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La apoptosis es una destruzión o muerti celular programá o provocá pol propiu organismu, con el fin d'autocontrolal el su desarrollu y crecimientu. Está desencadená por señalis celularis controlás genéticamenti. La apoptosis tié una hunción mu importanti en los organismus, pos hazi posibli la destruzión las células dañás, evitandu la aparición d'enfermedadis comu'l cancru, consecuencia de'una replicación indiscriminá d'una célula dañá.[1][2]
En contrasti con la necrosis- que en realidá no es una forma de muerti celular, sinu qu'ocurri endispués la muerti- resultanti d'un daño agú a los tejíus, la apoptosis es un procesu ordenau, que generalmenti confieri ventajas al conjuntu del organismu durante el su ciclu normal de vía. Por ejemplu, la diferenciación los deus humanus duranti el desarrollu embrionariu requieri que las células las membranas intermeyas inicin un procesu apoptóticu pa que los deus puean separalsi.
La apoptosis á síu tema de crecienti atención en la biología celular y en el estudiu del desarrollu los organismus, asín comu'n la investigación e enfermedadis talis comu'l cancru. Asín lo demuestra el hechu qu'el premiu Nobel del añu 2002 pa Fisiología o Melecina huessi otorgau a Sydney Brenner (Gran Bretaña), H. Robert Horvitz (EUA) y John E. Sulston (GB) "por los sus descubrimientus concernientis a la regulación genética del desarrolli d'órganos y la muerti celular programá"[3].
La investigación centífica indica qu'ái tres vías d'apoptosis,[4] el estrínsecu, el intrínsecu y el perforina/granzima.
La vía estrínseca de señalización la cual inicia apoptosis involucra interazionis mediás por receptoris transmembranas. Estus receptoris e muerti son miembrus d'una familia de receptoris e factor e necrosis tumoral (TNF).[5] Los miembrus d'esta familia compartin dominius estracelularis que son abundantis en cisteína y tién dominius citoplásmicus d'aproximadamenti 80 aminoácidus. Los modelus FasL/FasR y TNF-α/TNFR1 mejor caracterizan los eventus la vía estrínseca. En el modelu de FasL/FasR, la aglutinación del Fas ligandu al receptor Fas causa la aglutinación la proteína adaptaora FADD.[6] FADD s'asocia con otra proteína, procaspasa-8. La dimerización e efector dominiu causa la asociación e FADD con procaspasa-8. Endispués d'estu, se forma un compleju de señalización e muerti inducía y comu resultadu la procaspasa-8 s'activa. Una vezi que la procaspasa-8 s'activa, la fasi d'ejecución d'apoptosis s'inicia. Esta fasi es considerá la vía final d'apoptosis. Las caspasas ejecutoras s'activan endonucleasas citoplasmáticas que degradan material nuclear y proteasas que degradan proteínas nuclearis y citoesqueletus. Las Caspasas-3, caspasas-6 y caspasas-7 huncionan com'efector. Son caspasas que tién varius sustratus qu'incluyin citoqueratinas, PARP, la membrana plasmática del citoesqueletu, proteína alfa fodrina, la proteína nuclear NuMA y otrus que causan los cambius en la morfología y bioquímica las células apoptóticas.
La Apoptosis mediá por receptoris e muerti se pué inhibil pola proteína c-FLIP el cuál s'uni a FADD y la caspasa-8 causandu fallus (Elmore 2007).
En contrasti con la vía estrínseca que s'induci estracelularmenti, la vía intrínseca s'induci intracelularmenti. La vía intrínseca la apoptosis pué sel desencadená por daño en el ADN, grandis aumentus en la concentración e calcio citosólicu[7][8] o estrés celular, asín com'un aumentu en la generación d'especies reactivas d'oxígenu en la mitocondria.[9] Estu activa la espresión del gen supresor e tumoris p53, qu'a continuación, activa las proteínas pro-apoptóticas. PUMA y NOXA s'espresan pol gen p53 y codifican pa los dos miembrus la familia Bcl-2 que gobiernan la permeabilización la membrana mitocondrial esterna, Bax y Bak. La espresión e estas proteínas hazi que se translocan a la mitocondria y reducin la membrana mitocondrial que resulta en la liberación e citocromu C y Apaf-1. Una vezi qu'el citocromu C s'uni a Apaf-1 y a la procaspasa-9, se forma un apoptosoma. Este apoptosoma a continuación, activa la caspasa-9. Una vezi que la caspasa-9 s'activa, la mayor activación d'otras caspasas, comu las caspasas-3 y -7 permitin la digestión los objetivus esencialis que afectan a la viabilidá celular.[10]
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