IRS4

IRS4（insulin receptor substrate 4、インスリン受容体基質4）は、ヒトではIRS4遺伝子によってコードされるタンパク質である^[5][6][7]。

IRS4
識別子
記号	IRS4, IRS-4, PY160, insulin receptor substrate 4, CHNG9
外部ID	OMIM: 300904 MGI: 1338009 HomoloGene: 136777 GeneCards: IRS4
遺伝子の位置 (ヒト) 染色体 X染色体[1] バンド データ無し 開始点 108,719,946 bp[1] 終点 108,736,563 bp[1]
遺伝子の位置 (マウス) 染色体 X染色体 (マウス)[2] バンド データ無し 開始点 140,493,994 bp[2] 終点 140,508,259 bp[2]
RNA発現パターン さらなる参照発現データ
遺伝子オントロジー 分子機能 • phosphatidylinositol 3-kinase binding • 血漿タンパク結合 • シグナルトランスデューサー活性 • insulin receptor binding 細胞の構成要素 • 細胞質基質 • 膜 • 細胞膜 生物学的プロセス • insulin receptor signaling pathway • regulation of lipid metabolic process • シグナル伝達 • positive regulation of signal transduction 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
種	ヒト	マウス
Entrez	8471	16370
Ensembl	ENSG00000133124	ENSMUSG00000054667
UniProt	O14654	Q9Z0Y7
RefSeq (mRNA)	NM_003604 NM_001379150	NM_010572
RefSeq (タンパク質)	NP_003595 NP_001366079	NP_034702
場所 (UCSC)	Chr X: 108.72 – 108.74 Mb	Chr X: 140.49 – 140.51 Mb
PubMed検索	[3]	[4]
ウィキデータ
閲覧/編集 ヒト 閲覧/編集 マウス

IRS4は細胞質に位置するタンパク質で、リン酸化が行われる可能性があるチロシン、セリン/スレオニン残基を多く持つ。チロシンリン酸化IRS4タンパク質はSH2ドメインを持つ細胞質のシグナル伝達分子と結合することが示されている。IRS4はインスリン受容体の刺激に伴ってリン酸化される^[7]。

相互作用

ISR4はCRK（英語版）^[8][9]、NISCH（英語版）^[10]と相互作用することが示されている。

出典

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000133124 - Ensembl, May 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000054667 - Ensembl, May 2017
3. Human PubMed Reference:
4. Mouse PubMed Reference:
5. “A novel 160-kDa phosphotyrosine protein in insulin-treated embryonic kidney cells is a new member of the insulin receptor substrate family”. J Biol Chem 272 (34): 21403–7. (Sep 1997). doi:10.1074/jbc.272.34.21403. PMID 9261155.
6. “Characterization of insulin receptor substrate 4 in human embryonic kidney 293 cells”. J Biol Chem 273 (17): 10726–32. (May 1998). doi:10.1074/jbc.273.17.10726. PMID 9553137.
7. “Entrez Gene: IRS4 insulin receptor substrate 4”. 2021年9月7日閲覧。
8. Karas, M; Koval A P; Zick Y; LeRoith D (May 2001). “The insulin-like growth factor I receptor-induced interaction of insulin receptor substrate-4 and Crk-II”. Endocrinology (United States) 142 (5): 1835–40. doi:10.1210/en.142.5.1835. ISSN 0013-7227. PMID 11316748.
9. Koval, A P; Karas M; Zick Y; LeRoith D (Jun 1998). “Interplay of the proto-oncogene proteins CrkL and CrkII in insulin-like growth factor-I receptor-mediated signal transduction”. J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 273 (24): 14780–7. doi:10.1074/jbc.273.24.14780. ISSN 0021-9258. PMID 9614078.
10. Sano, Hiroyuki; Liu Simon C H; Lane William S; Piletz John E; Lienhard Gustav E (May 2002). “Insulin receptor substrate 4 associates with the protein IRAS”. J. Biol. Chem. (United States) 277 (22): 19439–47. doi:10.1074/jbc.M111838200. ISSN 0021-9258. PMID 11912194.

関連文献

• White MF (1999). “The IRS-signalling system: a network of docking proteins that mediate insulin action.”. Mol. Cell. Biochem. 182 (1–2): 3–11. doi:10.1023/A:1006806722619. PMID 9609109.
• “Interplay of the proto-oncogene proteins CrkL and CrkII in insulin-like growth factor-I receptor-mediated signal transduction.”. J. Biol. Chem. 273 (24): 14780–7. (1998). doi:10.1074/jbc.273.24.14780. PMID 9614078.
• “IRS-4 mediates protein kinase B signaling during insulin stimulation without promoting antiapoptosis.”. Mol. Cell. Biol. 20 (1): 126–38. (2000). doi:10.1128/MCB.20.1.126-138.2000. PMC 85068. PMID 10594015. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC85068/.
• “The insulin-like growth factor I receptor-induced interaction of insulin receptor substrate-4 and Crk-II.”. Endocrinology 142 (5): 1835–40. (2001). doi:10.1210/en.142.5.1835. PMID 11316748.
• “Insulin receptor substrate 4 associates with the protein IRAS.”. J. Biol. Chem. 277 (22): 19439–47. (2002). doi:10.1074/jbc.M111838200. PMID 11912194.
• “SOCS-6 binds to insulin receptor substrate 4, and mice lacking the SOCS-6 gene exhibit mild growth retardation.”. Mol. Cell. Biol. 22 (13): 4567–78. (2002). doi:10.1128/MCB.22.13.4567-4578.2002. PMC 133908. PMID 12052866. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC133908/.
• “Insulin receptor substrate-4 is expressed in muscle tissue without acting as a substrate for the insulin receptor.”. Endocrinology 144 (4): 1211–8. (2003). doi:10.1210/en.2002-220723. PMID 12639902.
• “Insulin receptor substrate-4 signaling in quiescent rat hepatocytes and in regenerating rat liver.”. Hepatology 37 (6): 1461–9. (2003). doi:10.1053/jhep.2003.50245. PMID 12774026.
• “Selective alterations in insulin receptor substrates-1, -2 and -4 in theca but not granulosa cells from polycystic ovaries.”. Mol. Hum. Reprod. 10 (7): 473–9. (2005). doi:10.1093/molehr/gah066. PMID 15155816.
• “Tyrosine phosphoproteomics of fibroblast growth factor signaling: a role for insulin receptor substrate-4.”. J. Biol. Chem. 279 (45): 46438–47. (2004). doi:10.1074/jbc.M404537200. PMID 15316024.
• “Proteomic, functional, and domain-based analysis of in vivo 14-3-3 binding proteins involved in cytoskeletal regulation and cellular organization.”. Curr. Biol. 14 (16): 1436–50. (2004). doi:10.1016/j.cub.2004.07.051. PMID 15324660.
• “Protein phosphatase 4 interacts with and down-regulates insulin receptor substrate 4 following tumor necrosis factor-alpha stimulation.”. J. Biol. Chem. 279 (45): 46588–94. (2004). doi:10.1074/jbc.M408067200. PMID 15331607.
• “Interaction between Brk kinase and insulin receptor substrate-4.”. Oncogene 24 (36): 5656–64. (2005). doi:10.1038/sj.onc.1208721. PMID 15870689.
• “Role of insulin receptor substrate-4 in IGF-I-stimulated HEPG2 proliferation.”. J. Hepatol. 46 (6): 1089–98. (2007). doi:10.1016/j.jhep.2007.01.031. PMID 17408801.