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enzima Da Wikipedia, l'enciclopedia libera
La gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi (fosforilante) è l'enzima che catalizza la reazione di conversione della gliceraldeide-3-fosfato a 1,3-bisfosfoglicerato durante la glicolisi. Questo enzima appartiene alla classe di enzimi delle deidrogenasi NADH-dipendenti.
| gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi (fosforilante) | |
|---|---|
L'enzima gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi: in viola è evidenziata una molecola di NAD+, in rosso e giallo un cluster ferro-zolfo | |
| Numero EC | 1.2.1.12 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| D-gliceraldeide-3-fosfato:NAD+ ossidoreduttasi (fosforilante) | |
| Altri nomi | |
| 3-fosfogliceraldeide deidrogenasi; gliceraldeide fosfato deidrogenasi NAD+-dipendente; gliceraldeide-3-P-deidrogenasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
Nel dettaglio, l'enzima catalizza la seguente reazione:
La gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi è un tetramero, ovvero è costituita da 4 subunità identiche. Ognuna può legare una molecola di NAD+ ed una di ATP. Ogni subunità contiene inoltre due residui essenziali di cisteina e di istidina, importanti soprattutto nella prima fase della reazione.
È possibile distinguere due passaggi distinti nella conversione della gliceraldeide-3-fosfato a 1,3-bisfosfoglicerato: la prima consiste in una ossidazione dell'aldeide ad acido carbossilico (mediata da NAD+), che comporta la formazione dell'intermedio 3-fosfoglicerato; la seconda è invece la fosforilazione (attraverso un fosfato inorganico, infatti nella seconda fase della glicolisi non vengono spesi altri ATP) del 3-fosfoglicerato in posizione 1, che genera il prodotto 1,3-bisfosfoglicerato. La presenza di due step è confermata dalla conformazione del sito di legame dell'enzima: una parte è specifica per l'anello nicotinammidico del coenzima NAD+, l'altra per l'anello adenilico dell'ATP.
La prima reazione è abbastanza favorita dal punto di vista termodinamico (ΔG°´ di circa -50 kJ mol-1), mentre la seconda è sfavorita, essendo il suo ΔG°´ di segno opposto. Se queste due reazioni dovessero semplicemente avvenire in soluzione, dunque, la seconda avrebbe una energia di attivazione talmente alta da renderla di fatto impossibile. La presenza dell'enzima, dunque, è assolutamente fondamentale: l'accoppiamento delle due reazioni operato nel sito attivo della gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi, infatti, rende possibile che la seconda avvenga. Ciò è spiegabile con il fatto che l'intermedio tioestere che si forma nel core del sito catalitico ha una energia libera di Gibbs decisamente maggiore di quella che avrebbe il suo corrispettivo acido carbossilico 3-fosfoglicerato libero in soluzione.
Più nel dettaglio, la reazione si sviluppa nel seguente modo.
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