Изолейцин

Изолейцин (сокращённо Ile или I; 2-амино-3-метилпентановая кислота)^[2] — алифатическая α-аминокислота, имеющая химическую формулу HO₂CCH(NH₂)CH(CH₃)CH₂CH₃ и входящая в состав всех природных белков. Является незаменимой аминокислотой, что означает, что изолейцин не может синтезироваться в организме человека и должен поступать в него с пищей. Участвует в энергетическом обмене. При недостаточности ферментов, катализирующих декарбоксилирование изолейцина, возникает кетоацидоз.

Изолейцин
Общие
Сокращения	Иле, Ile, I AUU,AUC,AUA
Хим. формула	HO2CCH(NH2)CH(CH3)CH2CH3
Рац. формула	C6H13NO2
Физические свойства
Молярная масса	131,17 г/моль
Химические свойства
Константа диссоциации кислоты ${\displaystyle pK_{a}}$	9,758[1]
Классификация
Рег. номер CAS	73-32-5
PubChem	6306 и 7043901
Рег. номер EINECS	200-798-2
SMILES	CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O
InChI	InChI=1S/C6H13NO2/c1-3-4(2)5(7)6(8)9/h4-5H,3,7H2,1-2H3,(H,8,9)/t4-,5-/m0/s1 AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N
ChEBI	17191 и 58045
ChemSpider	6067
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Медиафайлы на Викискладе

Кодоны изолейцина: AUU, AUC и AUA.

Вместе с валином и лейцином входит в число аминокислот с разветвлёнными боковыми цепями.

Обладая углеводородной боковой цепью, изолейцин относится к числу гидрофобных аминокислот. Характерной особенностью боковой цепи изолейцина является её хиральность (второй такой аминокислотой является треонин). Для изолейцина возможно четыре стереоизомера, включая два возможных диастереоизомера L-изолейцина. В природе, однако, изолейцин присутствует лишь в одной энантиомерной форме — (2S,3S)-2-амино-3-метилпентановая кислота.

Аминокислота была открыта немецким химиком и биохимиком Феликсом Эрлихом в 1906 году.

Биосинтез

Как и другие незаменимые аминокислоты, изолейцин не синтезируется в организмах животных, и должен поступать извне, обычно в составе белков. В растениях и микроорганизмах изолейцин синтезируется посредством нескольких стадий, начиная от пировиноградной кислоты и α-кетобутирата; процесс катализируется рядом ферментов^[3], среди которых треониндезаминаза.

Синтез

Изолейцин может быть синтезирован по многостадийной схеме, начиная с 2-бромбутана и диэтилмалоната. О получении изолейцина синтетическим путём впервые было сообщено в 1905^[4].

Применение

Изолейцин активирует синтез мышечного белка по механизму mTOR. В свете этого фактора используется в косметологии для регенерации старой кожи.

Повышенная потребность в изолейцине наблюдается у грудных детей. Также потребность увеличивается после потери крови, ожогов, растяжении и прочих процессов, сопровождаемых регенерацией тканей^[5].

Изолейцин – основной строительный материал^{[источник не указан 776 дней]} для кетоновых тел и глюкозы. Таким образом, аминокислота регулирует уровень сахара в крови.

Также изолейцин участвует в процессе синтеза гемоглобина.

Вместе с тем изолейцин защищает организм от чрезмерной выработки серотонина.^{[источник не указан 813 дней]}

Примечания

1. Weast R. C. CRC Handbook of Chemistry and Physics (1st student edition) (англ.) / R. C. Weast — 1 — CRC Press, 1988. — ISBN 978-0-8493-0740-9
2. IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides (англ.). Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Дата обращения: 17 мая 2007. Архивировано 24 ноября 2011 года.
3. Nelson, D. L.; Cox, M. M. «Lehninger, Principles of Biochemistry» 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. ISBN 1-57259-153-6
4. Bouveault and Locquin, Compt. rend., 141, 115 (1905).
5. Х.-Д. Якубке, Х. Ешкайт. Аминокислоты. Пептиды. Белки.  (рус.) Chemnet. Москва "Мир" (1985). Дата обращения: 21 февраля 2021. Архивировано 31 марта 2020 года.