From Wikipedia, the free encyclopedia
کاتالیز آنزیم عبارت است از افزایش سرعت یک فرایند توسط یک مولکول بیولوژیکی مانند یک " آنزیم ". بیشتر آنزیم‌ها پروتئین هستند و بیشتر این فرایندها واکنشهای شیمیایی هستند. در داخل آنزیم، به‌طور کلی تجزیه در یک مکان محلی به نام جایگاه فعال رخ می‌دهد.
بیشتر آنزیم‌ها عمدتاً از پروتئین‌ها ساخته می‌شوند، یا یک زنجیره پروتئینی منفرد یا بسیاری از این زنجیره‌ها در یک مجموعه دارای چند زیر واحد هستند. آنزیم‌ها غالباً از اجزای غیر پروتئینی مانند یون‌های فلزی یا مولکول‌های آلی خاص معروف به کوفاکتور استفاده می‌کنند (به عنوان مثال آدنوزین تری فسفات). بسیاری از کوفاکتورها ویتامین هستند و نقش آنها به عنوان ویتامین‌ها ارتباط مستقیمی با استفاده از آنها در تجزیه فرایند بیولوژیکی درون متابولیسم دارد. فروکافت واکنشهای بیوشیمیایی در سلول حیاتی است زیرا بسیاری از واکنشهای ضروری از نظر متابولیکی در شرایط غیر کالیزاسیون سرعت بسیار کمی دارند. یکی از محرک‌های تکامل پروتئین بهینه‌سازی چنین فعالیت‌های کاتالیزوری است، اگرچه تنها، مهمترین آنزیم‌ها در نزدیکی محدودیت‌های کارایی کاتالیزوری کار می‌کنند و بسیاری از آنزیم‌ها از حد مطلوب دور هستند. از فاکتورهای مهم در تجزیه آنزیم می‌توان به تجزیه عمومی اسید و باز، فرمان مداری، محدودیت آنتروپیک، اثرات جهت‌گیری (به عنوان مثال آنالیز قفل و کلید) و همچنین اثرات حرکتی شامل پویایی پروتئین اشاره کرد[1]
مکانیسم‌های کاتالیز آنزیم‌ها متفاوت است، اما از نظر اصولی همگی به انواع دیگر تجزیه شیمیایی شباهت دارند، زیرا عامل مهم کاهش سد انرژی (انرژی) جدا کننده واکنش دهنده‌ها (یا بسترها از محصولات) است. کاهش انرژی فعال سازی (E a) کسری از مولکول‌های واکنش دهنده را افزایش می‌دهد که می‌توانند بر این سد غلبه کرده و محصول را تشکیل دهند. یک اصل مهم این است که از آنجا که آنها فقط موانع انرژی بین محصولات و واکنش دهنده‌ها را کاهش می‌دهند، آنزیم‌ها همیشه واکنش‌ها را در هر دو جهت کاتالیز می‌کنند و نمی‌توانند یک واکنش را به جلو هدایت کنند یا بر موقعیت تعادل تأثیر بگذارند. همانند سایر کاتالیزورها، آنزیم توسط واکنش مصرف نمی‌شود یا تغییر نمی‌کند (همان‌طور که یک بستر است) بلکه به گونه ای بازیافت می‌شود که یک آنزیم منفرد دورهای زیادی از تجزیه را انجام می‌دهد.
آنزیم‌ها اغلب بسیار خاص هستند و فقط بر روی لایه‌های خاصی عمل می‌کنند. برخی از آنزیم‌ها کاملاً معنی خاصی دارند که فقط بر روی یک بستر ویژه عمل می‌کنند، در حالی که برخی دیگر خاصیت گروهی را نشان می‌دهند و می‌توانند بر روی گروه‌های شیمیایی مشابه اما نه یکسان مانند پیوند پپتید در مولکول‌های مختلف عمل کنند. بسیاری از آنزیم‌ها خاصیت استریوشیمیایی دارند و بر اساس یک استریوایزومر عمل می‌کنند.
مدل کلاسیک برای برهم کنش آنزیم - بستر، مدل برازش ناشی از آن است.[2] این مدل پیشنهاد می‌کند که فعل و انفعالات اولیه بین آنزیم و بستر نسبتاً ضعیف است، اما این فعل و انفعالات ضعیف به سرعت باعث ایجاد تغییرات ساختاری در آنزیم می‌شود که اتصال را تقویت می‌کند.
در حقیقت، بیشتر مکانیسم‌های آنزیمی شامل ترکیبی از چندین نوع مختلف تجزیه است.
تریوز فسفات ایزومراز (EC 5.3.1.1) تبدیل متقابل برگشت‌پذیر دو همپار دی‌هیدروکسی‌استون فسفات و گلیسرآلدئید-۳-فسفات را کاتالیز می‌کند.
تریپسین (عدد گروه آنزیم 3.4.21.4) یک سرین پروتئاز است که پس از باقیمانده‌های لیزین یا آرژنین با استفاده از یک سه‌گانه کاتالیزوری برای انجام تجزیه کووالانسی و یک حفره اکسیانیون، لایه‌های پروتئینی را می‌شکافد تا تجمع بار را در حالت‌های گذار تثبیت کند.
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
