Липаза

Липа́зы, иногда Стеапсин^{[источник не указан 867 дней]} — ферменты класса гидролаз, которые катализируют расщепление липидов в ходе обменных процессов в организме^[1][2]. У человека имеются панкреатическая, гормончувствительная и другие липазы^[2].

Компьютерная модель панкреатической липазы (PLRP2) морской свинки.

Большинство липаз действует на специфический фрагмент глицеринового скелета в липидном субстрате (A₁, A₂ или A₃).

Липаза вместе с желчью^{[источник не указан 867 дней]} расщепляет жиры и жирные кислоты, а также жирорастворимые витамины A, D, E, K, обращая их в энергию теплопродукции.

Липопротеинлипаза расщепляет липиды (триглицериды) в составе липопротеинов крови и обеспечивает таким образом доставку жирных кислот к тканям организма.

Классификация

По классификации ферментов липазы относятся к эстеразам^{[источник не указан 867 дней]}.

Виды липаз^{[источник не указан 867 дней]}:

• Липаза карбоксильного эфира
• Желудочная липаза
• Языковая липаза
• Панкреатическая липаза
• Лизосомальная липаза
• Гормончувствительная липаза
• Эндотелиальная липаза
• Печёночная липаза
• Липопротеинлипаза
• Моноацилглицероллипаза
• Диацилглицероллипаза
• Фосфолипаза

Применение

Зарегистрирована^{[какая?]} в качестве пищевой добавки E1104^{[источник не указан 867 дней]}.

Диагностическое значение

Активность липазы^{[какой?]} в сыворотке крови может резко повышаться при заболеваниях поджелудочной железы, особенно при остром панкреатите, при хронических заболеваниях желчных путей, при пептической язве, перфорирующей в поджелудочную железу. Снижаться активность липазы может при кистозном фиброзе поджелудочной железы.

Примечания

1. Липазы : [арх. 19 октября 2022] / Медведев А. Е. // Большая российская энциклопедия [Электронный ресурс]. — 2017. (Липазы / Медведев А. Е. // Лас-Тунас — Ломонос. — М. : Большая российская энциклопедия, 2010. — С. 537. — (Большая российская энциклопедия : [в 35 т.] / гл. ред. Ю. С. Осипов ; 2004—2017, т. 17). — ISBN 978-5-85270-350-7.).
2. Липазы / Левчук Т. П., Могилевский Г. М. // Большая медицинская энциклопедия : в 30 т. / гл. ред. Б. В. Петровский. — 3-е изд. — М. : Советская энциклопедия, 1980. — Т. 13 : Ленин и здравоохранение — Мединал. — 552 с. : ил.

Литература

Литература на русском языке

С. К. Антонова, Л. М. Воробьёва, А. Д. Климова, Л. Л. Петрова, Л. В. Труфанова, Е. И. Таксанова. 2003 г. Руководство к практическим занятиям по биохимии.

Литература на английском языке^{[значимость факта?]}

• Afonso, C. L., E. R. Tulman, Z. Lu, E. Oma, G. F. Kutish, and D. L. Rock. 1999. The genome of Melanoplus sanguinipes entomopoxvirus. J Virol 73:533-52.
• Brady, L., A. M. Brzozowski, Z. S. Derewenda, E. Dodson, G. Dodson, S. Tolley, J. P. Turkenburg, L. Christiansen, B. Huge-Jensen, L. Norskov, and et al. 1990. A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase. Nature 343:767-70.
• Carriere, F., C. Withers
• urgh, A. Roussel, C. Cambillau, and R. Verger. 1998. Structural basis for the substrate selectivity of pancreatic lipases and some related proteins. Biochim Biophys Acta 1376:417-32.
• Diaz, B. L., and J. P. Arm. 2003. Phospholipase A(2). Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids 69:87-97.
• Egmond, M. R., and C. J. van Bemmel. 1997. Impact of Structural Information on Understanding of Lipolytic Function, p. 119—129, Methods in Enzymology vol. 284.
• Gilbert B, Rouis M, Griglio S, de Lumley L, Laplaud P. 2001. Lipoprotein lipase (LPL) deficiency: a new patient homozygote for the preponderant mutation Gly188Glu in the human LPL gene and review of reported mutations: 75 % are clustered in exons 5 and 6. Ann Genet 44(1):25-32.
• Girod, A., C. E. Wobus, Z. Zadori, M. Ried, K. Leike, P. Tijssen, J. A. Kleinschmidt, and M. Hallek. 2002. The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity. J Gen Virol 83:973-8.
• Goni FM, Alonso A. 2002 Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity. FEBS Lett. 531(1):38-46.
• Heikinheimo, P., A. Goldman, C. Jeffries, and D. L. Ollis. 1999. Of barn owls and bankers: a lush variety of alpha/beta hydrolases. Structure Fold Des 7:R141-6.
• Lowe, M. E. 1992. The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase. J Biol Chem 267:17069-73.
• Schrag, J. D., and M. Cygler. 1997. Lipases and alpha/beta hydrolase fold. Methods in Enzymology 284:85-107.
• Spiegel, S., D. Foster, and R. Kolesnick. 1996. Signal transduction through lipid second messengers. Curr Opin Cell Biol 8:159-67.
• Svendsen, A. 2000. Lipase protein engineering. Biochim Biophys Acta 1543:223-238.
• Tjoelker, L. W., C. Eberhardt, J. Unger, H. L. Trong, G. A. Zimmerman, T. M. McIntyre, D. M. Stafforini, S. M. Prescott, and P. W. Gray. 1995. Plasma platelet-activating factor acetylhydrolase is a secreted phospholipase A2 with a catalytic triad. J Biol Chem 270:25481-7.
• Winkler, F. K., A. D’Arcy, and W. Hunziker. 1990. Structure of human pancreatic lipase. Nature 343:771-4.
• Withers-Martinez, C., F. Carriere, R. Verger, D. Bourgeois, and C. Cambillau. 1996. A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig. Structure 4:1363-74.