A fraktalkin, más néven kemokin (C-X3-C motívum) ligandum 1 fehérje, melyet az emberben a CX3CL1 gén kódol.
A CX3CL1 373 aminosavból álló nagy citokin, több doménnel, és a CX3C kemokincsalád egyetlen ismert tagja.[1] A humán CX3CL1 neve fraktalkin, az egerekben lévőé neurotaktin.[2][3] A CX3CL1 szerkezete más kemokinek jellemző szerkezetétől eltér. Például az N-terminális ciszteinek közti aminosavak száma eltér: 3 aminosav választja el a két ciszteint a CX3CL1-ben, ezzel szemben semmi nem választja el őket a CC kemokinek, illetve egy aminosav a CXC kemokinek esetén. A fraktalkin hosszú fehérjeként (emberekben 373 aminosav) jön létre, 241 aminosavas mucinszerű tönkkel, 19 aminosavas transzmembrán doménnel és ismeretlen funkciójú, 37 aminosavas sejten belüli doménnel.[4] A mucinszerű tönk lehetővé teszi az egyes sejtek felszínéhez való kötődést. Egy oldékony (90 kDa) változatot is észleltek. Az oldékony CX3CL1-változat kémiailag vonzza a T-sejteket és a monocitákat,[3] és a mucinszerű fehérjerész alapján történő proteolitikus leválasztással állítható elő,[4] míg a sejthez kötött kemokin erős leukocitaadhéziót támogat az aktivált endotélsejtekhez, ahol elsősorban kifejeződik.[3] A CX3CL1 adhéziós és mozgató funkcióit a CX3CR1 kemokinreceptorral való interakció révén fejti ki.[5] Génje a 16. kromoszómában van egyes CC kemokinekkel, a CCL17-tel és a CCL22-vel.[3][6]
A fraktalkin nagy mennyiségben fordul elő az agyban, különösen az idegsejtekben, receptora pedig megtalálható a mikrogliasejtekben. Ezenkívül fontosnak bizonyult a mikrogliasejtek mozgásában.[7] A CX3CL1 kifejezése a hippocampusban is nagyobb egy tértanulást követő rövid időszakban, melynek célja lehet a glutamátmediált neurotranszmisszió szabályzása. Ez a kemokin lehetséges szerepét is mutatja a szinaptikus skálázás plaszticitásában.[8] Ezenkívül a fraktalkin a receptorának agonistája.[9]
A CX3CL1 transzmembrán változatát nagyrészt epitélsejtek fejezik ki a bőrben, a mandulákban és a vastagbélben.[4] A fraktalkin antitestje reagál a humán CD84-gyel.[4]
(1997) „Neurotactin, a membrane-anchored chemokine upregulated in brain inflammation”. Nature 387 (6633), 611–617. o. DOI:10.1038/42491. PMID 9177350. (1998) „Human chemokines fractalkine (SCYD1), MDC (SCYA22) and TARC (SCYA17) are clustered on chromosome 16q13”. Cytogenet. Cell Genet. 81 (1), 10–11. o. DOI:10.1159/000015000. PMID 9691168. (1999. augusztus 1.) „Characterization of fractalkine in rat brain cells: migratory and activation signals for CX3CR-1-expressing microglia”. Journal of Immunology 163 (3), 1628–1635. o. ISSN 0022-1767. PMID 10415068. (1998) „Identification of CX3CR1. A chemotactic receptor for the human CX3C chemokine fractalkine and a fusion coreceptor for HIV-1”. J. Biol. Chem. 273 (37), 23799–804. o. DOI:10.1074/jbc.273.37.23799. PMID 9726990.
Ez a szócikk részben vagy egészben a CX3CL1 című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.
- Humán CX3CL1 genombeli helye és CX3CL1 géninformációs lap a UCSC Genome Browserben.
- (1998) „Chemokines regulate hippocampal neuronal signaling and gp120 neurotoxicity”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95 (24), 14500–5. o. DOI:10.1073/pnas.95.24.14500. PMID 9826729. PMC 24402.
- (1999) „Solution structure and dynamics of the CX3C chemokine domain of fractalkine and its interaction with an N-terminal fragment of CX3CR1”. Biochemistry 38 (5), 1402–14. o. DOI:10.1021/bi9820614. PMID 9931005.
- (1999) „Fractalkine, a CX3C chemokine, is expressed by dendritic cells and is up-regulated upon dendritic cell maturation”. Eur. J. Immunol. 29 (8), 2551–9. o. DOI:<2551::AID-IMMU2551>3.0.CO;2-T 10.1002/(SICI)1521-4141(199908)29:08<2551::AID-IMMU2551>3.0.CO;2-T. PMID 10458770.
- (1999) „Genome duplications and other features in 12 Mb of DNA sequence from human chromosome 16p and 16q”. Genomics 60 (3), 295–308. o. DOI:10.1006/geno.1999.5927. PMID 10493829.
- (2000) „Neuronal fractalkine expression in HIV-1 encephalitis: roles for macrophage recruitment and neuroprotection in the central nervous system”. J. Immunol. 164 (3), 1333–9. o. DOI:10.4049/jimmunol.164.3.1333. PMID 10640747.
- (2000) „Rapid progression to AIDS in HIV+ individuals with a structural variant of the chemokine receptor CX3CR1”. Science 287 (5461), 2274–7. o. DOI:10.1126/science.287.5461.2274. PMID 10731151.
- (2000) „The crystal structure of the chemokine domain of fractalkine shows a novel quaternary arrangement”. J. Biol. Chem. 275 (30), 23187–93. o. DOI:10.1074/jbc.M002584200. PMID 10770945.
- (2000) „Expression of CX3CR1 chemokine receptors on neurons and their role in neuronal survival”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (14), 8075–80. o. DOI:10.1073/pnas.090017497. PMID 10869418. PMC 16672.
- (2000) „Mast cells migrate, but do not degranulate, in response to fractalkine, a membrane-bound chemokine expressed constitutively in diverse cells of the skin”. Eur. J. Immunol. 30 (8), 2355–61. o. DOI:<2355::AID-IMMU2355>3.0.CO;2-# 10.1002/1521-4141(2000)30:8<2355::AID-IMMU2355>3.0.CO;2-#. PMID 10940926.
- (2001) „Tumor necrosis factor-alpha-converting enzyme (ADAM17) mediates the cleavage and shedding of fractalkine (CX3CL1)”. J. Biol. Chem. 276 (41), 37993–8001. o. DOI:10.1074/jbc.M106434200. PMID 11495925.
- (2004) „Fractalkine in vascular biology: from basic research to clinical disease”. Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. 24 (1), 34–40. o. DOI:10.1161/01.ATV.0000095360.62479.1F. PMID 12969992.
- (2006) „Fractalkine in rheumatoid arthritis and allied conditions”. Mod Rheumatol 16 (3), 124–30. o. DOI:10.1007/s10165-006-0471-9. PMID 16767549.
