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enzima Da Wikipedia, l'enciclopedia libera
La precorrina-2 deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
precorrina-2 deidrogenasi | |
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Puoi caricare tu un'immagine dell'enzima (se disponibile) cercandola qui e seguendo le istruzioni. Grazie! | |
Numero EC | 1.3.1.76 |
Classe | Ossidoreduttasi |
Nome sistematico | |
precorrina-2:NAD+ ossidoreduttasi | |
Altri nomi | |
Met8p; SirC; CysG | |
Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
Fonte: IUBMB | |
Questo enzima catalizza la seconda, delle tre reazioni, che portano alla formazione del siroeme dall'uroporfirinogeno III. La prima reazione prevede il trasferimento di due gruppi metilici derivati dalla S-adenosil-L-metionina, ai carboni 2 e 7 dell'uroporfirinogeno III per formare precorrina-2 (catalizzata dalla uroporfirina-III C-metiltransferasi, numero EC 2.1.1.107[1]); nella terza reazione avviene la chelazione dello ione ferro della siroidroclorina per formare siroeme (catalizzata dalla siroidroclorina ferrochelatasi, numero EC 4.99.1.4[2]). In Saccharomyces cerevisiae, le ultime due reazioni avvengono per opera di un enzima bifunctionale, Met8p. In alcuni batteri, le reazioni 1-3 sono catalizzate da una singola proteina multifunzionale chiamata CysG, mentre in Bacillus megaterium, le reazioni vengono catalizzate da tre enzimi diversi, con SirC che è responsabile della prima.
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