核糖體蛋白質（Ribosomal Protein，簡稱「核糖體蛋白」或「RP」）是參與構成核糖體的所有蛋白質的統稱。由於核糖體蛋白質需要高濃度的鹽溶液和強解離劑（如含高濃度Mg2+的67%的CH3COOH或3mol/L LiCl~4mol/L (NH2)2CO）才能將其分離[1]，所以這類蛋白質相對於「核糖體相關蛋白質」也被稱為「真核糖體蛋白質」。
因為在核糖體自組裝過程中，這類蛋白質逐批與rRNA結合形成核糖體的大、小亞基，所以這些蛋白質又按與rRNA結合的順序分為「初級結合蛋白」、「次級結合蛋白」與「遲結合蛋白」等幾組。
當前，對核糖體蛋白質的了解主要來自對大腸桿菌（E. coli）核糖體的研究。大腸桿菌的大多數核糖體蛋白質已應用雙向聚丙烯酰胺凝膠電泳技術進行分級分離[1]、測定了一級結構並研發出針對它們的特異性抗體。以上成果及電子顯微鏡的應用為進一步研究核糖體中各蛋白質的構型提供了可能。
研究表明:
大腸桿菌的核糖體蛋白質
大腸桿菌細胞的核糖體小亞基中約有22種蛋白質（編號為S1至S22），其核糖體大亞基中約有34種蛋白質（編號為L1至L36）。這些蛋白質是免疫學上獨立的蛋白質，只有L7與L12之間表現出相互交叉反應。這些核糖體蛋白質中除S6、L7及L12（等電點約為5）之外全部都是鹼性蛋白質（等電點約為10）。此外，除了以下列出的三組例外，其餘的核糖體蛋白質都是相互有差異的：
核糖體小亞基蛋白質的配布情況
各種核糖體蛋白質在核糖體中的配布情況主要採用重組合技術、化學交聯技術、熒光標記技術、免疫電鏡法和親和層析法等技術研究的[1]。
在大腸桿菌核糖體小亞基（30S）的組裝過程中，編號為S4、S7、S8、S15、S17及S20的核糖體蛋白質能直接與16S rRNA結合；在上述第一批蛋白質（統稱為「初級結合蛋白」）與rRNA形成複合物後，編號為S5、S6、S9、S12、S13、S16、S18及S19的第二批蛋白質（統稱為「次級結合蛋白」）再與之前形成的複合物結合；次級結合蛋白結合後也使最後一批編號為S2、S3、S10、S11、S14及S21的蛋白質（統稱為「遲結合蛋白」）的結合更為穩固。蛋白質與螺旋連接處的結合對引發正確的RNA三級摺疊與組織核糖體的整體結構至關重要。幾乎所有的核糖體蛋白質結構中包含球狀結構域和能聯絡離它們較遠的RNA的延伸結構域。
核糖體額外的穩定性來自這些核糖體蛋白質中的鹼性官能團對rRNA骨架邊緣磷酸基團上相互排斥的負電荷的中和。核糖體蛋白質之間的相互作用（如靜電引力及氫鍵）也有助於維持整個核糖體結構的穩定。[3]
參考文獻
外部連結
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