ANK1, анкирин 1, или эритроцитарный анкирин, (англ. ankyrin 1, erythrocytic; ankyrin-R) — адаптерный белок из семейства анкиринов, типовой представитель семейства, кодируется геном человека ANK1.
Краткие факты Обозначения, Символы ...
Закрыть
Белок состоит из 1880 аминокислот. Включает 23 анкириновых повтора, которые формируют структуру, напоминающую соленоид, и обеспечивают связывание ANK1 со спектрином, 2 домена ZU5, death-домен, связывающий анкирин с белками, участвующими в апоптозе, UPA домен и регуляторный домен. [1]
ANK1 является цитозольным белком, обеспечивает связь интегральных мембранных белков со спектрин-актиновым цитоскелетом клетки.
Анкирин 1 является прототипом всех представителей семейства. Был впервые обнаружен в эритроцитах. Кроме этого экспрессируется в мозге и мышцах.
Мутации гена ANK1 ответственны за 50% случаев наследственного сфероцитоза, аутоиммунной гемолитической анемии, характеризующейся образованием сферических эритроцитов вместо нормальных двояковогнутых дискоидных клеток.
- Bennett V., Baines A.J. Spectrin and ankyrin-based pathways: metazoan inventions for integrating cells into tissues. (англ.) // Physiological Reviews[англ.] : journal. — 2001. — Vol. 81, no. 3. — P. 1353—1392. — PMID 11427698.
- Bennett V. Immunoreactive forms of human erythrocyte ankyrin are present in diverse cells and tissues. (англ.) // Nature : journal. — 1979. — Vol. 281, no. 5732. — P. 597—599. — doi:10.1038/281597a0. — PMID 492324.
- Lambert S., Yu H., Prchal J.T., et al. cDNA sequence for human erythrocyte ankyrin. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1990. — Vol. 87, no. 5. — P. 1730—1734. — doi:10.1073/pnas.87.5.1730. — PMID 1689849. — PMC 53556.
- Fujimoto T., Lee K., Miwa S., Ogawa K. Immunocytochemical localization of fodrin and ankyrin in bovine chromaffin cells in vitro. (англ.) // Journal of Histochemistry & Cytochemistry[англ.] : journal. — 1991. — Vol. 39, no. 11. — P. 1485—1493. — PMID 1833445.
- Lux S.E., John K.M., Bennett V. Analysis of cDNA for human erythrocyte ankyrin indicates a repeated structure with homology to tissue-differentiation and cell-cycle control proteins. (англ.) // Nature : journal. — 1990. — Vol. 344, no. 6261. — P. 36—42. — doi:10.1038/344036a0. — PMID 2137557.
- Davis L.H., Bennett V. Mapping the binding sites of human erythrocyte ankyrin for the anion exchanger and spectrin. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1990. — Vol. 265, no. 18. — P. 10589—10596. — PMID 2141335.
- Korsgren C., Cohen C.M. Associations of human erythrocyte band 4.2. Binding to ankyrin and to the cytoplasmic domain of band 3. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1988. — Vol. 263, no. 21. — P. 10212—10218. — PMID 2968981.
- Cianci C.D., Giorgi M., Morrow J.S. Phosphorylation of ankyrin down-regulates its cooperative interaction with spectrin and protein 3. (англ.) // Journal of Cellular Biochemistry[англ.] : journal. — 1988. — Vol. 37, no. 3. — P. 301—315. — doi:10.1002/jcb.240370305. — PMID 2970468.
- Steiner J.P., Bennett V. Ankyrin-independent membrane protein-binding sites for brain and erythrocyte spectrin. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1988. — Vol. 263, no. 28. — P. 14417—14425. — PMID 2971657.