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Une glutathion réductase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
Glutathion réductase | ||
Structure d'une glutathion réductase cristallisée montrant le FAD et les deux molécules de glutathion (PDB 1GRE[1]) | ||
Caractéristiques générales | ||
---|---|---|
Nom approuvé | Glutathion disulfure réductase | |
Symbole | GSR | |
N° EC | 1.8.1.7 | |
Homo sapiens | ||
Locus | 8p12 | |
Masse moléculaire | 56 257 Da[2] | |
Nombre de résidus | 522 acides aminés[2] | |
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Cette enzyme permet de réduire le disulfure de glutathion en glutathion à l'aide de NADPH provenant notamment de la voie des pentoses phosphates chez les bactéries, les plantes et les animaux afin de régénérer le glutathion, molécule essentielle à la résistance contre le stress oxydant et à la préservation du pH intracellulaire[3],[4],[5].
La glutathion réductase est conservée à travers tous les règnes du vivant. On ne trouve qu'un seul gène codant la glutathion réductase chez les bactéries, les levures et les animaux. Le génome des plantes code en revanche deux isoenzymes. La drosophile et les trypanosomes sont dépourvus de glutathion réductase mais réalisent la réduction du glutathion à l'aide respectivement de thiorédoxine[6] et de trypanothion[7]. Chez l'homme, elle est codée par le gène GSR, sur le chromosome 8.
N° EC | EC |
---|---|
N° CAS | |
Cofacteur(s) | FAD |
IUBMB | Entrée IUBMB |
---|---|
IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
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