Xantina deidrogenasi

La xantina deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

xantina + NAD⁺ + H₂O ⇄ urato + NADH + H⁺

xantina deidrogenasi
Xantina deidrogenasi dimer, Bos taurus
Numero EC	1.17.1.4
Classe	Ossidoreduttasi
Nome sistematico
xantina:NAD+ ossidoreduttasi
Altri nomi
NAD+-xantina deidrogenasi; xantina-NAD+ ossidoreduttasi; xantina/NAD+ ossidoreduttasi; xantina ossidoreduttasi
Banche dati	BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB

L'enzima agisce su una varietà di purine ed aldeidi, tra cui l'ipoxantina. L'enzima presente negli eucarioti è una flavoproteina e un molibdo-enzima, contiene un cofattore FAD un cofattore molibdeno e due centri ferro-zolfo ([2Fe-2S]); l'enzima animale può avere anche attività enzimatica da xantina ossidasi (numero EC 1.17.3.2^[1]) (un tipo di ossidasi).

Quello presente del fegato agisce in vivo soprattutto come deidrogenasi, ma può anche agire come xantina ossidasi in vitro se conservato a -20 °C, se trattato con agenti proteolitici, con solventi organici o con reagenti tiolici come ad esempio Cu²⁺, la N-etilmaleimmide o il 4-mercuriobenzoato. L'effetto dei reagenti tiolici può essere invertito da tioli quali il 1,4-ditioeritritolo.

La conversione all'attività di xantina ossidasi può essere anche ottenuta attraverso la enzima-tiolo transidrogenasi (glutatione-disolfuro) (numero EC 1.8.4.7^[2]), in presenza di glutatione disolfuro. In altri tessuti animali, l'enzima ha comunemente attività ossidasica, ma può essere convertito in deidrogenasi dal 1,4-ditioeritritolo.

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