Fosfofruktokinaza-1

From Wikipedia, the free encyclopedia

Fosfofruktokinaza-1

Fosfofruktokinaza-1 (-1) je jedan od najvažnijih regulatornih enzima (EC 2.7.1.11) glikolize. Ona je alosterni enzim formiran od 4 podjedinice i kontrolisan mnogim aktivatorima i inhibitorima. katalizuje korak glikolize u kome se konvertuju fruktoza 6-fosfat i ATP u fruktozu 1,6-bisfosfat i ADP.

β--fruktoza 6-fosfat Fosfofruktokinaza-1 β--fruktoza 1,6-bisfosfat
Thumb   Thumb
ATP ADP
Thumb
 
  Fruktoza bisfosfataza

Struktura

sisara je 340 [1] tetramer koji se sastoji od tri tipa podjedinica: mišićne (M), jetrene (), i trombocitne (). Sastav PFK1 tetramera se ralikuje u zavisnosti od tipa tkiva u kome su prisutni. Na primer, mišići izražavaju samo M izozim, te su mišićni PFK1 homotetrameri, M4. Jetra i bubrezi predominantno izražavaju izoformu. Eritrociti izražavaju M i podjedinice koji se randomno tetramerizuju u i tri hibridne forme enzima (). Kinetička i regulatorna svojstva različitih izoformi su zavisna od kompozicije. Tkivno specifične promene PFK aktivnosti i izoenzimski sadržaj znatno doprinose raznovrsnosti glikolitičke i glukoneogenske brzine u raličitim tkivima.[2]

je alosterni enzim čija struktura je slična sa hemoglobinom. On je dimer dimera.[3] Jedna polovina svakog dimera sadrži mesto vezivanja ATP molekula, dok je u drugoj polovini mesto vezivanja supstrata (fruktoze 6-fosfata ili F6P), kao i zasebno alosterno mesto vezivanja.[4]

Reference

Literatura

Vidi još

Spoljašnje veze

Wikiwand - on

Seamless Wikipedia browsing. On steroids.