抗原表位（英語：antigenic epitope）簡稱表位，也稱抗原決定簇（antigenic determinant）、抗原決定位[1]，是指抗原表面上決定抗原特異性的化學官能基，其可被免疫系統（尤其是抗體、B細胞或者T細胞）識別；這是因為免疫細胞並不能辨識整個大分子的免疫原，只能辨識免疫原分子上某些特定的部位。簡言之，表位就是抗原分子上與抗體或淋巴細胞受體結合的部位。
通常抗原表位是指外來蛋白質或多糖等物質的其中一部分，但只要能被自體免疫系統所識別的表位，也被歸為抗原表位；而相對且互補於抗原表位，在抗體或T細胞受體中能識別抗原表位的區域，稱為互補位、抗體決定簇或抗原結合位[2]。
蛋白質抗原的表位根據它們的結構以及與互補位的交互作用，被分為構型表位和線性表位這兩種類型[3]。其中構型表位由抗原氨基酸序列中的不連續部分組成，因此互補位和抗原表位的交互作用是基於表面的三維特徵和形狀，或者是抗原的三級結構。大部分的抗原表位都屬於構型表位。與此相反，線性表位是由一段連續的抗原氨基酸序列構成，與抗原的交互作用的基礎是其一級結構。
功能
T細胞抗原表位出現在抗原呈現細胞上，這種抗原將會和主要組織相容性複合體（MHC）相結合。由I型主要組織相容性複合體（MHC Ⅰ類分子）所呈現的T細胞抗原表位通常是由8至11個氨基酸長度的多肽，而II型主要組織相容性複合體（MHC Ⅱ類分子）所呈現的T細胞抗原表位相對更長，由13-17個氨基酸組成[4]，而非經典主要組織相容性複合體則呈現非多肽類的抗原表位，例如糖脂。
抗原表位有時候會發生交叉反應，這一特點通過抗獨特型抗體的調控，被免疫系統所利用。這一理論最初是由諾貝爾獎獲得者尼爾斯·傑尼所提出的。如果抗體和某個抗原的表位結合，這一互補區會變成抗原表位被另一個抗體所捕獲。如果第二個抗體是一個IgM類型的抗體，則這一結合會提升免疫系統的響應；而如果第二個抗體是IgG類型的抗體，則這一結合會降低免疫系統的響應。
抗原表位的繪製
抗原表位可以通過蛋白質陣列文庫等技術進行繪製。同時，目前正在大力開發一些可靠的工具，用於預測蛋白質的抗原表位。
抗原標記
抗原表位通常會被用於蛋白質組學以及其它基因產品的研究當中，是指通過DNA重組技術，能夠被普通抗體所識別的編碼抗原表位的基因序列。抗原標記可以被融合到某段基因當中，其後該表位被合成為蛋白質或者其它基因產品的一部分，上面的抗原表位標記會被抗體或者其它基因產品所識別，使得定位、提純以及進一步的分子鑑定等實驗室技術變得可行。用於該目的的抗原表位通常為Myc標記、HA標記、FLAG標記、GST標記、6xHis標記[5]以及OLLAS標記[6]。
引用
參見
外部連結
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