亮氨酸拉鏈（英語：leucine zipper，亦稱為亮氨酸剪刀[1]）是蛋白質中一種常見的三維結構模體，常見於許多轉錄因子的DNA結合結構域，因此涉及基因的表達調控。亮氨酸拉鏈在真核生物和原核生物的蛋白中都有發現，但以真核生物居多。
亮氨酸拉鏈是一種作為二聚體化結構域的超二級結構，且使相互平行的α-螺旋之間產生粘附力[2]。一個亮氨酸拉鏈包含了多個亮氨酸殘基，通常每七個氨基酸殘基就出現一次，這形成了一條兩性的α-螺旋，疏水區只在其中一側。這個疏水區提供了二聚化的區域，使得基序可以像「拉鏈」一樣拉起來。此外，疏水亮氨酸區域對於其結合到DNA是不可或缺的。
結構
亮氨酸拉鏈結構域的主要特徵是七肽重複的d位上大部分都是常見氨基酸——亮氨酸。通過對特定的一些轉錄因子的序列比對，發現這些轉錄因子形式都是每七個氨基酸出現一個亮氨酸，於是亮氨酸拉鏈首次鑑定出來。後來發現這些亮氨酸形成了捲曲螺旋的疏水核心。
亮氨酸拉鏈的每一半都是由每七個位置一個亮氨酸的短α-螺旋組成。標準的每一轉3.6個殘基的α-螺旋結構在亮氨酸拉鏈中發生了輕微的變化，形成了每一轉3.5個殘基的α-螺旋。與七肽重複一樣，每條鏈每兩轉就有一個亮氨酸與另一條鏈上的亮氨酸發生接觸。
轉錄因子中的bZIP家族由兩個區域組成，其中之一是通過氫鍵與DNA的小溝發生作用的鹼性區域，另一區域是承擔二聚化作用的疏水性的亮氨酸拉鏈。
生物學
亮氨酸拉鏈調節蛋白包括c-fos與c-jun（AP1轉錄因子），還有myc家族的成員包括myc、max與mdx1，它們是正常發育的重要調控物。如果它們在一些部位發生過量表達或突變，則會產生癌症。這些蛋白質以二聚體（同二聚體或異二聚體）的形式與DNA發生相互作用，又被稱為鹼性拉鏈蛋白（bZips）。
參考文獻
外部連結
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