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enzima utilizzato come farmaco e nella produzione alimentare Da Wikipedia, l'enciclopedia libera
Asparaginasi è un enzima che catalizza l'idrolisi dell'asparagina in acido aspartico. Le asparaginasi sono espresse da enzimi specifici e prodotte da microrganismi. I differenti tipi di asparaginasi possono essere utilizzati per scopi industriali e farmaceutici. L'uso più comune delle asparaginasi è come supporto durante la trasformazione di prodotti alimentari[1]. Commercializzato sotto i nomi commerciali di Acrylaway e PreventASe, le asparaginasi vengono utilizzate per prevenire la formazione di acrilammide, un sospetto cancerogeno, nei cibi amidacei come snacks e biscotti. Una differente asparaginasi viene commercializzata come farmaco sotto il nome di Elspar per il trattamento della Linfoma Non-Hodgkin, leucemia mieloide acuta, leucemia linfoblastica acuta (LAL)[2]. Viene inoltre usata in alcuni protocolli terapeutici.[3] A differenza di molti chemioterapici antitumorali, l'asparaginasi può essere somministrata per via intramuscolare, oltre che per via endovenosa e sottocutanea.
Solitamente essa deriva dall'Escherichia coli, mentre l'asparaginasi prodotta dalla Erwinia chrysanthemi è conosciuta come crisantaspase (British Approved Name), ed è disponibile nel Regno Unito sotto il nome commerciale Erwinase.[2]
L'aspariginasi può essere usata come supporto alla trasformazione di prodotti alimentari per ridurre o prevenire la formazione di acrilammide, un sospetto cancerogeno, in prodotti amidacei. L'acrilammide è un composto chimico che si forma quando cibi amidacei vengono infornati o fritti. Durante la cottura l'amminoacido asparagina, naturalmente presente in cibi amidacei, viene convertito in acrilammide attraverso la reazione di Maillard. La reazione è responsabile dell'imbrunimento di questi cibi e del loro profumo tostato. Aggiungendo asparaginasi prima della cottura del cibo, l'asparagina viene convertita in acido aspartico e ammonio. Come risultato, l'asparagina non può prendere parte alla reazione di Maillard e la formazione di acrilammide risulta notevolmente ridotta, anche se è impossibile impedirla del tutto. In media l'asparaginasi riduce la formazione di acrilammide del 90% senza che i cibi subiscano modificazioni di gusto o aspetto[4].
Asparaginasi | |
---|---|
Nome IUPAC | |
E. coli L-asparagina amidoidrolasi | |
Caratteristiche generali | |
Formula bruta o molecolare | C1377H2208N382O442S17 |
Massa molecolare (u) | 31731,9 |
Numero CAS | |
Numero EINECS | 232-765-3 |
Codice ATC | L01 |
DrugBank | DBDB00023 |
Proprietà chimico-fisiche | |
Punto isoelettrico | 4,67 |
Dati farmacocinetici | |
Emivita | 8-30 ore |
Proprietà tossicologiche | |
DL50 (mg/kg) | 7500 mg/kg, ratto, per os |
Indicazioni di sicurezza | |
Simboli di rischio chimico | |
attenzione | |
Frasi H | 317 - 361 |
Consigli P | 280 [5] |
Il fondamento logico dietro l'uso dell'asparaginasi risiede nel fatto che tutte le cellule leucemiche non sono in grado di sintetizzare l'amminoacido non essenziale asparagina, come invece fanno le cellule sane.[6] Quindi le cellule leucemiche necessitano di una grande quantità esogena di asparagina, che circola liberamente nel sangue. L'asparaginasi quindi catalizza la conversione dell'L-asparagina in acido aspartico e ammoniaca privando le cellule leucemiche di tutta l'asparagina circolante.[7]
Il principale effetto collaterale è una reazione allergica o una reazione da ipersensibilità; un'altra possibilità è l'anafilassi.[2] L'asparaginasi è stata pure associata a pancreatiti. Inoltre può provocare un difetto di coagulazione dovuto alla riduzione della sintesi di proteine specifiche, come il fibrinogeno, e di fattori anticoagulanti come l'antitrombina III; a volte può provocare un difetto della proteina C, portando alla trombosi o all'ictus.
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