From Wikipedia, the free encyclopedia
ATP-syntaasi on nimitys solujen energiantuotannosta vastaavalle entsyymille. ATP-syntaasi syntetisoi adenosiinitrifosfaattia (ATP) adenosiinidifosfaatista (ADP) ja epäorgaanisesta fosfaatista (Pi) energialla, joka kertyy protonien (H+) siirtyessä solukalvon läpi (ks. kalvopotentiaali). Myös termejä FoF1-ATP-syntaasi ja FoF1-ATPaasi käytetään.[1]
ATP:n synteesi on biologisessa maailmassa yleisin kemiallinen reaktio, ja ATP-syntaasi yksi yleisimmistä proteiineista maailmassa. E. coli -bakteereilla, kasveilla ja nisäkkäillä tämä entsyymi on yksi vähiten evoluutiossa muuntuneista, säilyttäen yli 60 % β-yksikön aminohappoketjuista.[1]
Bakteereilla ATP-syntaasi sijaitsee niiden solukalvolla, kun monisoluisilla eläimillä se sijaitsee mitokondrioiden sisäkalvolla, ja kasveilla viherhiukkasen tylakoidien sisäkalvolla.[2]
Bakteerien ja aitotumaisten ATP-syntaasi eroavat jonkin verran toisistaan. ATP-syntaasi sisältää solukalvon tai mitokondrion sisäkalvon pinnalla olevan Fo-kompleksin, ja solun tai mitokondrion matriksin sisällä sijaitsevan pyörivän[3] F1-reaktiokeskuksen.
ATP-syntaasissa tapahtuu pyörivää liikettä katalyysin osana, eikä tunneta muuta vastaavanlaista entsyymiä – se muistuttaa rakenteellisesti jonkin verran sähkömoottoria. ATP:n hydrolyysissä suurin pyörimisnopeus voi olla noin 100 kierrosta sekunnissa.[1]
ATP-syntaasin voidaan katsoa sisältävän kaksi moottoria. Protonitoiminen Fo-moottori syntetisoi ATP:tä kalvopotentiaalin energialla. ATP-toiminen F1-moottori, joka toimii vastakkaiseen suuntaan, kuljettaa protoneita solun ulkopuolelle energialla joka vapautuu ATP:n hajotessa ADP:ksi ja fosfaatiksi (Pi).[1]
Fo (”äf oo”) koostuu bakteereilla kolmesta kalvoproteiiniryhmästä: viidestä Foa-proteiinista, yhdestä Fob-proteiinista ja kahdesta Foc-proteiinista. Viherhiukkasten Fo on samankaltainen kahdentyyppistä Fob-variaatiota lukuun ottamatta. Mitokondrioiden ATP-syntaasissa on lisäksi ainakin kuusi muuta avustavaa proteiiniryhmää.[1]
F1 koostuu mitokondrioissa alfa-beeta -proteiineistä (F1α ja F1β), jotka ovat kiinnittyneet epsilon-proteiiniin (F1γ), joka toimii eräänlaisena akselina Foc kokonaisuuden varassa. F1(αβ)nγ pyörii ATP:n synteesin aikana vastapäivään. Delta-proteiini (F1δ) kiinnittyy Fob -proteiinin päähän ikään kuin staattoriksi.[1]
ATP-syntaasin rakenteen tutkimus alkoi 1960 Efraim Rackerin tutkimustyön myötä. Nobelisti Peter D. Mitchellin (1961), Andre Jagendorfin (1966) ja Yasue Kagawan (1971) tutkimustyö johti ymmärrykseen ATP-syntaasin toiminnasta kalvopotentiaalin energialla. Nobelisti Paul D. Boyer esitti 1977 hypoteesit pyörivästä liikkeestä ja alayksiköiden vuoroittaisesta toiminnasta. Yli vuosikymmen myöhemmin nobelisti John E. Walker (1994) ja Duncan (1995) tarkensivat kuvaa, ja lopulta Masasuke Yoshidan (1997) elektronimikroskooppikuvat F1-osioon liitetystä ATP:n voimalla pyörivästä aktiinifilamentistä osoittivat pyörivää liikettä tapahtuvan.[1]
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
