Enzymologie

D'Enzymologie ass d'Wëssenschaft déi sech mat den Enzymer (Definitioun just ënnendrënner) beschäftegt, ënner verschiddenen Aspekter, z. B. de molekularen Mechanismen an de formalen Modeller zur Erklärung vun den observéierte kinetesche Parameteren.

Dëse Biologiesartikel ass eréischt just eng Skizz. Wann Dir méi iwwer dëst Theema wësst, sidd Dir häerzlech invitéiert, aus dëse puer Sätz e richtegen Artikel ze schreiwen. Wann Dir beim Schreiwen Hëllef braucht, da luusst bis an d'FAQ eran.

Definitiounen

En Enzym (v. gr.: εν - "an", ζύμη - "Sauerdeeg") ass e biologescht Moleküll (meeschtens e Protein) dat eng cheemesch Reaktioun katalyséiert. Et ass e Biokatalysator deen, wéi e cheemesche Katalysator och, d'Vitess vun der Reaktioun vergréissert, selwer net verännert gëtt an en eventuelle Gläichgewiichtszoustand net deplacéiert.

Substrat heescht déi Moleküll déi vun engem Enzym verännert gëtt. De Produkt ass déi Moleküll déi dobäi entsteet.

E Cofacteur ass en Atom oder eng Moleküll (keng Protein) déi onerlässleg fir de Fonctionnement vun engem Enzym ass; et ass entweeder e Metallion oder eng Koenzym. Eng Koenzym ass e Moleküll (dacks en Derivat vun enger Vitaminn) déi fest mat dem Enzym verbonnen ass (prosthetesch Grupp) oder nëmme wärend der Katalys present ass (Kosubstrat)

Klassifikatioun vun den Enzymer

All Enzym huet en Numm dee mat -as ophält an e EC-Code (EC fir enzym commission) aus 4 Zuelen de se beschreift. Déi éischt Zuel steet fir d'Klass. Där gëtt et der 6 fir 6 verschidde Reaktiounstyppen. Déi 2. Zuel preziséiert méi genee de Reaktiounstyp. Déi 3. Zuel beschreift de Cofacteur an déi 4. d'Reiefolleg vun der Entdeckung. Déi 6 Klasse sinn:

• Oxydoreduktasen

Déi Enzymer katalyséiere Redoxreaktiounen ${\displaystyle A_{\rm {red}}+B_{\rm {ox}}\;{\overrightarrow {\leftarrow }}\;A_{\rm {ox}}+B_{\rm {red}}}$ z. B.: Cytochrome c Oxydas

• Transferasen

D'Transferasen erlaben d'Iwwerdroe vun engem Deel vun enger Moleküll op eng aner ${\displaystyle AB+C\;{\overrightarrow {\leftarrow }}\;AC+B}$

• Hydrolasen

D'Hydrolasen deelen eng Moleküll an 2 a gebrauchen dofir eng Waassermoleküll (Hydrolys)${\displaystyle AB+{\rm {H_{2}O}}\;{\overrightarrow {\leftarrow }}\;A{\rm {OH}}+B{\rm {H}}}$ z. B.: Serinproteinas

• Lyasen, (Synthasen)

${\displaystyle A+B\;{\overrightarrow {\leftarrow }}\;AB}$

• Isomerasen

Des Enzymer isomeriséieren Moleküllen ${\displaystyle A\;{\overrightarrow {\leftarrow }}\;isoA}$ z. B.: Phosphofructosisomeras

• Ligasen, (Synthetasen)

${\displaystyle A+B+{\rm {NTP}}\;{\overrightarrow {\leftarrow }}\;AB+{\rm {NDP+P_{\rm {i}}}}}$

Formal Enzymologie

Michaelis-Menten-Equatioun

Bei enger enzymatescher Reaktioun entsteet fir d'éischt en Enzym-Substrat-Komplex ES an dësem gëtt de Substrat S an de Produkt P verwandelt ${\displaystyle {\rm {E+S\;{\overrightarrow {\leftarrow }}\;ES\rightarrow E+P}}}$ D'Formatioun vum Enzym-Substrat-Komplex ass eng Gläichgewiichtsreaktioun, mat enger Gläichgewiichtskonstant (Michaeliskonstant) ${\displaystyle K_{\rm {M}}}$ (an Richtung vun der Dissociatioun). ${\displaystyle K_{\rm {M}}={\frac {\rm {[E]\cdot [S]}}{\rm {[ES]}}}}$ Et gëtt weider ugeholl datt d'Verwandlung vun ES an E+P irreversibel ass (dat ass och meeschtens de Fall), fir dës Deelreaktioun gëtt et dann eng Vitesskonstant 1. Uerdnung ${\displaystyle k_{\rm {cat}}}$ an d'Vitess ${\displaystyle v}$ vun dëser Deelreaktioun hänkt vun der Enzym-Substrat-Komplex-Konzetratioun [ES] of.${\displaystyle v=k_{\rm {cat}}\cdot {\rm {[ES]}}}$ Well [ES] awer nëmme schwéier z'ermëttelen ass, stellt en dat ganzt a Funktioun vun ${\displaystyle {\rm {[E]_{0}}}}$. ${\displaystyle {\rm {[E]_{0}}}}$ ass déi initial (total) Enzym-Konzentratioun, an dësem Fall ${\displaystyle {\rm {[E]_{0}={\rm {[E]+[ES]}}}}}$. Dobäi kënnt en op follgend Equatioun ${\displaystyle v={\frac {k_{\rm {cat}}\cdot {\rm {[E]_{0}\cdot [S]}}}{K_{\rm {M}}+{\rm {[S]}}}}}$. Déi gréisst méiglech Vitess ${\displaystyle V_{\max }}$ gëtt erreecht wann all Enzymmoleküll ënner der From ES ass (also bei ganz grousse Wäerter vun [ES]) an ${\displaystyle V_{\max }=k_{\rm {cat}}\cdot {\rm {[E]_{0}}}}$. Dohier gëtt d'Equatioun vu virdrun dann ${\displaystyle v={\frac {V_{\max }\cdot {\rm {[S]}}}{K_{\rm {M}}+{\rm {[S]}}}}}$. Dat ass d'Michaelis-Menten-Equatioun fir Enzymer mat engem Substrat. Et ass eng Hyberbol déi duerch (0,0) geet an där hir Limit (bei ${\displaystyle +\infty }$) ${\displaystyle V_{\max }}$ ass.

Bedeitung vun ${\displaystyle K_{\rm {M}},\ k_{\rm {cat}}\ {\rm {an\ {\it {k_{\rm {cat}}/K_{\rm {M}}}}}}}$

• Wat de ${\displaystyle K_{\rm {M}}}$ méi kleng ass, wat d'Affinitéit fir de Substrat méi grouss ass. D'Affinitéit däerf awer ni ze grouss ginn, well soss den ES-Komplex a souengem ${\displaystyle \Delta G}$-pëtz ass datt en ni méi erauskënnt.
• D'Vitesskonstant ${\displaystyle k_{\rm {cat}}}$ ass ofhängeg vun der néideger Aktivéierungsenergie vum ES-Komplex zum ${\displaystyle {\rm {ES^{\neq }}}}$-Komplex. Wat dësen ${\displaystyle \Delta G^{\neq }}$ méi kleng ass, wat ${\displaystyle k_{\rm {cat}}}$ méi grouss ass.
• De Rapport ${\displaystyle k_{\rm {cat}}/K_{\rm {M}}}$ stellt also d'Verbindung vun den 2 virege Gréissten duer, wat dëse Rapport méi grouss ass, wat eng Enzym méi effikass ass.

Lineariséierung vun der Michaelis-Menten-Equatioun

D'Michaelis-Menten-Equatioun kann ee lineariséiere fir sou de ${\displaystyle K_{\rm {M}}}$ an de ${\displaystyle V_{\max }}$ z'ermëttelen (falls e keng Méiglechkeet huet fir eng net-linear Upassung ze maachen). Eng méiglech Linéariséierung ass déi vu Lineweaver a Burk, déi ${\displaystyle {\frac {1}{v}}=f\left({\frac {1}{[\mathrm {S} ]}}\right)}$ duerstellt.

${\displaystyle {\frac {1}{v}}={\frac {K_{\mathrm {M} }}{V_{\mathrm {max} }}}\cdot {\frac {1}{[{\rm {S]}}}}+{\frac {1}{V_{\mathrm {max} }}}}$

Déi gemoossen an ëmgewandelt Wäerter vu v an [S] stellen eng Droite duer där hir Ordonnée à l'origine ${\displaystyle {\frac {1}{V_{\mathrm {max} }}}}$ ass an déi duerch de Punkt ${\displaystyle \left(-{\frac {1}{K_{\rm {M}}}},0\right)}$ geet.

Inhibitoren

Verschidde Substanze kënnen de Fonctionnement vun Enzymer beaflossen, meeschtens gëtt op déi eng oder aner Manéier d'Efficacitéit (${\displaystyle k_{\rm {cat}}/K_{\rm {M}}}$) erofgesat, d. h. entweeder gëtt d'Vitess méi kleng oder d'Affinitéit geet erof oder béides. Déi Substanze sinn Inhibitoren. (Et gëtt och Aktivatoren, kuckt bei Allosterie.)

Kompetitiv Inhibitioun

An dësem Fall hu Substrat an Inhibitor eng änlech Struktur. Doduerch passt den Inhibitor an den aktiven Zentrum vum Enzym a kann dee blockéieren a sou ka keng Substratmoleküll méi an den aktiven Zentrum komme fir do katalyséiert ze ginn (dohier och den Numm 'ompetitiv Inhibitioun', well Inhibitor an Substrat a Kompetitioun sinn fir an den aktiven Zentrum ze gelaangen). Déi blockéiert Enzymmolekülle sinn net méi fräi fir Substrat opzehuelen a sou ass et wéi wann d'Konzentratioun vum Enzym also den ${\displaystyle [{\rm {E]_{0}}}}$ géif méi kleng ginn; doduerch gëtt forcément den ${\displaystyle V_{\max }}$ méi kleng.

Onkompetitiv Inhibitioun

Onkompetitiv Inhibitoren hunn eng Struktur déi där vum Substrat net gläicht. Si fixéiere sech net am aktiven Zentrum. Hir Fixatioun huet als Folleg datt dem Enzym seng Affinitéit fir de Substrat méi kleng gëtt. Also bléift ${\displaystyle V_{\max }}$ onverännert dofir gëtt ${\displaystyle K_{\rm {M}}}$ méi grouss.