Dihydrofolaatreductase
menselijk eiwit / Uit Wikipedia, de vrije encyclopedia
Dihydrofolaatreductase, afgekort als DHFR, is een enzym dat dihydrofolaat reduceert tot tetrahydrofolaat, met behulp van NADPH als elektronendonor, die kan worden omgezet in verschillende cofactoren in stofwisselingsprocessen. Bij de mens wordt het DHFR-enzym gecodeerd door het gen DHFR.[1] Het komt voor in het gebied q11 tot q22 van chromosoom 5. Bacteriën hebben veel verschillende DHFR-enzymen, bij zoogdieren lijken DHFR's sterk op elkaar.
Dihydrofolaatreductase | ||||
---|---|---|---|---|
Structuur van dihydrofolaatreductase uit kippenlever. Zie de Protein Data Bank entry: 8DFR. | ||||
Identificatie | ||||
EC-nummer | 1.5.1.3 | |||
CAS-nummer | 9002-03-3 | |||
Databanken | ||||
IntEnz | IntEnz view | |||
BRENDA | BRENDA entry | |||
ExPASy | NiceZyme view | |||
KEGG | KEGG entry | |||
MetaCyc | Stofwisselingsroute | |||
PDB-codes | ||||
|
DHFR komt voor in alle organismen en speelt een cruciale rol in het reguleren van de hoeveelheid tetrahydrofolaat in de cel. Tetrahydrofolaat en derivaten ervan zijn essentieel voor de synthese van purines en thymidinemonofosfaat: twee verbindingen die belangrijk zijn voor celgroei.[2] DHFR speelt daarnaast een rol bij de synthese van nucleïnezuurprecursors. Er is aangetoond dat cellen waarin het DHFR-enzym ontbreekt, glycine en thymidine nodig hebben om te groeien en in leven te blijven.[3]