![cover image](https://wikiwandv2-19431.kxcdn.com/_next/image?url=https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/db/Polytopic_membrane_protein.png/640px-Polytopic_membrane_protein.png&w=640&q=50)
Signaalpeptide
Uit Wikipedia, de vrije encyclopedia
Een signaalpeptide (ook wel signaalsequentie of lokaliseringssequentie genoemd) is een korte peptideketen, gewoonlijk 16–30 aminozuren lang,[1] die voorkomt aan de N-terminus (begin) van veel nieuw gesynthetiseerde secretie-eiwitten.[2] Secretie-eiwitten zijn eiwitten die vrijkomen uit (klier)cellen, een rol spelen in organellen zoals het endoplasmatisch reticulum en golgiapparaat, en in celmembranen worden ingebouwd. Signaalpeptiden zorgen ervoor dat deze eiwitten naar hun juiste bestemming worden vervoerd. Bij aankomst worden de signaalpeptiden gewoonlijk afgesplitst.
![Thumb image](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/db/Polytopic_membrane_protein.png/320px-Polytopic_membrane_protein.png)
Signaalpeptiden komen voor op zogenaamde type I-membraaneiwitten.[kleine-letter 1] Bij de membraaneiwitten type II en type III is geen echt signaalpeptide aanwezig: daar fungeert het voorste transmembraandomein als signaalsequentie. Een transmembraandomein lijkt biochemisch gezien op een signaalpeptide, afgezien van het feit dat het niet wordt afgesplitst. Transmembraandomeinen zijn vergelijkbaar met specialistische peptiden die een eiwit naar zijn doel vervoeren (target peptides).