Kolagēns

Kolagēns ir galvenais strukturālais proteīns, kas veido dzīvnieku saistaudus. Tas sastāda 25-35% no ķermeņa kopējā proteīnu daudzuma.^[1] Kolagēns visvairāk atrodams cīpslās, saitēs, ādā, skrimšļos, kaulos, starpskriemeļu diskos u. c. Kolagēnu lielākoties izdala saistaudu šūnas — fibroblasti. Pastāv vismaz 16 kolagēna veidi.^[2]

Kolagēna tipi

• Kolagēns I ir izturīgs pret iestiepumu un ir visplašāk pārstāvēts organismā (ap 90%)^[1][3]. Kolagēns I ir šķiedrains, tā mikrofibrillu diametrs ir 20-200 nm. Tas atrodas ādā, cīpslās, saitēs, fascijās, orgānu kapsulās, sklērā, radzenē, šķiedrainajā skrimslī un kaulos.
• Kolagēns II ir izturīgs pret saspiešanu. Tā mikrofibrillu diametrs ir 10-20 nm. Tas atrodams acs stiklveida ķermenī un skrimslī.
• Kolagēns III ir sastopams retikulārajos audos. Tādēļ šī kolagēna šķiedras sauc arī par retikulārajām šķiedrām. Mikrofibrillu diametrs ir 50 nm. Tās ir arī ādā, asinsvadu sieniņā, visos asinsrades orgānos (izņemot aizkrūtes dziedzeri). Šķiedras veido arī tīklveida struktūru dažos orgānos, veicot to balsta funkciju. Pie tam III tipa kolagēns ir jaunos, ātri augošos audos (bieži lokalizējas kopā ar I tipa kolagēnu).
• Kolagēns IV nav šķiedrains, bet gan tīklains. Tas ir bazālās membrānas sastāvā.
• Kolagēns V ir sastopams matos un placentā.
• Kolagēns VI sastopams muskuļos.
• Kolagēns VII enkuršķiedru veidā saistās ar dažādiem epitēlija veidiem.^[4]

Kolagēna sintēze. Trim ķēdēm savijoties spirālē, veidojas prokolagēns. No prokolagēna veidosies tropokolagēns, bet no tā šķiedriņas jeb fibrillas un šķiedras

Kolagēna veidošana

Kolagēnu lielākoties izdala fibroblasti.

Pirmais kolagēna sintēzes etaps norisinās šūnā. Vispirms šūna uzņem vajadzīgās aminoskābes, piemēram, prolīnu. Graudainā endoplazmatiskā tīkla izstrādātais topošā kolagēna materiāls nokļūst tā lūmenā. Tajā veidojas ķēdes, norit (prolīna un lizīna) hidrolīze un glikolīze. Šādām trim ķēdēm jeb prekolagēna molekulām savijoties spirālē, rodas prokolagēna molekulas. Šo procesu var nomākt C vitamīna trūkums organismā. Prokolagēna molekulas garums ir 300 nm. Tās galos ir īpaši peptīdi (reģistra peptīdi), kas stabilizē molekulas un neļauj tām polimerizēties. Tad no graudainā endoplazmatiskā tīkla tās nokļūst Goldži kompleksā, kur tās tiek ietvertas membrānu pūšļos, un šūnas transportsistēma tos virza uz šūnas malu. Šeit prokolagēna molekulas eksocitozes ceļā nokļūst šūnstarpā, kur sākas kolagēno šķiedru veidošanās otrais etaps.

Otrajā etapā pirms polimerizācijas enzīms prokolagēnpeptidāze šķīdina prokolagēna molekulas galos esošos reģistra peptīdus. Pēc to izzušanas molekula kļūst īsāka (280 nm) — veidojas t. s. tropokolagēns. Ja ir defekts šajā posmā, var rasties kolagenopātija — Ēlersa–Danlosa sindroms^[5]. Tropokolagēna molekulām savienojoties, veidojas primārie diedziņi jeb protofibrillas, no kurām veidojas mikrofibrillas, pēc tam šķiedriņas, bet no šķiedriņām — šķiedras.^[4]

Atsauces

1. Di Lullo, Gloria A.; Sweeney, Shawn M.; Körkkö, Jarmo; Ala-Kokko, Leena & San Antonio, James D. (2002). "Mapping the Ligand-binding Sites and Disease-associated Mutations on the Most Abundant Protein in the Human, Type I Collagen".
2. Molecular Cell Biology. 4th edition. Section 22.3 Collagen: The Fibrous Proteins of the Matrix http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21582/
3. Sabiston textbook of surgery board review, 7th edition. Chapter 5 wound healing, question 14
4. Aina Dālmane (2004). Histoloģija. Rīga: LU Akadēmiskais apgāds. 319. lpp. ISBN 9984-770-42-7.
5. Ehlers-Danlos syndrome http://ghr.nlm.nih.gov/condition/ehlers-danlos-syndrome Arhivēts 2015. gada 7. martā, Wayback Machine vietnē.