Elektroien garraio kate

Elektroien garraio katea (ingeleraz Electron Transport Chain )elektroiak garraiatzen dituzten konplexu multzo batek osatzen duen katea da, H⁺ak mintzean zehar transferituz ATPak ekoiztea helburu duena^[1]. Prozesu honi fosforilazio oxidatzailea esaten zaio, eta argi izpien bidez gertatzen denari fotofosforilazio oxidatzailea.

Garraio hau elektroi emaileetatik elektroi hartzailetara emango da erredox erreakzioen (erredukzio zein oxidazio) bidez, hauetan sortutako energia erabiliz, mintzaren protoi garraioa eman eta energia lortzeko prozesua ahalbidetzen da.

Elektroi fluxua erredox potentzial baxuko erredox zentruetatik potentzial altuko zentroetara ematen da eta hau oso exegonikoa da. Erreakzio hauetatik lortutako energia-askea erabiliz, protoi punpaketa ematen da matrixetik mintzen arteko gunera. Honen ondorioz, protoi gradiente elektrokimikoa sortu eta fosforilazio oxidatiboa ATP sintasarekin lotuz, adenosina trifosfatoaren (ATP) sintesia bultzatzen da.

Elektroien garraio kateak mitokondrioen barneko mintzean (matrixean), prokariotoen zelula mintzean eta tilakoideen mintzean kokatzen dira.

Ezaugarri orokorrak

Arnasketan (aerobioa zein anaerobio) eta fotosintesian erabiltzen denez osagai desberdinak izaten ditu, baina ezaugarri komun orokor batzuetan oinarritzen dira prozesu biak^[2]:

Elektroi emailea den molekula bat dago katearen hasieran eta elektroi hartzailea den molekula bat amaieran.
Katean dauden konplexuak erreduzituz eta oxidatuz garraiatzen dira elektroian eta hauek H⁺ak mintzaren alde batetik bestera igarotzen dituzte gradientearen aurka, gradientea bera handituz.
Sortu den H⁺en gradiente elektrokimiko hori ATPak ekoizteko erabiltzen da, ATP sintasa entzimaren bidez^[3]. Elektroien garraio katea da zelula batean ATPak ekoizten dituen prozesu nagusia.

Mitokondrioetan

Mitokondrioetan arnasketa aerobiko zelularraren azken fasea burutzen du elektroien garraio kateak, horregatik arnas katea ere esaten zaio. Azken fase hau glukolisi eta Krebs zikloaren ondoren dator. Fase horretan Krebs zikloan sortu diren NADH₂ eta FADH₂ oxidatzen dira, haien elektroiak bitartekari batzuei emanez, oxigenoraino (O₂) iritsi arte.

Prozesu hau ez da bat-batean gertatzen, erreakzio partzialen bidez baizik (erredox konplexuak). Horietako bakoitzak erreakzio partzial bat katalizatzen du ATP baten sintesirako behar den energia aske nahikoa sortuz. Bidezidorra osatzen duten laur konplexuen azken helburua, ATP sortzea da.

Prozesua

Arnas katean parte hartzen duten bitartekoak elektroien garraiatzaileak dira, eta bi motakoak izan daitezke: alde batetik, NAD, FAD eta Q koentzima (ubikuinona), eta bestetik zitokromoak, burdina duten proteina bereziak. Elektroiak garraiatzen dituzten molekula horiek guztiak bakterioen zelula mintzean daude, eta eukariotoen mitokondrioetan (matrixean, hain zuzen ere).

Jakina denez, molekula bat oxidatzen denean energia askatzen da. NADH+H⁺ oxigenoarekin zuzenean konbinatuko balitz (bitartekorik gabe), sortutako energia bat-batean askatuko litzateke, eta alferrik galduko litzateke; arnas katean, aldiz, energia mailaka askatzen da, urratsetan, eta era honetan erabilgarria da ATP sortzeko. Izan ere, arnas katea lotua dago ATParen sintesiarekin (fosforilazio oxidatiboa). Elektroien garraio ez bada, ez da ATP sortzen.

NADH+H⁺ eta FADH₂ oxidatzen direnean hidrogeno transferitzen dira, baina elektroiak eta protoiak bananduta. Elektroiak dira arnas katean zehar ibiltzen direnak, bitartekoz bitarteko, energia maila handiko molekuletatik energia maila txikiagoko molekuletara. Elektroien azken hartzailea oxigenoa da (O₂), erreduzitu egiten dena bi protoi hartzean (H₂O sortuz).

Arnas katean eta fosforilazio oxidatiboan 3 molekula ATP sortzen dira oxidatzen den NADH+H⁺ bakoitzarengatik eta 2 ATP FADH₂ molekula bakoitzarengatik.

Arnas katea osatzen duten konplexuak

Elektroi garraioa konplexuen artean ematen da. I, III eta IV konplexuak protoiak garraiatzen dituzte matrixetik kanpora. II konplexuak ordea, ez ditu zuzenean punpatzen baizik eta III eta IV konplexuen punpaketa bultzatzen du. Protoien ponpaketarako, energía behar da eta hau elektroien garraiotik eskuratzen da hainbat erreakzio akoplatuen bidez.

I konplexua (NADH:ubikinona oxidorreduktasa edo NADH deshidrogenasa):

Glukolisitik datorren NADHk energia altuko 2 elektroi ematen dizkio I konplexuari. Konplexuaren barnean FMN-k hartzen ditu elektroiak eta honek bi prozesu gauza ditzake; Lehenengoa, mintzen arteko eremura^[4] protoiak punpatu eta honela ondoren ATParen sintesirako beharko den gradientea sortzea. Bigarrena, berriz, erredox edo Burdin sulfuro (Fe-S) zentruei elektroiak donatzea. Elektroiak zentruen artean garraiatzen dira. Hau emateko erredox zentruen afinitatea elektroiekiko handitzen da garraioa ematen den heinean. Orduan, azkenekoak donazio bat egingo dio ubikuinonari (CoQ edo UQ) hauek pasatuz. Azken hau konplexuen arteko garraiolari bat da eta elektroiak hirugarren konplexuari emango dizkio.

I konplexuaren erreakzio orokorra:

${\ce {NADH + H^+ + UQ -> NAD^+ + UQH_2}}$ ΔGº' = -81 kJ/mol

II konplexua (Sukzinato deshidrogenasa):

I konplexuaren antzekotasuna du hainbat aspektu garrantzitsuetan; Lehenik, energia altuko e-ak sartzen dira ere, baino kasu honetan emailea FADH₂ da, NADH ordez. Honek elektroiak garraiatzen ditu ere hainbat erredox zentroetatik, CoQri eman aurretik.

Desberdintasun nabariena, elektroiak punpatzeko ahalmenik ez duela izango litzateke. Konplexu bakarra da garraio honetan, elektroiak mintzen arteko espaziora garraiatzen ez duena.

Sukzinatoak FADH₂ molekularen bidez ematen dizkion elektroiak hartzen ditu eta Q koentzimari ematen dizkio^[5].

II konplexuaren erreakzio orokorra:

${\ce {sukzinato + UQ ->fumarato + UQH_2}}$ ΔGº' = -13,5 kJ/mol

III konplexua (Zitokromo bc₁ konplexua):

I eta II konplexuetako UQ konplexuak hurrengo honi donatzen dizkiote elektroiak. Honetara iristen diren 2 elektroietako bat birziklagarria da eta konplexura beranduago sar daiteke. Bestea 2 erredox zentruetatik pasa eta Cyt C bidez IV konplexura donatzen da.

III. Konplexuak ezaugarri bereziak ditu aurreko bi konplexuekin alderatuz. Garraioa 2 elektroietakoa izan ordez, elektroi bakarrekoa izatera pasatzen da. Kasu honetan Q zikloa deiturikoa ematen da, honetan hidrokinona semikinonara oxidatu eta elektroi bana ematen zaio Cyt-Cri. Orduan gelditzen den UQH erradikala berriz Q zikloaren bidez UQH2an eraldatu behar da horretarako elektroia galdu duen beste UQH erradikal batekin elkartuz. IV konplexuak bakarrik elektroi bana har dezake, ezaugarri honek galarazten du e-ak ubikuinonatik IV konplexura garraiatzea zuzenean, hau da, eta II konplexuak zuzenean IV konplexuari elektroiak ematea.

Beraz, III. Konplexuan 2 elektroiko garraiotik elektroi bakarreko garraiora pasatzen da, Q-Zikloa deritzon mekanismoa gauzatuz.

III. konplexuak ere protoiak ponpatzen ditu mintzen arteko eremura, kasu honetan 2 H+.

III konplexuaren erreakzio orokorra:

${\ce {UQH_2 + 2 zit c[Fe(III)] -> UQ + 2 zit c[Fe(II)] + 2 H^+}}$ ΔGº' = -34,2 kJ/mol

IV konplexua (Zitokromo oxidasa):

IV. Konplexuak Cyt-C garraiolariarengandik elektroiak jasotzen ditu, banan banan. Hau prozesuaren azkeneko pausoa da. Oxigenoak jasoko ditu elektroiak 2 ur molekula sortuz, hau da, Zitokromo C oxidatuko da eta oxigenoa erreduzitu. Prozesu honetan, 4 elektroiek parte hartzen dute, beraz Cyt-Cek azkeneko elektroia konplexura garraitu arte prozesua ez da martxan jarriko. Laugarren hau iristeko beste hirurak lerrokatu behar dira, horretarako lau elektroi hartzaile egonik. Azkeneko pausua erredox erreakzio handia da. Hori gertatzean, lau protoi punpatzen dira matrixetik kanpora^[6].

IV konplexuaren erreakzio orokorra:

${\ce {2 zit C_red + 2 H+ + 1/2 O_2 -> 2 zit C_ox + H2O}}$ ΔGº' = -110 kJ/mol

Energia-askea behatuz, esan daiteke ADParen fosforizalioa bideratzeko, hau da, ATPa sintesia gauzatzeko nahiko energia askatzen dela.

Elektroi garraiolariak

Q koentzima (Ubikinona):

Elektroiak binaka garraiatzen ditu. I konplexuak eta II konplexuak honi elektroiak ematen dizkiete eta honek III konplexura garraiatzen ditu.

Zitokromo C

C zitokromoa mintz arteko eremuari begira dagoen mintzeko proteina periferikoa da^[7]. Elektroiak banaka garraiatzen ditu.

Prokariotoetan

Zelula eukariotoetan NADH+H⁺ eta FADH₂ dira elektroi emaileak baina bakterioetan aniztasun handiagoa dago, organikoak lehen aipaturikoak, baina baita ez-organikoak ere, H₂, CO, NH₄⁺, NO₂^-, S^-, FeO...

Elektroien garraio kateetako patroia errepikatzen da:

NADH → I konplexua → Q koentzima → III konplexua → C zitokromoa → IV konplexua → O₂

Goiko kate horretan konplexuak H⁺ ponpak dira eta Q koentzima eta C zitokromoa elektroi garraiatzaile soilak. Hala ere osagaiak desberdinak izan daitezke:

Deshidrogenasak: I konplexua, II konplexua, formato deshidrogenasa, laktato deshidrogenasa, G3P deshidrogenasa, H₂ deshidrogenasa...
Kinona garraiatzaileak: Q koentzima, menakinona...
III konplexua: Nahiko orokortua dago prokariotoetan, baina salbuespenak badaude, adibidez Escherichia coli bakterioan.
Zitokromoa: Hidrosolugarria edo liposolugarria izan daiteke.
Amaierako oxidasa edo erreduktasa: Bakterio aerobioek oxidasa erabiltzen dute, anaerobioek ordea ezin dute oxigena azken hartzaile izan eta ondorioz beste molekula bat erreduzitu behar dute. Azken hartzailea den molekularen araberako erreduktasa izango dute, fumarato erreduktasa, nitrato erreduktasa, nitrito erreduktasa DMSO erreduktasa...

Amaierako elektroi hartzaileetan ere aniztasun handia azaltzen dute. O₂, NO₃^-, NO₂^-, Fe³⁺, SO₄^2-, CO₂ edo fumaratoa bezalako molekula txikiak.

Elektroi kate fotosintetikoa

Tilakoidearen mintzean kokatzen da eta fotosintesiaren fase argiduna burutzen du. Elektroien garraio katearen amaieran NADPH+H⁺ eta ATPak lortzen dira^[8].

I eta II fotosistemak: klorofilaz aseturiko konplexuak dira. Argi izpiak harrapatzeko antena gisa funtzionatzen dute. II fotosistemak tilakoidearen lumenean uraren fotolisia ere egiten du, hau da, argi izpiak ur molekula kolpatzerakoan erabat txikitzen du H⁺ak, oxigeno atomoa eta bi elektroi banatuz.
b6f zitokromoa: Fotosistema bien artean kokaturik dago eta H⁺ bonba gisa jokatzen du hidrogeno protoiak estromatik tilakoidearen lumenera sartuz.
plastokinona eta plastozianina: elektroi garraioaren katebegiak dira eta erreduzituz eta oxidatuz elektroiak transmititzen dituzte.
ferredoxina eta NADP⁺ erreduktasa: Elektroien azken hartzailea den NADP⁺ erreduzitzen dute.

Erreferentziak

[1]
(Ingelesez) Murray, Robert K.; Granner, Darryl K.; Mayes, Peter A.; Rodwell, Victor W.. (2003-03-18). Harper's Illustrated Biochemistry. Mcgraw-hill ISBN 978-0-07-138901-3. (Noiz kontsultatua: 2020-02-29).
[2]
(Ingelesez) Karp, Gerald. (2008). Cell and Molecular Biology: Concepts and Experiments. Wiley ISBN 978-0-470-04217-5. (Noiz kontsultatua: 2020-02-29).
[3]
(Ingelesez) Berg, Jeremy M.; Tymoczko, John L.; Stryer, Lubert. (2002). «A Proton Gradient Powers the Synthesis of ATP» Biochemistry. 5th edition (Noiz kontsultatua: 2020-02-29).
[4]
Garret and Grisham. (2016). Biochemistry. University of Virginia ISBN 978-1-305-57720-6..
[5]
(Ingelesez) Oyedotun, Kayode S.; Lemire, Bernard D.. (2004-03-05). «The Quaternary Structure of the Saccharomyces cerevisiae Succinate Dehydrogenase HOMOLOGY MODELING, COFACTOR DOCKING, AND MOLECULAR DYNAMICS SIMULATION STUDIES» Journal of Biological Chemistry 279 (10): 9424–9431. doi:10.1074/jbc.M311876200. ISSN 0021-9258. PMID 14672929. (Noiz kontsultatua: 2020-02-29).
[6]
Castresana, J.; Lübben, M.; Saraste, M.; Higgins, D.g.. (1994-06-01). «Evolution of cytochrome oxidase, an enzyme older than atmospheric oxygen.» The EMBO Journal 13 (11): 2516–2525. doi:10.1002/j.1460-2075.1994.tb06541.x. ISSN 0261-4189. (Noiz kontsultatua: 2020-02-29).
[7]
Gao, Xiugong; Wen, Xiaoling; Esser, Lothar; Quinn, Byron; Yu, Linda; Yu, Chang-An; Xia, Di. (2003-08-01). «Structural Basis for the Quinone Reduction in the bc1 Complex: A Comparative Analysis of Crystal Structures of Mitochondrial Cytochrome bc1 with Bound Substrate and Inhibitors at the Qi Site,» Biochemistry 42 (30): 9067–9080. doi:10.1021/bi0341814. ISSN 0006-2960. (Noiz kontsultatua: 2020-02-29).
[8]
(Ingelesez) Hasan, S. Saif; Yamashita, Eiki; Baniulis, Danas; Cramer, William A.. (2013-03-12). «Quinone-dependent proton transfer pathways in the photosynthetic cytochrome b6f complex» Proceedings of the National Academy of Sciences 110 (11): 4297–4302. doi:10.1073/pnas.1222248110. ISSN 0027-8424. PMID 23440205. (Noiz kontsultatua: 2020-02-29).

Kanpo estekak

Datuak: Q211016
Multimedia: Electron transport chains / Q211016

[1] [1]
(Ingelesez) Murray, Robert K.; Granner, Darryl K.; Mayes, Peter A.; Rodwell, Victor W.. (2003-03-18). Harper's Illustrated Biochemistry. Mcgraw-hill ISBN 978-0-07-138901-3. (Noiz kontsultatua: 2020-02-29).

[2] [2]
(Ingelesez) Karp, Gerald. (2008). Cell and Molecular Biology: Concepts and Experiments. Wiley ISBN 978-0-470-04217-5. (Noiz kontsultatua: 2020-02-29).

[3] [3]
(Ingelesez) Berg, Jeremy M.; Tymoczko, John L.; Stryer, Lubert. (2002). «A Proton Gradient Powers the Synthesis of ATP» Biochemistry. 5th edition (Noiz kontsultatua: 2020-02-29).

[4] [4]
Garret and Grisham. (2016). Biochemistry. University of Virginia ISBN 978-1-305-57720-6..

[5] [5]
(Ingelesez) Oyedotun, Kayode S.; Lemire, Bernard D.. (2004-03-05). «The Quaternary Structure of the Saccharomyces cerevisiae Succinate Dehydrogenase HOMOLOGY MODELING, COFACTOR DOCKING, AND MOLECULAR DYNAMICS SIMULATION STUDIES» Journal of Biological Chemistry 279 (10): 9424–9431. doi:10.1074/jbc.M311876200. ISSN 0021-9258. PMID 14672929. (Noiz kontsultatua: 2020-02-29).

[6] [6]
Castresana, J.; Lübben, M.; Saraste, M.; Higgins, D.g.. (1994-06-01). «Evolution of cytochrome oxidase, an enzyme older than atmospheric oxygen.» The EMBO Journal 13 (11): 2516–2525. doi:10.1002/j.1460-2075.1994.tb06541.x. ISSN 0261-4189. (Noiz kontsultatua: 2020-02-29).

[7] [7]
Gao, Xiugong; Wen, Xiaoling; Esser, Lothar; Quinn, Byron; Yu, Linda; Yu, Chang-An; Xia, Di. (2003-08-01). «Structural Basis for the Quinone Reduction in the bc1 Complex: A Comparative Analysis of Crystal Structures of Mitochondrial Cytochrome bc1 with Bound Substrate and Inhibitors at the Qi Site,» Biochemistry 42 (30): 9067–9080. doi:10.1021/bi0341814. ISSN 0006-2960. (Noiz kontsultatua: 2020-02-29).

[8] [8]
(Ingelesez) Hasan, S. Saif; Yamashita, Eiki; Baniulis, Danas; Cramer, William A.. (2013-03-12). «Quinone-dependent proton transfer pathways in the photosynthetic cytochrome b6f complex» Proceedings of the National Academy of Sciences 110 (11): 4297–4302. doi:10.1073/pnas.1222248110. ISSN 0027-8424. PMID 23440205. (Noiz kontsultatua: 2020-02-29).

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]