マトリックスメタロプロテアーゼ
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マトリックスメタロプロテアーゼ(英:Matrix metalloproteinase、MMP)はメタロプロテアーゼ(活性中心に金属イオンが配座しているタンパク質分解酵素の総称)の一群でありMMPの活性中心には亜鉛イオン(Zn2+)やカルシウムイオン(Ca2+)が含まれる。コラーゲンやプロテオグリカン、エラスチンなどから成る細胞外マトリックスの分解をはじめとし、細胞表面に発現するタンパク質の分解、生理活性物質のプロセシングなどその作用は多岐にわたる。1962年にジェロム・グロスとチャールズ・ラピエールによりオタマジャクシの変態において尾が吸収される過程に関与する酵素として発見され[1]、1968年にはヒトの皮膚に存在することが示された[2]。MMPファミリーに属する酵素は分泌型と膜結合型の二種類に分類される。分泌型MMPは産生後、分泌細胞から離れたところにおいても働くが、膜結合型は細胞表面に発現しているので活動範囲は狭い。