![cover image](https://wikiwandv2-19431.kxcdn.com/_next/image?url=https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/9/9a/1nl2_opm.png/640px-1nl2_opm.png&w=640&q=50)
Dominio kringle
From Wikipedia, the free encyclopedia
Os dominios kringle son dominios proteicos autónomos que se dobran formando grandes bucles estabilizados por tres pontes disulfuro. Son importantes nas interaccións proteína-proteína con factores de coagulación. A denominación kringle procede do nome dun pastel tipo rosquilla escandinavo cuxa forma lembra á deste dominio.
![]() Fragmento de protrombina bovina en complexo co calcio e lisofosfatidilserina. A proteína asóciase coa membrana por medio do seu dominio GLA en hélice alfa. O dominio kringle adxacente é de estrutura beta (en amarelo). | |||||||||
Identificadores | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Símbolo | Kringle | ||||||||
Pfam | PF00051 | ||||||||
InterPro | IPR000001 | ||||||||
SMART | KR | ||||||||
PROSITE | PDOC00020 | ||||||||
SCOPe | 1pk4 / SUPFAM | ||||||||
OPM superfamily | 115 | ||||||||
OPM protein | 1h8p | ||||||||
CDD | cd00108 | ||||||||
|
Os dominios kringle atopáronse no plasminóxeno, factores de crecemento de hepatocitos, protrombina e apolipoproteína(a).
Os dominios kringle encóntranse nas proteínas de coagulación sanguínea e fibrinolíticas. Crese que estes dominios xogan un papel na unión de mediadores (por exemplo, membranas, outras proteínas ou fosfolípidos) e na regulación da actividade proteolítica.[1][2][3] Os dominios kringle[4][5][6] caracterízanse por ter unha estrutura en triplo bucle con tres pontes disulfuro, cuxa conformación é definida por varios enlaces de hidróxeno e pequenos fragmentos de folla beta antiparalela. Atópanse en diverso número de copias nalgunhas proteínas plasmáticas como a protrombina e activador do plasminóxeno de tipo uroquinase, que son serina proteases que pertencen á familia de peptidases S1A de MEROPS.