Acétylsérotonine O-méthyltransférase

La N-acétylsérotonine O-méthyltransférase, également connue sous le nom d'ASMT, est une enzyme qui catalyse la réaction finale de la biosynthèse de la mélatonine : la conversion de la normélatonine en mélatonine. Cette réaction est intégrée dans la voie plus générale du métabolisme du tryptophane. L'enzyme catalyse également une seconde réaction dans le métabolisme du tryptophane : la conversion du 5-hydroxy-indoleacétate en 5-méthoxy-indoleacétate. L'autre enzyme qui catalyse cette réaction est la protéine de type n-acétylsérotonine-o-méthyltransférase^[5].

ASMT
Structures disponibles PDB Recherche d'orthologue: PDBe RCSB Identifiants PDB 4A6D, 4A6E
Identifiants
Aliases	ASMT
IDs externes	OMIM: 402500, 300015 MGI: 96090 HomoloGene: 48261 GeneCards: ASMT
Position du gène (Homme) Chr. Chromosome X[1] Locus X;Y Début 1,615,059 bp[1] Fin 1,643,081 bp[1]
Position du gène (Souris) Chr. X chromosome (souris)[2] Locus X F5|X Début 169,106,356 bp[2] Fin 169,111,844 bp[2]
Expression génétique Bgee Humain Souris (orthologue) Fortement exprimé dans testicule anté-hypophyse ovocyte moelle osseuse nerf sural olfactory zone of nasal mucosa endocol ectocervix left uterine tube body of uterus n/a Plus de données d'expression de référence BioGPS n/a
Gene Ontology Fonction moléculaire methyltransferase activity activité de transférase protein homodimerization activity O-methyltransferase activity acetylserotonin O-methyltransferase activity identical protein binding S-methyltransferase activity S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity Composant cellulaire cytosol Processus biologique melatonin biosynthetic process méthylation biosynthèse des protéines indolalkylamine biosynthetic process aromatic compound biosynthetic process Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues Espèces Homme Souris Entrez 438 107626 Ensembl ENSG00000196433 ENSMUSG00000093806 UniProt P46597 D3KU66 RefSeq (mRNA) NM_004043 NM_001171038 NM_001171039 NM_001199212 NM_001308488 RefSeq (protéine) NP_001164509 NP_001164510 NP_004034 NP_001186141 NP_001295417 Localisation (UCSC) Chr X: 1.62 – 1.64 Mb Chr X: 169.11 – 169.11 Mb Publication PubMed [3] [4]
Wikidata
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Chez l'homme, l'enzyme ASMT est codée par le gène ASMT pseudoautosomique. Une copie existe près des extrémités des bras courts du chromosome X et du chromosome Y^[6],[7].

Structure et localisation des gènes

La N-acétylsérotonine O-méthyltransférase est une enzyme codée par des gènes situés sur la région pseudo-autosomique des chromosomes X et Y, et se trouve le plus abondamment dans la glande pinéale et la rétine des humains^[8]. La structure de N-acétylsérotonine O-méthyltransférase est déterminée par diffusion des rayons X^[9].

Classe d'enzyme et fonction

N-acétylsérotonine O-méthyltransférase peut être classée en trois types de groupes fonctionnels enzymatiques : les transférases, les transféreurs de groupe à un carbone et les méthyltransférases^[10].

Il catalyse deux réactions dans la voie métabolique du tryptophane, et les deux peuvent être attribuées à la sérotonine. La sérotonine a de nombreux buts dans cette voie, et la N-acétylsérotonine O-méthyltransférase catalyse des réactions dans deux de ces objectifs. L'enzyme est étudiée principalement pour sa catalyse de l'étape finale de la voie de la sérotonine à la mélatonine, mais elle catalyse également l'une des réactions du processus en plusieurs étapes de la sérotonine → 5-méthoxy-indolacétate.

Organismes

N-acétylsérotonine O-méthyltransférase se trouve à la fois chez les procaryotes et les eucaryotes. On le trouve dans les bactéries Rhodopirellula baltica et Chromobacterium violaceum. On le trouve également chez les eucaryotes suivants : Gallus gallus (poulet), Bos taurus (vache), Homo sapiens (humain), Macaca mulatta (singe rhésus) et Rattus norvegicus (rat)^[10].

Notes et références

• (en) Cet article est partiellement ou en totalité issu de l’article de Wikipédia en anglais intitulé « Acetylserotonin O-methyltransferase » (voir la liste des auteurs).

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000196433 - Ensembl, May 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000093806 - Ensembl, May 2017
3. « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
4. « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
5. Kanehisa M., Goto S., Hattori M. et Aoki-Kinoshita K.F., « From genomics to chemical genomics: new developments in KEGG », Nucleic Acids Res, vol. 34, n^o 90001,‎ 2006, D354–357 (PMID 16381885, PMCID 1347464, DOI 10.1093/nar/gkj102)
6. « Human hydroxyindole-O-methyltransferase: presence of LINE-1 fragment in a cDNA clone and pineal mRNA », DNA Cell Biol., vol. 12, n^o 8,‎ octobre 1993, p. 715–27 (PMID 8397829, DOI 10.1089/dna.1993.12.715, lire en ligne)
7. « Structural analysis of the human hydroxyindole-O-methyltransferase gene. Presence of two distinct promoters », J. Biol. Chem., vol. 269, n^o 50,‎ décembre 1994, p. 31969–77 (PMID 7989373, DOI 10.1016/S0021-9258(18)31790-3)
8. (en) x-chromosomal ASMT
9. « Crystal structure and functional mapping of human ASMT, the last enzyme of the melatonin synthesis pathway », Journal of Pineal Research, vol. 54, n^o 1,‎ janvier 2013, p. 46–57 (PMID 22775292, DOI 10.1111/j.1600-079x.2012.01020.x, S2CID 205836404)
10. Enzyme 2.1.1.4 au KEGG

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