Loading AI tools
хімічна сполука З Вікіпедії, вільної енциклопедії
Тропоміозин — фібрилярний білок, який являє собою паличкоподібну молекулу довжиною приблизно 40 нанометрів, шириною 20 Å і молекулярною масою від 65 до 70 кДа.Складається з двох перевитих α-спіралей та розміщений між двома сусідніми ланцюгами актину[1]
Тропоміозин зв'язується в єдиний комплекс з F-актином в ділянці вигину молекули, забезпечуючи її стабільність. По довжині тропоміозин дорівнює 7 субодиницям G-актину, при цьому контактує тільки з однією з ниткоподібних структур F-актину. Крім цього, тропоміозин спільно з тропоніном бере участь у регуляції взаємодії актину з міозином. Він складається з двох субодиниць α і β, причому існує декілька ізоформ α-субодиниць: α1, α3, α4.
У скелетних м'язах тропоміозин становить близько 3 % від загального м'язового білка.
Поширення потенціалу дії до Т-трубочок призводить до відкриття потенціалзалежних Ca2+ каналів цистерн саркоплазматичного ретикулуму і виходу кальцію в саркоплазму. Йони зв'язуються з тропоніном C, що призводить до зміни конформації білка тропоміозину, завдяки чому відкриваються активні центри актину, і починається цикл утворення поперечних актино-міозинових містків.[1]
Тропоміозини поділяють на дві групи:
Зміни в генах, що кодують одну з субодиниць тропоміозину, можуть призвести до спадкових захворювань.
Мутації у α1 призводять до таких захворювань як:
Мутації у α3:
Мутації у β:
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.