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水通道蛋白（Aquaporin），又名水孔蛋白，是一种位于细胞膜上的蛋白质（内在膜蛋白），在细胞膜上组成“孔道”，可控制水在细胞的进出，就像是“细胞的泵”一样。
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考虑到水分子的体积与生物体内浓度，在水通道蛋白发现以前，普遍认为只是自由扩散也足够满足水的跨膜转运。
1992年，约翰霍普金斯大学医学院的美国科学家彼得·阿格雷发现，在一部分细胞中水的扩散尤其地快，并且这种扩散速度可以被汞离子可逆地阻断。这提示可能有一种未知的蛋白质在掌控着水的扩散。最终，他发现并命名了这种蛋白，并与通过X射线晶体学技术确认钾离子通道结构的洛克斐勒大学霍华休斯医研究中心的罗德里克·麦金农共同荣获了2003年诺贝尔化学奖。[1]
水通道蛋白（AQPs）不仅在人类等哺乳类动物的组织器官中有着多样而复杂的分布形式，在两栖类 、昆虫、植物 、细菌中也广有分布。它们都有能快速转运水分子通过质膜的特性，有的还能转运甘油及某些小分子单糖。 据此，可将 AQPs 分子分为两类：只选择性通过水分子的传统型水分子通道蛋白（orthodox aquaporins）和允许水、甘油及其他小分子溶质通过的水甘油通道蛋白（aquaglyceroporins）。[2]
水分子经过水通道蛋白时会形成单一纵列，以进入狭窄的漏斗型通道内。而内部的偶极作用会帮助水分子旋转，以适当角度穿越狭窄的通道。这就是水通道蛋白的蛋白构形为仅能使水分子通过之原因。在人体中，肾是排除人体内多余水份的重要器官。体液通过丝球体后，约有70%的水会通过第一水通道蛋白而重吸收回血液中，另外10% 会通过第二水通道蛋白被吸收，第二水通道蛋白受到抗利尿激素的调控。[3]
目前已知哺乳类动物体内的水通道蛋白有十三种，其中六种位于肾脏，但科学家对于其他水通道蛋白的存在仍有疑虑。最受关注的几项水通道蛋白比较如下：
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