![cover image](https://wikiwandv2-19431.kxcdn.com/_next/image?url=https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/60/Myoglobin.png/640px-Myoglobin.png&w=640&q=50)
Mioglobina
proteína atopada nos músculos dos mamíferos / From Wikipedia, the free encyclopedia
A mioglobina é unha proteína que contén un grupo hemo con ferro, que se une ao oxíxeno, e que se encontra no tecido muscular de vertebrados e en case todos os mamíferos. Está moi relacionada coa hemoglobina dos glóbulos vermellos, aínda que esta é tetramérica (ten catro cadeas) e a mioglobina só ten unha cadea. A mioglobina está normalmente encerrada nos músculos e só aparece na circulación sanguínea se houbo algunha lesión muscular, polo que isto pode servir como un signo diagnóstico. [1] Nos humanos a mioglobina está codificada no xene MB do cromosoma 22.[2]
![]() | |
Modelo tridimensional da mioglobina | |
Mioglobina | |
Identificadores | |
Símbolo | MB |
Símbolos alt. | PVALB |
Entrez | 4151 |
HUGO | 6915 |
OMIM | |
RefSeq | NM_203377 |
UniProt | PO2144 |
Outros datos | |
Locus | Cr. 22 q12.2-ter |
A mioglobina é o principal pigmento transportador de oxíxeno nos tecidos musculares.[3] As altas concentracións de mioglobina na célula muscular permítenlle a moitos organismos manterse sen respirar durante períodos maiores de tempo, o cal é especialmente notable en animais mergulladores como as baleas e focas que teñen músculos cunha grande concentración de mioglobina.[1] A mioglobina encóntrase nos músculos de tipo I, tipo II A e tipo II B, pero a maioría dos textos consideran que non se encontra nos músculos lisos.
A mioglobina foi a primeira proteína da que se obtivo a estrutura tridimensional por cristalografía de raios X,[4] grazas aos traballos realizados por John Kendrew e asociados en 1958.[5] Por este descubrimento, John Kendrew compartiu en 1962 o Premio Nobel de Química con Max Perutz.[6] A súa estrutura terciaria é compacta e case esférica con pregamento de globina.
Malia ser unha das proteínas máis estudadas, a súa función fisiolóxica en detalle non foi establecida de forma concluínte: os ratos modificados xeneticamente que carecen de mioglobina son viables, pero mostran unha redución do 30% no volume de sangue que bombea o corazón durante a súa contracción. Eses ratos adáptanse a esa deficiencia por medio de reaccións á subministración insuficiente de oxíxeno (hipoxia) como a vasodilatación.[7]