Proteínogénna aminokyselina
From Wikipedia, the free encyclopedia
Proteínogénne alebo proteinogénne aminokyseliny sú aminokyseliny, ktoré sa zabudovávajú do bielkovín počas translácie. „Proteínogénny“ znamená „tvoriaci bielkoviny.“ Vo všetkých doménach života bolo nájdených 22 kódovaných (proteinogénnych) aminokyselín, z ktorých 20 sa nachádza v štandardnom genetickom kóde a ďalšie dve (selenocysteín a pyrolyzín) sa zabudovávajú do bielkovín počas translácie pomocou špeciálnych mechanizmov.[1] Niekedy sa tieto aminokyseliny označujú ako biogénne aminokyseliny alebo kódované aminokyseliny.[2][3]
Na rozdiel od proteínogénnych aminokyselín sa neproteínogénne aminokyseliny buď nezabudovávajú do bielkovín (patria sem napríklad GABA, L-DOPA alebo trijódtyronín), zabudovávajú sa tam kvôli chybe namiesto geneticky kódovaných aminokyselín, alebo sa neprodukujú štandardnými procesmi samostatne (napríklad hydroxyprolín). Posledná skupina vzniká často posttranslačnými úpravami bielkovín. Niektoré neproteínogénne aminokyseliny sú súčasťou neribozomálnych peptidov, ktoré vznikajú neribozomálnymi syntetázami peptidov.
Eukaryoty i prokaryoty využívajú na zabudovanie selenocysteínu do bielkovín špeciálnu nukleotidovú sekvenciu, SECIS element, ktorý počas translácie riadi preklad kodónu UGA (za bežných okolností stop kodónu) na selenocysteín. U niektorých metánogénnych prokaryotov sa kodón UAG (takisto za bežných okolností stop kodón) niekedy prekladá ako pyrolyzín.[4]
U eukaryotov existuje 21 proteínogénnych aminokyselín, medzi ktoré patrí štandardných 20 aminokyselín podľa genetického kódu a selenocysteín. Ľudia sú schopní syntetizovať 12 z týchto aminokyselín, buď jednu z druhej, alebo z iných produktov rôznych metabolizmov. Ostatných 9 musia prijímať z potravy[5] (zvyčajne v podobe bielkovín), takže sa označujú ako esenciálne aminokyseliny. K týmto aminokyselinám patrí histidín, izoleucín, leucín, lyzín, metionín, fenylalanín, treonín, tryptofán a valín (skratky H, I, L, K, M, F, T, W a V).[6]
Proteínogénne aminokyseliny sú príbuzné sade aminokyselín, ktoré je sú rozpoznávané autoaminoacylačným systémom ribozýmov.[7] To znamená, že neproteínogénne aminokyseliny by boli „vyradené“ náhodným evolučným úspechom foriem života založeného na nukleotidoch, ktoré by rozpoznávali proteínogénne aminokyseliny. Boli navrhnuté i ďalšie dôvody, prečo sa niektoré neproteínogénne aminokyseliny nevyužívajú v protesyntéze, napríklad ornitín a homoserín tvoria cyklus s peptidovou kostrou a delia bielkoviny na kusy s relatívne krátkymi polčasmi života, zatiaľ čo iné aminokyseliny sú toxické, napríklad kanavanín, ktorý je analógom arginínu, pretože sa chybne zabudovávajú do bielkovín.
Takisto bolo navrhnuté, že evolučný výber niektorých proteínogénnych aminokyselín z prebiotickej polievky prebehol vďaka ich lepšiemu zabudovávaniu do polypeptidového reťazca oproti neproteínogénnym aminokyselinám.[8]