Katalaza

Katalaza je široko rasprostranjen enzim i sreće se kod prokariota i eukariota. Predstavlja deo antioksidativne zaštite organizma. Katalaza razlaže toksični vodonik peroksid na molekul kiseonika i vodu. Vodonik peroksid zajedno sa superoksidnim anjonom (O2-), hidroksilnim radikalom (OH*) i singletnim kiseonikom spada u slobodne radikale kiseonika.^[1][2]

Katalaza
Identifikatori
EC broj	1.11.1.6
CAS broj	9001-05-2
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
KEGG	KEGG entry
MetaCyc	metabolic pathway
PRIAM	profile
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Ontologija gena	AmiGO / EGO
Pretraga PMC articles PubMed articles NCBI Protein search

Katalaza
Identifikatori
Simbol	Catalase
Pfam	PF00199
InterPro	IPR011614
PROSITE	PDOC00395
SKOP	7cat
Dostupne PDB strukture: 1a4e, 1cf9, 1dgb, 1dgf, 1dgg, 1dgh, 1e93, 1f4j, 1gg9, 1gge, 1ggf, 1ggh, 1ggj, 1ggk, 1gwe, 1gwf, 1gwh, 1h6n, 1h7k, 1hbz, 1iph, 1m7s, 1m85, 1mqf, 1nm0, 1p7z, 1p80, 1qf7, 1qqw, 1qwl, 1qwm, 1qws, 1si8, 1tgu, 1th2, 1th3, 1th4, 1u5u, 2a9e, 2cag, 2cah, 2iqf, 4blc, 7cat, 8cat

edit

Katalaza
PDB rendering based on 1dgb.
Dostupne strukture
1DGB, 1DGF, 1DGG, 1DGH, 1F4J, 1QQW
Identifikatori
Simboli	CAT; MGC138422; MGC138424
Vanjski ID	OMIM: 115500 MGI: 88271 HomoloGene: 55514 GeneCards: CAT Gene
EC broj	1.11.1.6
Ontologija gena Molekulska funkcija • aktivnost katalaze • proteinsko vezivanje • aktivnost oksdoreduktaze koja deluje na peroksid kao akceptor • vezivanje hema • aktivnost proteinske homodimerizacije • vezivanje metalnih jona • NADP vezivanje Ćelijska komponenta • mitohondrijski intermembranski prostor • lizozom • peroksizom • peroksizomska membrana • peroksizomski matriks • Endoplazmatični retikulum • Goldžijev aparat • citozol • ćelijska membrana Biološki proces • respons na reaktivne vrste kiseonika • metabolički proces purinskih baza • katabolički proces purinskih nukleotida • UV zaštita • katabolički proces vodonik peroksida • negativna regulacija apoptoze • proteinska tetramerizacija • pozitivna regulacija ćelijske deobe • metabolički proces nukleobaza, nukleozida i nukleotida
Pregled RNK izražavanja
podaci
Ortolozi
Vrsta	Čovek	Miš
Entrez	847	12359
Ensembl	ENSG00000121691	ENSMUSG00000027187
UniProt	P04040	Q3TVZ1
Ref. Sekv. (iRNK)	NM_001752.3	NM_009804.2
Ref. Sekv. (protein)	NP_001743.1	NP_033934.2
Lokacija (UCSC)	Chr 11: 34.46 - 34.49 Mb	Chr 2: 103.29 - 103.33 Mb
PubMed pretraga

Građa, osobine, uloga

Katalaza je izgrađena iz četiri podjedinice (tetramer), pri čemu svaka podjedinica sadrži po molekul hema.^[3][4] Zastupljen je gotovo kod svih organizama, počev od mikroorganizama, biljaka, životinja do čoveka. Kod čoveka je široko zastupljena, posebno u ćelijama jetre u peroksizomoma i crvenim krvnim zrncima. Osnovna uloga ovog enzima je razgradnja vodonik peroksida: ${\displaystyle 2\,H_{2}O_{2}\longrightarrow O_{2}+2\,H_{2}O}$

Kod čoveka i drugi enzimi kao npr. glutation peroksidaza mogu da razgrade vodonik peroksid. Glutation peroksidaza je u fiziološkim uslovima (mala koncentracija vodonik peroksida), čak aktivnija od katalaze. Kad koncentracija vodnik peroksida poraste uključuje se katalaza.

Mnoge bakterije poseduju ovaj enzim, kao jedan od patogenih faktora. U procesu fagocitoze leukociti (ćelije odbrambenog sistema) ubijaju bakerije stvaranjem pomenutih slobodnih radikala kiseonika. Prisustvo katalaze kod nekih bakterija im omogućava da prežive u neprijateljskoj sredini. Na osnovu prisustva ovog enzima mogu se identifikovati neke bakterije kao npr. stafilokokus aureus. Ukoliko se doda vodonik peroksid usled njegove razgradnje katalazom pojavljuju se mehurići kiseonika.

Povezano

• Sistem antioksidativne zaštite
• Slobodni radikali kiseonika
• Vodonik peroksid

Reference

1. Darinka Koraćević; Gordana Bjelaković; Vidosava Đorđević: Biohemija, Savremena administracija ISBN 86-387-0622-7
2. Donald Voet, Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 izd.). Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0.
3. Chelikani P, Fita I, Loewen PC (January 2004). „Diversity of structures and properties among catalases”. Cell. Mol. Life Sci. 61 (2): 192–208. DOI:10.1007/s00018-003-3206-5. PMID 14745498.
4. Goodsell DS (1. 9. 2004.). „Catalase”. Molecule of the Month. RCSB Protein Data Bank. Arhivirano iz originala na datum 2020-10-01. Pristupljeno 11. 2. 2007.

Literatura

• Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
• Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
• Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
• Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
• Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
• Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.

Spoljašnje veze

• Damage-Based Theories of Aging ()
• CAT ()
• Catalase FAQ ()
• Catalase Enzymatics, Expression and Applications MadSci Network Arhivirano 2009-03-09 na Wayback Machine-u ()