Citocromo c oxidase
Da Wikipédia, a enciclopédia livre
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A enzima citocromo c oxidase ou complexo IV é um complexo proteico transmembranar que pode ser encontrado em bactérias e nas mitocôndrias, presente na cadeia transportadora de elétrons. A cadeia transportadora de elétrons é formada por quatro complexos, sendo o complexo IV o último. Nesse complexo a citocromo c oxidase catalisa a oxidação de 4 moléculas de citocromo c reduzidas e a redução de elétrons de uma molécula de O2.[1][2]
É a última proteína da cadeia transportadora de elétrons. Recebe um elétron de cada uma das moléculas de citocromo c e transfere-os para uma molécula de oxigénio, convertendo assim o oxigênio molecular em duas moléculas de água. Neste processo, dá-se a translocação de quatro prótons, que ajudam à formação de um potencial quimiosmótico que é usado pela ATP sintase para a formação de ATP.
Fora dos dois primeiros complexos, os elétrons de NADH e FADH2, percorrem exatamente a mesma rota. Tanto o complexo I quanto o complexo II passam seus elétrons para um pequeno e ágil transportador de elétrons chamado ubiquinona (Q), que é reduzido para formar QH2, e atravessa a membrana entregando os elétrons ao complexo III. Conforme os elétrons percorrem o complexo III, mais íons H+ íons são bombeados através da membrana, e os elétrons são finalmente entregues a outro transportador, chamado citocromo C (cit C). O cit C carrega os elétrons até o complexo IV, onde um último grupo de íons H+ é bombeado através da membrana. O complexo IV passa os elétrons para o O2 que se divide em dois átomos de oxigênio que aceitam prótons da matriz, formando água. São necessários quatro elétrons para reduzir cada molécula de O2, e duas moléculas de água são formadas no processo.[3]
A reação, sumarizada, é a seguinte:
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