Гистондеацетилаза 2

Гистондеацетилаза 2  — фермент из семейства деацетилаз гистонов, кодируемый у человека геном HDAC2 .^[5]

Гистондеацетилаза 2
Доступные структуры PDB Поиск ортологов: PDBe RCSB Список идентификаторов PDB 3MAX, 4LXZ, 4LY1
Идентификаторы
Псевдонимы	HDAC2, HD2, RPD3, YAF1, histone deacetylase 2, KDAC2
Внешние ID	OMIM: 605164 MGI: 1097691 HomoloGene: 68187 GeneCards: HDAC2
Расположение гена (человек) Хр. 6-я хромосома человека[1] Локус 6q21 Начало 113,933,028 bp[1] Конец 114,011,308 bp[1]
Расположение гена (Мышь) Хр. 10-я хромосома мыши[2] Локус 10 19.44 cM|10 B1 Начало 36,850,540 bp[2] Конец 36,877,885 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК Bgee Человек Мышь (ортолог) Наибольшая экспрессия в ventricular zone stromal cell of endometrium right testis left testis Наибольшая экспрессия в maxillary prominence medial ganglionic eminence mandibular prominence ventricular zone limb bud Дополнительные справочные данные BioGPS Дополнительные справочные данные
Генная онтология Молекулярная функция nucleosomal DNA binding heat shock protein binding transcription factor binding RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding enzyme binding NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K14 specific) protein deacetylase activity chromatin binding NF-kappaB binding связывание с белками плазмы sequence-specific DNA binding гидролазная активность histone deacetylase activity RNA binding histone deacetylase binding deacetylase activity promoter-specific chromatin binding Компонент клетки цитоплазма клеточное ядро NuRD complex ESC/E(Z) complex Sin3 complex хроматин нуклеоплазма histone deacetylase complex protein-containing complex Sin3-type complex мембрана часть мембраны Биологический процесс cellular response to retinoic acid cellular response to heat ритмический процесс response to amphetamine negative regulation of DNA binding cardiac muscle hypertrophy odontogenesis of dentin-containing tooth positive regulation of proteolysis positive regulation of interleukin-1 production response to cocaine cellular response to transforming growth factor beta stimulus positive regulation of collagen biosynthetic process histone H3 deacetylation ремоделирование хроматина negative regulation of peptidyl-lysine acetylation ДНК-зависимая регуляция транскрипции response to nicotine embryonic digit morphogenesis negative regulation of MHC class II biosynthetic process negative regulation of DNA-binding transcription factor activity транскрипция, ДНК-зависимая ДНК-зависимая позитивная регуляция транскрипции histone H4 deacetylation fungiform papilla formation positive regulation of tumor necrosis factor production response to caffeine negative regulation of dendritic spine development hair follicle placode formation epidermal cell differentiation positive regulation of oligodendrocyte differentiation negative regulation of neuron projection development response to hyperoxia dendrite development негативная регуляция апоптоза negative regulation of transcription by RNA polymerase II eyelid development in camera-type eye positive regulation of epithelial to mesenchymal transition circadian regulation of gene expression response to lipopolysaccharide behavioral response to ethanol negative regulation of transcription, DNA-templated cellular response to dopamine cвёртывание крови позитивная регуляция пролиферации клеток histone deacetylation положительная регуляция транскрипции РНК полимеразой II промотор cellular response to hydrogen peroxide regulation of signal transduction by p53 class mediator positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein chromatin organization positive regulation of male mating behavior Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи Вид Человек Мышь Entrez 3066 15182 Ensembl ENSG00000196591 ENSMUSG00000019777 UniProt Q92769 P70288 RefSeq (мРНК) NM_001527 NM_008229 RefSeq (белок) NP_001518 NP_032255 Локус (UCSC) Chr 6: 113.93 – 114.01 Mb Chr 10: 36.85 – 36.88 Mb Поиск по PubMed Искать[3] Искать[4]
Информация в Викиданных
Смотреть (человек) Смотреть (мышь)

Функция

Продукт гена HDAC2 относится к семейству деацетилаз гистонов. Гистондеацетилазы работают в составе крупных мультибелковых комплексов и отвечают за деацетилирование остатков лизина на N-концевой области ко́ровых гистонов (H2A, H2B, H3 и H4). Этот белок также формирует комплексы транскрипционных репрессоров, связываясь с различными белками, в том числе YY1, одним из фактором транскрипции млекопитающих. Гистондеацетилаза 2 играет важную роль в регуляции транскрипции, клеточного цикла и в развитии.^[6]

Взаимодействия

Гистондезацетилаза 2 взаимодействует с:

• ATR,^[7]
• BUB3,^[8]
• CDC20,^[8]
• CDH1,^[8]
• CHD3,^[9][10][11]
• CHD4,^[9][10][7]
• DNMT1,^[12]
• EED,^[13]
• EZH2^[13]
• FKBP3,^[14]
• GATA4,^[15]
• GTF2I,^[9][16]
• HDAC10,^[17]
• HDAC1,^{[9][10][18][19][13][17][20][21][22][23][24][25][26]}
• HMG20B,^[9][19]
• HSPA4,^[20]
• HCF1,^[27]
• MTA1,^[9][18][28]
• MTA2,^[9][18][24]
• MXD1,^[29][30]
• Mad1,^[8]
• MBD2,^[24][31][32]
• PHF21A,^[9][19][33]
• PPP1R8,^[34]
• RBBP4,^{[9][10][35][36]}
• RCOR1,^[19][37]
• RELA,^[38][39]
• Белок ретинобластомы,^[40]
• SAP30,^[24][41][42]
• SIN3A,^{[9][10][35][36][29][43][44]}
• SMARCA5,^[11]
• SNW1,^[45]
• SUV39H1,^[46]
• Sp1,^[36][47][48]
• Sp3,^[47][48]
• TOP2B,^[49]
• YY1.^[50][51][52]

Примечания

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000196591 - Ensembl, May 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000019777 - Ensembl, May 2017
3. Ссылка на публикацию человека на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. Ссылка на публикацию мыши на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Betz R., Gray S.G., Ekström C., Larsson C., Ekström T.J. Human histone deacetylase 2, HDAC2 (Human RPD3), is localized to 6q21 by radiation hybrid mapping (англ.) // Genomics : journal. — Academic Press, 1998. — December (vol. 52, no. 2). — P. 245—246. — doi:10.1006/geno.1998.5435. — PMID 9782097.
6. Entrez Gene: HDAC2 histone deacetylase 2  (неопр.).
7. Schmidt D.R., Schreiber S.L. Molecular association between ATR and two components of the nucleosome remodeling and deacetylating complex, HDAC2 and CHD4 (англ.) // Biochemistry : journal. — Vol. 38, no. 44. — P. 14711—14717. — doi:10.1021/bi991614n. — PMID 10545197.
8. Yoon Y.M., Baek K.H., Jeong S.J., Shin H.J., Ha G.H., Jeon A.H., Hwang S.G., Chun J.S., Lee C.W. WD repeat-containing mitotic checkpoint proteins act as transcriptional repressors during interphase (англ.) // FEBS Lett.^[англ.] : journal. — Vol. 575, no. 1—3. — P. 23—9. — doi:10.1016/j.febslet.2004.07.089. — PMID 15388328.
9. Hakimi M.A., Dong Y., Lane W.S., Speicher D.W., Shiekhattar R. A candidate X-linked mental retardation gene is a component of a new family of histone deacetylase-containing complexes (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 9. — P. 7234—7239. — doi:10.1074/jbc.M208992200. — PMID 12493763.
10. Tong J.K., Hassig C.A., Schnitzler G.R., Kingston R.E., Schreiber S.L. Chromatin deacetylation by an ATP-dependent nucleosome remodelling complex (англ.) // Nature : journal. — Vol. 395, no. 6705. — P. 917—921. — doi:10.1038/27699. — PMID 9804427.
11. Hakimi M.A., Bochar D.A., Schmiesing J.A., Dong Y., Barak O.G., Speicher D.W., Yokomori K., Shiekhattar R. A chromatin remodelling complex that loads cohesin onto human chromosomes (англ.) // Nature : journal. — Vol. 418, no. 6901. — P. 994—998. — doi:10.1038/nature01024. — PMID 12198550.
12. Rountree M.R., Bachman K.E., Baylin S.B. DNMT1 binds HDAC2 and a new co-repressor, DMAP1, to form a complex at replication foci (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 25, no. 3. — P. 269—277. — doi:10.1038/77023. — PMID 10888872.
13. van der Vlag J., Otte A.P. Transcriptional repression mediated by the human polycomb-group protein EED involves histone deacetylation (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 23, no. 4. — P. 474—478. — doi:10.1038/70602. — PMID 10581039.
14. Yang W.M., Yao Y.L., Seto E. The FK506-binding protein 25 functionally associates with histone deacetylases and with transcription factor YY1 (англ.) // EMBO J. : journal. — Vol. 20, no. 17. — P. 4814—4825. — doi:10.1093/emboj/20.17.4814. — PMID 11532945. — PMC 125595.
15. "Three-way control of fetal heart-cell proliferation could help regenerate cardiac cells". 2010-10-07. Архивировано 3 января 2012. Дата обращения: 9 апреля 2015.
16. Wen Y.D., Cress W.D., Roy A.L., Seto E. Histone deacetylase 3 binds to and regulates the multifunctional transcription factor TFII-I (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 3. — P. 1841—1847. — doi:10.1074/jbc.M206528200. — PMID 12393887.
17. Fischer D.D., Cai R., Bhatia U., Asselbergs F.A., Song C., Terry R., Trogani N., Widmer R., Atadja P., Cohen D. Isolation and characterization of a novel class II histone deacetylase, HDAC10 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 8. — P. 6656—6666. — doi:10.1074/jbc.M108055200. — PMID 11739383.
18. Yao Y.L., Yang W.M. The metastasis-associated proteins 1 and 2 form distinct protein complexes with histone deacetylase activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 43. — P. 42560—42568. — doi:10.1074/jbc.M302955200. — PMID 12920132.
19. Hakimi M.A., Bochar D.A., Chenoweth J., Lane W.S., Mandel G., Shiekhattar R. A core-BRAF35 complex containing histone deacetylase mediates repression of neuronal-specific genes (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 99, no. 11. — P. 7420—7425. — doi:10.1073/pnas.112008599. — PMID 12032298. — PMC 124246.
20. Johnson C.A., White D.A., Lavender J.S., O'Neill L.P., Turner B.M. Human class I histone deacetylase complexes show enhanced catalytic activity in the presence of ATP and co-immunoprecipitate with the ATP-dependent chaperone protein Hsp70 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 11. — P. 9590—9597. — doi:10.1074/jbc.M107942200. — PMID 11777905.
21. Fischle W., Dequiedt F., Hendzel M.J., Guenther M.G., Lazar M.A., Voelter W., Verdin E. Enzymatic activity associated with class II HDACs is dependent on a multiprotein complex containing HDAC3 and SMRT/N-CoR (англ.) // Mol. Cell^[англ.] : journal. — Vol. 9, no. 1. — P. 45—57. — doi:10.1016/s1097-2765(01)00429-4. — PMID 11804585.
22. Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M.J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 276, no. 38. — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.
23. Ashburner B.P., Westerheide S.D., Baldwin A.S. The p65 (RelA) subunit of NF-kappaB interacts with the histone deacetylase (HDAC) corepressors HDAC1 and HDAC2 to negatively regulate gene expression (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 21, no. 20. — P. 7065—7077. — doi:10.1128/MCB.21.20.7065-7077.2001. — PMID 11564889. — PMC 99882.
24. Zhang Y., Ng H.H., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Bird A., Reinberg D. Analysis of the NuRD subunits reveals a histone deacetylase core complex and a connection with DNA methylation (англ.) // Genes Dev. : journal. — Vol. 13, no. 15. — P. 1924—1935. — doi:10.1101/gad.13.15.1924. — PMID 10444591. — PMC 316920.
25. Hassig C.A., Tong J.K., Fleischer T.C., Owa T., Grable P.G., Ayer D.E., Schreiber S.L. A role for histone deacetylase activity in HDAC1-mediated transcriptional repression (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 95, no. 7. — P. 3519—3524. — doi:10.1073/pnas.95.7.3519. — PMID 9520398. — PMC 19868.
26. Zhang Y., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Histone deacetylases and SAP18, a novel polypeptide, are components of a human Sin3 complex (англ.) // Cell : journal. — Cell Press. — Vol. 89, no. 3. — P. 357—364. — doi:10.1016/s0092-8674(00)80216-0. — PMID 9150135.
27. Wysocka J., Myers M.P., Laherty C.D., Eisenman R.N., Herr W. Human Sin3 deacetylase and trithorax-related Set1/Ash2 histone H3-K4 methyltransferase are tethered together selectively by the cell-proliferation factor HCF-1 (англ.) // Genes Dev. : journal. — Vol. 17, no. 7. — P. 896—911. — doi:10.1101/gad.252103. — PMID 12670868. — PMC 196026.
28. Mazumdar A., Wang R.A., Mishra S.K., Adam L., Bagheri-Yarmand R., Mandal M., Vadlamudi R.K., Kumar R. Transcriptional repression of oestrogen receptor by metastasis-associated protein 1 corepressor (англ.) // Nat. Cell Biol. : journal. — Vol. 3, no. 1. — P. 30—7. — doi:10.1038/35050532. — PMID 11146623.
29. Laherty C.D., Yang W.M., Sun J.M., Davie J.R., Seto E., Eisenman R.N. Histone deacetylases associated with the mSin3 corepressor mediate mad transcriptional repression (англ.) // Cell : journal. — Cell Press. — Vol. 89, no. 3. — P. 349—356. — doi:10.1016/s0092-8674(00)80215-9. — PMID 9150134.
30. Spronk C.A., Tessari M., Kaan A.M., Jansen J.F., Vermeulen M., Stunnenberg H.G., Vuister G.W. The Mad1-Sin3B interaction involves a novel helical fold (англ.) // Nat. Struct. Biol. : journal. — Vol. 7, no. 12. — P. 1100—1104. — doi:10.1038/81944. — PMID 11101889.
31. Brackertz M., Boeke J., Zhang R., Renkawitz R. Two highly related p66 proteins comprise a new family of potent transcriptional repressors interacting with MBD2 and MBD3 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 43. — P. 40958—40966. — doi:10.1074/jbc.M207467200. — PMID 12183469.
32. Ng H.H., Zhang Y., Hendrich B., Johnson C.A., Turner B.M., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D., Bird A. MBD2 is a transcriptional repressor belonging to the MeCP1 histone deacetylase complex (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 23, no. 1. — P. 58—61. — doi:10.1038/12659. — PMID 10471499.
33. Iwase S., Januma A., Miyamoto K., Shono N., Honda A., Yanagisawa J., Baba T. Characterization of BHC80 in BRAF-HDAC complex, involved in neuron-specific gene repression (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun.^[англ.] : journal. — Vol. 322, no. 2. — P. 601—608. — doi:10.1016/j.bbrc.2004.07.163. — PMID 15325272.
34. Jin Q., van Eynde A., Beullens M., Roy N., Thiel G., Stalmans W., Bollen M. The protein phosphatase-1 (PP1) regulator, nuclear inhibitor of PP1 (NIPP1), interacts with the polycomb group protein, embryonic ectoderm development (EED), and functions as a transcriptional repressor (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 33. — P. 30677—30685. — doi:10.1074/jbc.M302273200. — PMID 12788942.
35. Zhang Y., Dufau M.L. Dual mechanisms of regulation of transcription of luteinizing hormone receptor gene by nuclear orphan receptors and histone deacetylase complexes (англ.) // J. Steroid Biochem. Mol. Biol.^[англ.] : journal. — Vol. 85, no. 2—5. — P. 401—414. — doi:10.1016/s0960-0760(03)00230-9. — PMID 12943729.
36. Zhang Y., Dufau M.L. Silencing of transcription of the human luteinizing hormone receptor gene by histone deacetylase-mSin3A complex (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 36. — P. 33431—33438. — doi:10.1074/jbc.M204417200. — PMID 12091390.
37. You A., Tong J.K., Grozinger C.M., Schreiber S.L. CoREST is an integral component of the CoREST- human histone deacetylase complex (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 98, no. 4. — P. 1454—1458. — doi:10.1073/pnas.98.4.1454. — PMID 11171972. — PMC 29278.
38. Kiernan R., Brès V., Ng R.W., Coudart M.P., El Messaoudi S., Sardet C., Jin D.Y., Emiliani S., Benkirane M. Post-activation turn-off of NF-kappa B-dependent transcription is regulated by acetylation of p65 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 4. — P. 2758—2766. — doi:10.1074/jbc.M209572200. — PMID 12419806.
39. Yu Z., Zhang W., Kone B.C. Histone deacetylases augment cytokine induction of the iNOS gene (англ.) // J. Am. Soc. Nephrol.^[англ.] : journal. — Vol. 13, no. 8. — P. 2009—2017. — doi:10.1097/01.asn.0000024253.59665.f1. — PMID 12138131.
40. Lai A., Lee J.M., Yang W.M., DeCaprio J.A., Kaelin W.G., Seto E., Branton P.E. RBP1 recruits both histone deacetylase-dependent and -independent repression activities to retinoblastoma family proteins (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 19, no. 10. — P. 6632—6641. — PMID 10490602. — PMC 84642.
41. Zhang Y., Sun Z.W., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Hampsey M., Reinberg D. SAP30, a novel protein conserved between human and yeast, is a component of a histone deacetylase complex (англ.) // Mol. Cell^[англ.] : journal. — Vol. 1, no. 7. — P. 1021—1031. — doi:10.1016/s1097-2765(00)80102-1. — PMID 9651585.
42. Kuzmichev A., Zhang Y., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Role of the Sin3-histone deacetylase complex in growth regulation by the candidate tumor suppressor p33(ING1) (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 22, no. 3. — P. 835—848. — doi:10.1128/mcb.22.3.835-848.2002. — PMID 11784859. — PMC 133546.
43. Fleischer T.C., Yun U.J., Ayer D.E. Identification and characterization of three new components of the mSin3A corepressor complex (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 23, no. 10. — P. 3456—3467. — doi:10.1128/mcb.23.10.3456-3467.2003. — PMID 12724404. — PMC 164750.
44. Yang L., Mei Q., Zielinska-Kwiatkowska A., Matsui Y., Blackburn M.L., Benedetti D., Krumm A.A., Taborsky G.J., Chansky H.A. An ERG (ets-related gene)-associated histone methyltransferase interacts with histone deacetylases 1/2 and transcription co-repressors mSin3A/B (англ.) // Biochem. J.^[англ.] : journal. — Vol. 369, no. Pt 3. — P. 651—657. — doi:10.1042/BJ20020854. — PMID 12398767. — PMC 1223118.
45. Zhou S., Fujimuro M., Hsieh J.J., Chen L., Hayward S.D. A role for SKIP in EBNA2 activation of CBF1-repressed promoters (англ.) // J. Virol.^[англ.] : journal. — Vol. 74, no. 4. — P. 1939—1947. — doi:10.1128/jvi.74.4.1939-1947.2000. — PMID 10644367. — PMC 111672.
46. Vaute O., Nicolas E., Vandel L., Trouche D. Functional and physical interaction between the histone methyl transferase Suv39H1 and histone deacetylases (англ.) // Nucleic Acids Res. : journal. — Vol. 30, no. 2. — P. 475—481. — doi:10.1093/nar/30.2.475. — PMID 11788710. — PMC 99834.
47. Won J., Yim J., Kim T.K. Sp1 and Sp3 recruit histone deacetylase to repress transcription of human telomerase reverse transcriptase (hTERT) promoter in normal human somatic cells (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 41. — P. 38230—38238. — doi:10.1074/jbc.M206064200. — PMID 12151407.
48. Sun J.M., Chen H.Y., Moniwa M., Litchfield D.W., Seto E., Davie J.R. The transcriptional repressor Sp3 is associated with CK2-phosphorylated histone deacetylase 2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 39. — P. 35783—35786. — doi:10.1074/jbc.C200378200. — PMID 12176973.
49. Tsai S.C., Valkov N., Yang W.M., Gump J., Sullivan D., Seto E. Histone deacetylase interacts directly with DNA topoisomerase II (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 26, no. 3. — P. 349—353. — doi:10.1038/81671. — PMID 11062478.
50. Yang W.M., Yao Y.L., Sun J.M., Davie J.R., Seto E. Isolation and characterization of cDNAs corresponding to an additional member of the human histone deacetylase gene family (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 272, no. 44. — P. 28001—28007. — doi:10.1074/jbc.272.44.28001. — PMID 9346952.
51. Yao Y.L., Yang W.M., Seto E. Regulation of transcription factor YY1 by acetylation and deacetylation (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 21, no. 17. — P. 5979—5991. — doi:10.1128/mcb.21.17.5979-5991.2001. — PMID 11486036. — PMC 87316.
52. Kalenik J.L., Chen D., Bradley M.E., Chen S.J., Lee T.C. Yeast two-hybrid cloning of a novel zinc finger protein that interacts with the multifunctional transcription factor YY1 (англ.) // Nucleic Acids Res. : journal. — Vol. 25, no. 4. — P. 843—849. — doi:10.1093/nar/25.4.843. — PMID 9016636. — PMC 146511.

Литература

• Ahringer J. NuRD and SIN3 histone deacetylase complexes in development (англ.) // Trends Genet.^[англ.] : journal. — 2000. — Vol. 16, no. 8. — P. 351—356. — doi:10.1016/S0168-9525(00)02066-7. — PMID 10904264.
• Verdin E., Dequiedt F., Kasler H.G. Class II histone deacetylases: versatile regulators (англ.) // Trends Genet.^[англ.] : journal. — 2003. — Vol. 19, no. 5. — P. 286—293. — doi:10.1016/S0168-9525(03)00073-8. — PMID 12711221.
• Zhang Y., Dufau M.L. Dual mechanisms of regulation of transcription of luteinizing hormone receptor gene by nuclear orphan receptors and histone deacetylase complexes (англ.) // J. Steroid Biochem. Mol. Biol.^[англ.] : journal. — 2003. — Vol. 85, no. 2—5. — P. 401—414. — doi:10.1016/S0960-0760(03)00230-9. — PMID 12943729.
• Furukawa Y., Kawakami T., Sudo K., Inazawa J., Matsumine A., Akiyama T., Nakamura Y. Isolation and mapping of a human gene (RPD3L1) that is homologous to RPD3, a transcription factor in Saccharomyces cerevisiae (англ.) // Cytogenet. Cell Genet.^[англ.] : journal. — 1996. — Vol. 73, no. 1—2. — P. 130—133. — doi:10.1159/000134323. — PMID 8646880.
• Yang W.M., Inouye C., Zeng Y., Bearss D., Seto E. Transcriptional repression by YY1 is mediated by interaction with a mammalian homolog of the yeast global regulator RPD3 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1996. — Vol. 93, no. 23. — P. 12845—12850. — doi:10.1073/pnas.93.23.12845. — PMID 8917507. — PMC 24008.
• Laherty C.D., Yang W.M., Sun J.M., Davie J.R., Seto E., Eisenman R.N. Histone deacetylases associated with the mSin3 corepressor mediate mad transcriptional repression (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1997. — Vol. 89, no. 3. — P. 349—356. — doi:10.1016/S0092-8674(00)80215-9. — PMID 9150134.
• Zhang Y., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Histone deacetylases and SAP18, a novel polypeptide, are components of a human Sin3 complex (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1997. — Vol. 89, no. 3. — P. 357—364. — doi:10.1016/S0092-8674(00)80216-0. — PMID 9150135.
• Yang W.M., Yao Y.L., Sun J.M., Davie J.R., Seto E. Isolation and characterization of cDNAs corresponding to an additional member of the human histone deacetylase gene family (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1997. — Vol. 272, no. 44. — P. 28001—28007. — doi:10.1074/jbc.272.44.28001. — PMID 9346952.
• Hassig C.A., Tong J.K., Fleischer T.C., Owa T., Grable P.G., Ayer D.E., Schreiber S.L. A role for histone deacetylase activity in HDAC1-mediated transcriptional repression (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1998. — Vol. 95, no. 7. — P. 3519—3524. — doi:10.1073/pnas.95.7.3519. — PMID 9520398. — PMC 19868.
• Randhawa G.S., Bell D.W., Testa J.R., Feinberg A.P. Identification and mapping of human histone acetylation modifier gene homologues (англ.) // Genomics : journal. — Academic Press, 1998. — Vol. 51, no. 2. — P. 262—269. — doi:10.1006/geno.1998.5370. — PMID 9722949.
• Zhang Y., LeRoy G., Seelig H.P., Lane W.S., Reinberg D. The dermatomyositis-specific autoantigen Mi2 is a component of a complex containing histone deacetylase and nucleosome remodeling activities (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1998. — Vol. 95, no. 2. — P. 279—289. — doi:10.1016/S0092-8674(00)81758-4. — PMID 9790534.
• Tong J.K., Hassig C.A., Schnitzler G.R., Kingston R.E., Schreiber S.L. Chromatin deacetylation by an ATP-dependent nucleosome remodelling complex (англ.) // Nature : journal. — 1998. — Vol. 395, no. 6705. — P. 917—921. — doi:10.1038/27699. — PMID 9804427.
• Hsieh J.J., Zhou S., Chen L., Young D.B., Hayward S.D. CIR, a corepressor linking the DNA binding factor CBF1 to the histone deacetylase complex (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1999. — Vol. 96, no. 1. — P. 23—8. — doi:10.1073/pnas.96.1.23. — PMID 9874765. — PMC 15086.
• Yarden R.I., Brody L.C. BRCA1 interacts with components of the histone deacetylase complex (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1999. — Vol. 96, no. 9. — P. 4983—4988. — doi:10.1073/pnas.96.9.4983. — PMID 10220405. — PMC 21803.
• Koipally J., Renold A., Kim J., Georgopoulos K. Repression by Ikaros and Aiolos is mediated through histone deacetylase complexes (англ.) // EMBO J. : journal. — 1999. — Vol. 18, no. 11. — P. 3090—3100. — doi:10.1093/emboj/18.11.3090. — PMID 10357820. — PMC 1171390.
• Zhang Y., Ng H.H., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Bird A., Reinberg D. Analysis of the NuRD subunits reveals a histone deacetylase core complex and a connection with DNA methylation (англ.) // Genes Dev. : journal. — 1999. — Vol. 13, no. 15. — P. 1924—1935. — doi:10.1101/gad.13.15.1924. — PMID 10444591. — PMC 316920.
• Ng H.H., Zhang Y., Hendrich B., Johnson C.A., Turner B.M., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D., Bird A. MBD2 is a transcriptional repressor belonging to the MeCP1 histone deacetylase complex (англ.) // Nat. Genet. : journal. — 1999. — Vol. 23, no. 1. — P. 58—61. — doi:10.1038/12659. — PMID 10471499.
• Wade P.A., Gegonne A., Jones P.L., Ballestar E., Aubry F., Wolffe A.P. Mi-2 complex couples DNA methylation to chromatin remodelling and histone deacetylation (англ.) // Nat. Genet. : journal. — 1999. — Vol. 23, no. 1. — P. 62—6. — doi:10.1038/12664. — PMID 10471500.
• Lai A., Lee J.M., Yang W.M., DeCaprio J.A., Kaelin W.G., Seto E., Branton P.E. RBP1 Recruits Both Histone Deacetylase-Dependent and -Independent Repression Activities to Retinoblastoma Family Proteins (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — 2000. — Vol. 19, no. 10. — P. 6632—6641. — PMID 10490602. — PMC 84642.