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拉氏圖（又名 Ramachandran 圖、[φ,ψ]圖、α-碳與酰胺平面交角圖，英語：Ramachandran plot, Rama plot），起初是於1963年由 G. N. Ramachandran，C. Ramakrishnan 和 V. Sasisekharan 提出的[1]，是一種使蛋白質結構中，主鏈氨基酸殘基的二面角 ψ 和 φ 可視化的方法。
左側的圖形說明了主鏈二面角φ 和 ψ 的定義（當時被Ramachandran叫做 φ 和 φ'）[2]。肽鍵處的 ω 角通常是 180°，因為肽鍵的部分雙鍵性質使它保持平面結構[3]。右上方的圖，則展示了由 Ramachandran 等人於 1963年 至 1968年根據剛性球面模型計算得到的主鏈 φ,ψ 二面角允許的構象區域：完全允許的以實線表示，部分允許的則是虛線，點線則表示鬆弛的τ(N-Cα-C)角[4]。由於二面角的值 0° 和 360° 是等效的，拉氏圖的邊緣可以從左到右和從上到下「卷」起來。比如說，左下角的允許區的小條就可以與左上方的大的構象允許區域連接起來。
拉氏圖可以用於多少有些不同的兩種方面。一個從理論上展示哪些 ψ 和 φ 二面角的組合（或者說構象）對於蛋白質中的氨基酸殘基（如右上圖）是有可能的。其二是展示觀測數據點的經驗分佈（如右圖），用於結構確認中，或者在許多結構所組成的數據庫中（如左下3幅圖所示）。這兩種情況均常用於展示理論偏好區域的外形。
可以預料，更大的側鏈將會導致其更受限制，從而表現在拉氏圖上是一個更小的允許區域。實際上看起來並不是這樣；只有β-位碳原子處的亞甲基的影響比較大。甘氨酸的側鏈只是一個氫原子，比起所有其它氨基酸側鏈開頭的 -CH3, -CH2-, 或-CH< 有一個更小的范德華半徑，所以它是受限制最小的，這在甘氨酸的拉氏圖中（見左圖，甘氨酸）可以看出，其允許區域大多了。相反，脯氨酸的拉氏圖，由於其側鏈與主鏈 α-C 及 N 形成五元環，則表現出 ψ 和 φ 的非常有限的可能組合（見左圖，脯氨酸）
第一個拉氏圖於原子水平的蛋白質結構（肌紅蛋白，1960）首次測定後被計算出來，雖然其結論是基於短肽的小分子晶體學上。如今，幾十年過去了，已經有幾萬種通過X-射線晶體學測定並存儲於蛋白質資料庫（PDB）的蛋白質的高解像度結構。很多研究已經利用了這個數據以產生更加詳細精確的φ,ψ圖（Morris et al. 1992;[5] Kleywegt & Jones 1996;[6] Hooft et al. 1997;[7] Hovmöller et al. 2002;[8] Lovell et al. 2003[9]）。左側的三個圖展示了來自一系列高解像度的結構的數據點以及通常情況（除甘氨酸，脯氨酸及 pre-Pro之外所有氨基酸），甘氨酸及脯氨酸的偏好和允許的構象區域的輪廓。最常見的區域標記如下：α 表示 α-螺旋，Lα 表示左旋α-螺旋，β 表示 β-摺疊，ppII表示聚脯氨酸II。
也可以對多糖以及其它聚合物中的二面角類似作圖（例如，通過CARP等）。對蛋白質的前兩個側鏈二面角有一個相似的圖：Janin圖。
參見蛋白質資料庫條目，其中列出了更多類似的軟件。
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