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enzima Da Wikipedia, l'enciclopedia libera
La glutatione perossidasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
| glutatione perossidasi | |
|---|---|
Modello tridimensionale dell'enzima | |
| Numero EC | 1.11.1.9 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| glutatione:idrogeno-perossido ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| GSH perossidasi; selenio-glutatione perossidasi; glutatione ridotto perossidasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
L'enzima è una proteina contenente un residuo di selenocisteina. Steroidi e lipidi idroperossidi, ma non i prodotti di reazione della lipossigenasi numero EC 1.13.11.12[1] sui fosfolipidi, possono agire come accettori, ma più lentamente di H2O2 (cf. numero EC 1.11.1.12[2] fosfolipide-idroperossido glutatione perossidasi).
Vi sono diversi isoenzimi codificati da diversi geni, che variano nella localizzazione cellulare e nella specificità di substrato. La Glutatione perossidasi 1 (GPx1) è la versione più abbondante, presente nei citoplasmi di quasi tutti i tessuti di mammiferi, che ha come substrato preferenziale il perossido di idrogeno. La Glutatione perossidasi 4 (GPx4) ha un'alta preferenza per gli idroperossidi lipidici; viene espressa in quasi ogni cellula di mammiferi, anche se a livelli molto più bassi. La Glutatione perossidasi 2 è un enzima intestinale ed extracellulare, mentre la glutatione perossidasi 3 è extracellulare, specialmente abbondante nel plasma.[3] Fino ad oggi, sono state identificati negli umani otto differenti iso-forme di glutatione perossidasi (GPx1-8).
| Gene | Locus | Enzima |
|---|---|---|
| GPX1 | Chr. 3 p21.3 | glutatione perossidasi 1 |
| GPX2 | Chr. 14 q24.1 | glutatione perossidasi 2 (gastrointestinale) |
| GPX3 | Chr. 5 q23 | glutatione perossidasi 3 (plasma) |
| GPX4 | Chr. 19 p13.3 | glutatione perossidasi 4 (idroperossidasi dei fosfolipidi) |
| GPX5 | Chr. 6 p21.32 | glutatione perossidasi 5 (nell'epididimo, correlata agli androgeni) |
| GPX6 | Chr. 6 p21 | glutatione perossidasi 6 (olfattiva) |
| GPX7 | Chr. 1 p32 | glutatione perossidasi 7 |
| GPX8 | Chr. 5 q11.2 | glutatione perossidasi 8 (putativa) |
Le proteine GPx1, GPx2, GPx3, e GPx4 dei mammiferi sono enzimi contenenti selenio, mentre la GPx6 è una selenioproteina negli umani con proteine omologhe contenenti cisteina nei roditori. GPx1, GPx2, e GPx3 sono proteine omo-tetrameriche, mentre la GPx4 ha una struttura monomerica. Mentre l'integrità delle membrane cellulari e subcellulari dipende fortemente dalla glutatione perossidasi, il sistema protettivo antiossidativo della stessa glutatione perossidasi dipende fortemente dalla presenza di selenio.
I polimorfismi genetici negli enzimi della glutatione perossidasi e le loro espressioni alterate e attività sono associati con il danno ossidativo al DNA e di conseguenza alla suscettibilità individuale al cancro.[4]
La glutatione perossidasi venne scoperta nel 1957 da Gordon C. Mills.[5]
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