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composé chimique De Wikipédia, l'encyclopédie libre
L’hème a est une forme d'hème qu'on trouve dans certaines enzymes telles que la cytochrome c oxydase. Il est constitué d'un macrocycle porphyrine chélatant un cation ferreux Fe2+. Il diffère de l'hème b, la forme la plus courante d'hème, par le fait que le groupe méthyle en position 8 est oxydé en aldéhyde et qu'un groupe hydroxyéthylfarnésyle, une chaîne terpénoïde, est lié à la chaîne latérale vinyle en position 3. Il est très semblable à l'hème o.
Hème a | |
![]() Structure de l'hème a |
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Identification | |
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Nom UICPA | acide 3-[18-(2-carboxyéthyl)-7-éthènyl-17-formyl-12-[(1S,4E,8E)-1-hydroxy-5,9,13-triméthyltétradéca-4,8,12-triènyl]-3,8,13-triméthylporphyrin-22,24-diid-2-yl]propanoïque ; fer(2+) |
No CAS | |
PubChem | 5288529 |
ChEBI | 24479 |
SMILES | |
InChI | |
Propriétés chimiques | |
Formule | C49H62FeN4O6 [Isomères] |
Masse molaire[1] | 858,885 ± 0,048 g/mol C 68,52 %, H 7,28 %, Fe 6,5 %, N 6,52 %, O 11,18 %, |
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire. | |
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Dans la cytochrome c oxydase, il est coordonné avec l'apoprotéine au niveau de l'ion Fe2+ par deux résidus d'histidine :