Serinproteas
From Wikipedia, the free encyclopedia
Serinproteaser (eller serinendopeptidaser) är enzymer som klyver peptidbindningar i proteiner hos vilka serin fungerar som en nukleofil aminosyra på enzymets aktiva sida. Serinproteaser återfinns hos både eukaryoter och prokaryoter och kan delas upp i två kategorier baserat på deras struktur: kymotrypsinlika (trypsinlika) respektive subtilisinlika serinproteaser. Hos människa deltar serinproteaserna i koordineringen av olika fysiologiska funktioner såsom matsmältning, immunförsvar, blodkoagulation och reproduktion.
Den här artikeln behöver källhänvisningar för att kunna verifieras. Motivering: För närvarande (2018-04) inga källor alls, varken som fotnoter eller som slutreferens. (2018-04) Åtgärda genom att lägga till pålitliga källor (gärna som fotnoter). Uppgifter utan källhänvisning kan ifrågasättas och tas bort utan att det behöver diskuteras på diskussionssidan. |
MEROPS proteasklassifikationssystem pekar ut 16 superfamiljer, var och en innehållande många familjer. Varje superfamilj använder en katalytisk triad eller diad i olika proteinkapslingar och representerar på så vis en utveckling av den katalytiska mekanismen. Majoriteten tillhör PA-klanens S1-familj av proteaser. För superfamiljer gäller att: P = superfamilj som involverar en blandning av nukleofila familjer, S = rena serinproteaser. Inom varje superfamilj finns familjer som karaktäriseras av deras katalytiska nukleofil.