Glycérol-3-phosphate déshydrogénase

Une glycérol-3-phosphate déshydrogénase (GPDH) est une oxydoréductase qui catalyse une réaction du type :

EC 1.1.1.8 : sn-glycérol-3-phosphate + NAD⁺  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  dihydroxyacétone phosphate + NADH+H⁺,

EC 1.1.5.3 : sn-glycérol-3-phosphate + une quinone  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  dihydroxyacétone phosphate + une hydroquinone.

Glycérol-3-phosphate déshydrogénase (NAD⁺)

Structure d'une glycérol-3-déshydrogénase 1 humaine cristallisée (PDB 1X0V^[1])

Données clés

N° EC	EC 1.1.1.8
N° CAS	9075-65-4

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
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KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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Glycérol-3-phosphate déshydrogénase (quinone)

Données clés

N° EC	EC 1.1.5.3
N° CAS	9001-49-4

Activité enzymatique

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PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
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Ces enzymes constituent un lien essentiel entre le métabolisme des glucides et celui des lipides, et sont également essentielles à la chaîne respiratoire des mitochondries dans le cadre de la navette du glycérol-3-phosphate, l'une des deux navettes mitochondriales. Elles ne doivent pas être confondues avec la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH), qui agit sur un aldéhyde et non sur un alcool^[2].

Le NAD⁺ est une coenzyme qui intervient dans les oxydations cellulaires, dont certaines — telles que la glycolyse — se déroulent dans le cytosol. Ces réactions le convertissent en NADH, qui est réduit dans les mitochondries pour régénérer le NAD⁺. Cependant, la membrane mitochondriale interne est imperméable à ces deux espèces chimiques, de sorte qu'une navette chimique doit être utilisée pour permettre aux électrons du NADH de la franchir.

La principale navette chimique est la navette malate-aspartate, suivie par la navette du glycérol-3-phosphate. Celle-ci fait intervenir les deux formes de GPDH :

• Dans le cytosol, la GPDH soluble (EC 1.1.1.8) convertit le NADH+H⁺ en NAD⁺ en réduisant la dihydroxyacétone phosphate (DHAP) en glycérol-3-phosphate :

• Dans la mitochondrie, la GPDH mitochondriale (EC 1.1.5.3) décharge les électrons du glycérol-3-phosphate sur un FAD pour donner du FADH₂ et régénérer la DHAP ; le FADH₂ réduit à son tour une ubiquinone, dont les électrons rejoignent ensuite le processus de phosphorylation oxydative ; des dérivés réactifs de l'oxygène sont produits à cette occasion^[3],[4].

Outre son rôle dans la chaîne respiratoire, la GPDH mitochondriale semble également impliquée dans le métabolisme des spermatozoïdes, dans lesquels elle n'est pas localisée au sein des mitochondries. L'expression de cette enzyme est stimulée notamment par l'hormone thyroïdienne T₃, c'est-à-dire la triiodothyronine^[5],[6],[7]

Notes et références

1. (en) Xianjin Ou, Chaoneng Ji, Xueqing Han, Xiaodong Zhao, Xuemei Li, Yumin Maoc, Luet-Lok Wong, Mark Bartlam et Zihe Rao, « Crystal Structures of Human Glycerol 3-phosphate Dehydrogenase 1 (GPD1) », Journal of Molecular Biology, vol. 357, n^o 3,‎ 31 mars 2006, p. 858-869 (lire en ligne) DOI 10.1016/j.jmb.2005.12.074 PMID 16460752
2. (en) Clauber Henrique Souza da Costa, Ted Wilson Bichara, Guelber Cardoso Gomes et Alberto Monteiro dos Santos, « Unraveling the conformational dynamics of glycerol 3-phosphate dehydrogenase, a nicotinamide adenine dinucleotide-dependent enzyme of Leishmania mexicana », Journal of Biomolecular Structure and Dynamics,‎ 25 mars 2020, p. 1–12 (ISSN 0739-1102 et 1538-0254, DOI 10.1080/07391102.2020.1742206, lire en ligne, consulté le 2 février 2021)
3. (en) Tomáš Mráček, Alena Pecinová, Marek Vrbacký, Zdeněk Drahota, Josef Houštěk, « High efficiency of ROS production by glycerophosphate dehydrogenase in mammalian mitochondria », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 481, n^o 1,‎ 1^er janvier 2009, p. 30-36 (lire en ligne) DOI 10.1016/j.abb.2008.10.011 PMID 18952046
4. (en) Marek Vrbacký, Zdeněk Drahota, Tomáš Mráček, Alena Vojtíšková, Pavel Ješina, Pavel Stopka, Josef Houštěk, « Respiratory chain components involved in the glycerophosphate dehydrogenase-dependent ROS production by brown adipose tissue mitochondria », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1767, n^o 7,‎ juillet 2007, p. 989–997 (lire en ligne) DOI 10.1016/j.bbabio.2007.05.002 PMID 17560536
5. (en) Venkatesh Kota, Vishnu M. Dhople, Sisinthy Shivaji, « Tyrosine phosphoproteome of hamster spermatozoa: Role of glycerol-3-phosphate dehydrogenase 2 in sperm capacitation », PROTEOMICS, vol. 9, n^o 7,‎ avril 2009, p. 1809-1826 (lire en ligne) DOI 10.1002/pmic.200800519 PMID 19333995
6. (en) Anne Wulf, Marianne G Wetzel, Maxim Kebenko, Meike Kröger, Angelika Harneit, Jennifer Merz et Joachim M Weitzel, « The role of thyroid hormone receptor DNA binding in negative thyroid hormone-mediated gene transcription », Journal of Molecular Endocrinology, vol. 41,‎ juillet 2008, p. 25-34 (lire en ligne) DOI 10.1677/JME-08-0023 PMID 18562675
7. (en) T. Mráček, P. Ješina, P. Křiváková, R. Bolehovská, Z. Červinková, Z. Drahota, J. Houštěk, « Time-course of hormonal induction of mitochondrial glycerophosphate dehydrogenase biogenesis in rat liver », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects, vol. 1726, n^o 2,‎ 15 novembre 2005, p. 217-223 (PMID 16039782, DOI 10.1016/j.bbagen.2005.06.011, lire en ligne)

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