From Wikipedia, the free encyclopedia
Ureaasi on entsyymi, joka katalysoi urean hajoamista hiilidioksidiksi (CO2) ja ammoniakiksi (NH3) [1].
Ureaasia esiintyy lukuisissa bakteereissa, hiivoissa ja joissakin kasveissa. Vuonna 1926 James Sumner eristi ureaasin ja todisti sen olevan proteiini[2]. Ureaasin entsyyminumero on EC 3.5.1.5 ja CAS-numero 9002-13-5.
Entsyymin monet ominaisuudet vaihtelevat hyvin voimakkaasti sen mukaan, minkä bakteerin entsyymistä on kyse. Molekyylin massa vaihtelee 125–160 kilodaltonin välillä. Parhaiten entsyymi toimii 40 °C–65 °C:n lämpötilassa ja optimaalinen pH on bakteerista riippuen 2–9. Entsyymin koentsyymi on Ni2+-ioni. Inhibiittoreina toimivat useat metalli-ionit, kuten Cd2+, Co2+-, Fe2+- ja Ca2+-ionit, boorihappo sekä useat orgaaniset molekyylit kuten EDTA ja fenantroliini [1].
Kun ureaasi katalysoi urean hajoamista, syntyvä ammoniakki nostaa veteen liuetessaan pH:n korkealle. Tähän perustuu urean käyttö kantojen suojaamisessa juurikääpää vastaan[3].
Useat bakteerit sisältävät ureaasientsyymiä ja ne voidaankin tunnistaa reaktiotuotteiden ammoniakin tai hiilidioksidin perusteella. Tällaisia bakteereja ovat muun muassa Yersinia enterocolitica [4] ja Helicobacter pylori [5], joka muodostaa itselleen emäksisestä ammoniakista suojan hapanta vatsanympäristöä vastaan ja voidaan tunnistaa ammoniakin avulla [5]. Reaktiossa syntyvän hiilidioksidin hiilen isotooppeja voidaan niin ikään käyttää bakteerin läsnäolon todistamiseen[6].
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
