Il s'agit d'une protéine membranaire intégrale constituée d'environ 400 résidus d'acides aminés et probablement huit segments transmembranaires. Chez les cyanobactéries et chez les plantes, le cytochrome b6 est formé de deux sous-unités encodées par les gènes petB et petD. Le cytochrome b/b6 se lie de manière non covalente à deux groupes héminiques désignés par b562 et b566. On pense que quatre résidus d'histidine conservés interviennent comme ligands des cations de fer de ces deux groupes héminiques.
(en) Neil Howell, «Evolutionary conservation of protein regions in the protonmotive cytochromeb and their possible roles in redox catalysis», Journal of Molecular Evolution, vol.29, no2, , p.157-169 (PMID2509716, DOI10.1007/BF02100114, lire en ligne)
(en) Mauro Degli Esposti, Simon De Vries, Massimo Crimi, Anna Ghelli, Tomaso Patarnello et Axel Meyer, «Mitochondrial cytochrome b: evolution and structure of the protein», Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol.1143, no3, , p.243-271 (PMID8329437, DOI10.1016/0005-2728(93)90197-N, lire en ligne)