Fosfoglicerat kinaza

Fosfoglicerat kinaza (EC 2.7.2.3) () je enzim koji katalizuje reverzibilni transfer fosfatne grupe sa ATP-a na 3-fosfoglicerat proizvodeći ADP i 1,3-bisfosfoglicerat. Popout svih kinaza PGK je transferaza. Glukoneogeneza i Kalvinov ciklus, koji su anabolički putevi, koriste ATP i vrše reakciju u suprotnom smeru. Glikoliza, katabolički put, koristi reverznu reakciju da proizvede ATP. Postoje varijante glikolize koje ne koriste PGK.

Fosfoglicerat kinaza
Identifikatori
EC broj	2.7.2.3
CAS broj	9001-83-6
Baze podataka
IntEnz	IntEnz pregled
BRENDA	BRENDA pristup
ExPASy	NiceZyme pregled
KEGG	KEGG pristup
MetaCyc	metabolički put
PRIAM	profil
Strukture PBP	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Ontologija gena	AmiGO / EGO
Pretraga PMC članci PubMed članci NCBI proteini

Fosfoglicerat kinaza
Struktura kvašćane fosfoglicerat kinaze.[1]
Identifikatori
Simbol	PGK
Pfam	PF00162
InterPro	IPR001576
PROSITE	PDOC00102
SCOP	3pgk
SUPERFAMILY	3pgk
Dostupne proteinske strukture: Pfam structures PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum structure summary

Mehanizam i struktura

Fosfoglicerat kinaza je prisutna u svim živim organizmima i njena sekvenca je visoko konzervirana tokom evolucije. Ovaj enzim je monomer koji sadrži dva domena približno jednake veličine koji odgovaraju - i -kraju proteina. 3-fosfoglicerat (3-) se vezuje za N-terminal, dok se nukleotidni supstrati, ili , vezuju za -terminalni domen enzima.^[2] U osnovi svakog domena je šestolančana paralelna beta ravan okružena alfa heliksima. Domeni imaju sposobnost nezavisnog savijanja.^[3][4]

Ljudski izozimi

Fosfoglocerat kinaza 1 Identifikatori Simbol PGK1 Entrez 5230 HUGO 8896 OMIM 311800 RefSeq NM_000291 UniProt P00558 Ostali podaci EC broj 2.7.2.3 Lokus Hromozom X q13.3

Fosfoglocerat kinaza 2 Identifikatori Simbol PGK2 Entrez 5232 HUGO 8898 OMIM 172270 RefSeq NM_138733 UniProt P07205 Ostali podaci EC broj 2.7.2.3 Lokus Hromozom 6 p21-q12

Deficijencija fosfoglicerat kinaze (PGK) je vezana za hemolitičku anemiju i mentalne poremećaje kod ljudi.^[5]

Reference

1. Watson HC; Walker NP; Shaw PJ; . (1982). „Sequence and structure of yeast phosphoglycerate kinase”. EMBO J. 1 (12): 1635—40. PMC 553262 . PMID 6765200.CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
2. Kumar S, Ma B, Tsai CJ, Wolfson H, Nussinov R (1999). „Folding funnels and conformational transitions via hinge-bending motions”. Cell Biochem. Biophys. 31 (2): 141—164. PMID 10593256.
3. Yon JM, Desmadril M, Betton JM, Minard P, Ballery N, Missiakas D, Gaillard-Miran S, Perahia D, Mouawad L (1990). „Flexibility and folding of phosphoglycerate kinase”. Biochimie. 72 (6-7): 417—429. PMID 2124145.
4. Zerrad L, Merli A, Schröder GF, Varga A, Gráczer É, Pernot P, Round A, Vas M, Bowler MW (2011). „A spring-loaded release mechanism regulates domain movement and catalysis in phosphoglycerate kinase”. J. Biol. Chem. 286 (16): 14040—8. PMC 3077604 . PMID 21349853. doi:10.1074/jbc.M110.206813.
5. Yoshida A, Tani K (1983). „Phosphoglycerate kinase abnormalities: functional, structural and genomic aspects”. Biomed. Biochim. Acta. 42 (11-12): —. PMID 6689547.

Literatura

• Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
• Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
• Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
• Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.

Spoljašnje veze

• Phosphoglycerate+kinase на ()