Peptidylprolyl isomérase

Les peptidyl prolyl isomérases (ou prolyl isomérases ou PPIase) sont une famille de protéines de type immunophilines.

Peptidyl prolyl isomérase

Domaine PPIase d'une protéine PIN1 (en) humaine (PDB 1NMW)

Domaine protéique

Pfam	PF00639
InterPro	IPR000297
PROSITE	PDOC00840

Peptidylprolyl isomérase

Données clés

N° EC	EC 5.2.1.8
N° CAS	95076-93-0

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

modifier

Rôles

Elles permettent la transformation des protides de la forme trans à la forme cis^[1].

Elles sont impliquées dans diverses maladies cardiaques^[2].

Membres

Elles sont ubiquitaires dans le monde vivant, chaque organisme synthétisant plusieurs protéines de ce type^[1].

Elles sont réparties en trois sous-familles^[2] :

• les cyclophilines, dont la cyclophiline A, B, C, D, J et 40.
• les « FK-506-binding proteins », dont le FKBP12, le FKBP12.6, le FKBP6
• et les parvulines dont le Pin1.

Chez l'être humain, il existe une quinzaine de protéines de ce type, tous comportant un domaine fixant la rapamycine.

Notes et références

1. Galat A, Peptidylprolyl cis/trans isomerases (immunophilins): biological diversity-targets-functions, Curr Top Med Chem, 2003;3:1315–1347
2. Perrucci GL, Gowran A, Zanobini M et al. Peptidyl-prolyl isomerases: a full cast of critical actors in cardiovascular diseases, Cardiovasc Res, 2015;106:353-364

• Portail de la biologie cellulaire et moléculaire
• Portail de la médecine