Laktatna dehidrogenaza

From Wikipedia, the free encyclopedia

Laktatna dehidrogenaza

Laktatna dehidrogenaza (LDH or LD) je enzim koji je prisutan kod skoro svih živih čelija (životinja, biljki, i prokariota). LDH katalizuje konverziju laktata u piruvinsku kiselinu, i reakciju u suprotnom smeru. Pri tome dolazi do konverzije NAD+ u NADH i suprotno. Dehidrogenaza je enzim koji prenosi hidrid sa jednog molekula na drugi.

Укратко Identifikatori, EC broj ...
Затвори

LDH se javlja u četiri distinktne enzimske klase. Ovde je specifično opisana NAD(P)-zavisna L-laktatna dehidrogenaza. Drugi LDH enzimi deluju na D-laktat i/ili su zavisni od citohroma c: D-laktat dehidrogenaza (citohrom)) i L-laktata (L-laktat dehidrogenaza (citohrom)).

LDH je ekstenzivno izražena u telesnim tkivima, kao što su krvne ćelije i srčani mišići. Pošto se ona ispušta pri porvredi tkiva, ona je marker povreda i bolesti, kao što je otkazivanje srca.

Reakcija

Thumb
Reakcija koju katalizuje laktatna dehidrogenaza
Thumb
Mehanizam "guranja strelice" reakcije katalizovane laktatnom dehidrogenazom

Laktatna dehidrogenaza katalizuje interkonverziju piruvata i laktata sa istovremenom interkonverzijom NADH i NAD+. Ona konvertuje piruvat, finalni produkt glikolize, do laktata kad je kiseonik odsutan ili oskudan, a do reverzne reakcije dolazi tokom Korijevog ciklusa u jetri. Pri visokim koncentracijama laktata, enzim manifestuje povratnu inhibiciju, i brzina konverzije piruvata u laktat se smanjuje. Ovaj enzim takođe katalizuje dehidrogenaciju 2-hidroksibutirata, mada je to znatno lošiji supstrat od laktata.

Aktivno mesto

Ljudski LDH koristi His(193) kao protonski akeptor, koji deluje zajedno sa ostacima koji vezuju koenzim (Arg99 i Asn138), i supstrat (Arg106; Arg169; Thr248).[1] His(193) aktivnog mesta, nije prisutan samo u ljudskoj formi LDH, nego i kod enzima niza životinjskih vrsta, što je primer konvergentne evolucije LDH. Dve različite podjedinice LDH: LDHA takođe poznata kao M podjedinica LDH, i LDHB ili H podjedinica LDH, obe imaju isto aktivno mesto, i iste aminokiseline učestvuju u reakciji. Primetna razlika između ove dve podjedinice koji sačinjavaju LDH tercijarnu strukturu je zamena alanina (u M lancu) sa glutaminom (H lanca). Smatra se da je ova mala ali primetna promena razlog što se H podjedinica brže vezuje, dok se M podjedinična katalitička aktivnost ne umanjuje pod različitim uslovima, pri kojima je aktivnost H podjedinice pet puta manja.[2]

Vidi još

Reference

Literatura

Loading related searches...

Wikiwand - on

Seamless Wikipedia browsing. On steroids.