內肽酶(endopeptidase)又稱內切蛋白酶(endoproteinase),是蛋白水解肽酶,可催化多肽鏈中非末端(即分子內)肽鍵的水解,正好與外肽酶相反(可催化末端肽鍵的水解)[1]。因此,內肽酶不能將肽分解成單體,而外肽酶可以將蛋白質分解成單體。內肽酶的一個特例是寡肽酶,其底物是寡肽而不是蛋白質。
它們通常對某些氨基酸非常特異。內肽酶的例子包括:
- 胰蛋白酶:在精氨酸或賴氨酸之後切割,除非隨後是脯氨酸。非常嚴格。在pH8時效果最佳。
- 胰凝乳蛋白酶:在苯丙氨酸、色氨酸或酪氨酸之後切割,除非隨後是脯氨酸。在組氨酸、甲硫氨酸或亮氨酸之後切割得更慢。在pH8時效果最佳。
- 彈性蛋白酶:在丙氨酸、甘氨酸、絲氨酸或纈氨酸之後切割,除非後面是脯氨酸。
- 嗜熱菌蛋白酶:在異亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸或纈氨酸之前切割,除非前面有脯氨酸。有時在丙氨酸、天冬氨酸、組氨酸或蘇氨酸後切。熱穩定。
- 胃蛋白酶:在亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸或酪氨酸之前切割,除非前面有脯氨酸。還有其他一些,非常不具體;在pH2時效果最佳。
- 穀氨酰內肽酶:在穀氨酸之後切割。在pH8時效果最佳。
- 膜金屬內肽酶
參見
參考文獻
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