. 1913, 49: 333–369. English translation （頁面存檔備份，存於互聯網檔案館） Accessed 6 April 2007

[4] [4]
Briggs G. E., Haldane J. B. S. A note on the kinetics of enzyme action. Biochem. J. 1925, 19: 339–339 [2007-10-06]. PMID 16743508. （原始內容存檔於2015-03-19）.

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[2]

[3]

[4]