![cover image](https://wikiwandv2-19431.kxcdn.com/_next/image?url=https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7a/Fructose-bisphosphate_aldolase_with_fructose_1%252C6-bisphosphate.svg/langpl-640px-Fructose-bisphosphate_aldolase_with_fructose_1%252C6-bisphosphate.svg.png&w=640&q=50)
Aldolazy
Z Wikipedii, wolnej encyclopedia
Aldolazy – enzymy należące do klasy liaz (liaz węgiel–węgiel, aldehydoliaz, EC 4.1.2.13), które katalizują przede wszystkim reakcję rozszczepienia aldolowego. Biorą udział w glikolizie. Substratem aldolazy jest jedna sześciowęglowa cząsteczka fruktozo-1,6-bisfosforanu (F-1,6-BP), produktami reakcji są triozy: aldehyd 3-fosfoglicerynowy (G3P) i fosfodihydroksyaceton (DHAP). Reakcja ta zapoczątkowuje jeden z głównych etapów glikolizy, w którym substratami kolejnych przemian są cząsteczki trójwęglowe. G3P to związek wchodzący bezpośrednio w dalszą część szlaku glikolitycznego, natomiast DHAP jest łatwo przekształcany w swój izomer, G3P, przez izomerazę triozofosforanową. Reakcja rozszczepienia aldolowego, katalizowana przez aldolazę, jest odwracalna. Kondensacja aldolowa jest jednym z etapów glukoneogenezy. Znane są dwie klasy aldolaz FDP: aldolazy klasy I, charakterystyczne dla organizmów eukariotycznych, choć znalezione także u bakterii oraz aldolazy klasy II, opisane u organizmów prokariotycznych, ale także u niektórych eukariotycznych glonów i grzybów.
Ten artykuł od 2007-06 wymaga zweryfikowania podanych informacji. |
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7a/Fructose-bisphosphate_aldolase_with_fructose_1%2C6-bisphosphate.svg/320px-Fructose-bisphosphate_aldolase_with_fructose_1%2C6-bisphosphate.svg.png)