Alanina

Alanina (Ala o A) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. Es codificada por los codones GCU, GCC, GCA y GCG. Es el aminoácido más pequeño después de la glicina y se clasifica como hidrofóbico.

Alanina
Nombre IUPAC
Ácido 2-aminopropanoico
General
Símbolo químico	Ala, A
Fórmula estructural
Fórmula molecular	C3H7NO2
Identificadores
Número CAS	56-41-7[1]
ChEBI	57972 16977, 57972
ChEMBL	CHEMBL279597
ChemSpider	5735
DrugBank	DB00160
PubChem	5950
UNII	OF5P57N2ZX
KEGG	C00041 D00012, C00041
SMILES CC(N)C(O)=O
InChI InChI=InChI=1S/C3H7NO2/c1-2(4)3(5)6/h2H,4H2,1H3,(H,5,6)/t2-/m0/s1 Key: QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N
Propiedades físicas
Densidad	1424 kg/m³; 1,424 g/cm³
Masa molar	89,09 g/mol
Punto de fusión	531,15 K (258 °C)
Propiedades químicas
Acidez	2,33; 9,71 pKa
Solubilidad en agua	166,5 g/l
Familia	Aminoácido
Esencial	No
Codón	GCU, GCC, GCA, GCG
Punto isoeléctrico (pH)	6,11
Valores en el SI y en condiciones estándar (25 ℃ y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.
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La alanina es un aminoácido no esencial para el ser humano, pero es de gran importancia. Existe en dos distintos enantiómeros L-alanina y D-alanina. La L-alanina es uno de los 20 aminoácidos más ampliamente usados en biosíntesis de proteína, detrás de la leucina, encontrándose en un 7,8 % de las estructuras primarias, en una muestra de 1150 proteínas.^[2] La D-alanina está en las paredes celulares bacteriales y en algunos péptidos antibióticos. Se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las proteínas globulares.

Historia

La alanina fue aislada por primera vez en 1850 por el químico alemán Adolph Strecker.^[3][4] El nombre fue acuñado en alemán como alanina a partir del aldehído (con el infijo -an- para facilitar la pronunciación).^[5]

Estructura

El átomo de carbono α de la alanina está enlazado con un grupo metil (-CH₃), siendo por tanto clasificada como un aminoácido alifático.

Biosíntesis

Artículo principal: Síntesis de aminoácidos

La alanina es muy común por transferir su grupo amino al piruvato. Debido a las reacciones de transaminación a través de la enzima alanina transaminasa (EC 2.6.1.2), la cual es rápidamente reversible, la alanina puede fácilmente biosintetizarse del piruvato, por lo que está presente en los ciclos metabólicos de la glicólisis, gluconeogénesis, y en el ciclo del ácido cítrico.

Distribución de la glucosa, alanina y ácido láctico (V. Ciclo de Cori)

Alternativamente, las bacterias obtienen alanina por descarboxilación del carbono 4 del aspartato, por acción de la enzima aspartato 4-descarboxilasa (EC 4.1.1.12), llevándose a cabo la siguiente reacción:

HOOC-CH₂-CH(NH₂)-COOH → CO₂ + CH₃-CH(NH₂)-COOH

Síntesis

La alanina racémica puede ser sintetizada por la condensación del acetaldehído con cloruro de amonio en la presencia de cianuro de sodio a través de una síntesis de Strecker, o por amonólisis del, ácido 2-bromopropiónico:^[6]

Función

El grupo metil de la alanina es muy poco reactivo, por lo que no es común verlo en la función proteica. Sin embargo, puede desempeñar un papel en el reconocimiento del sustrato o especificidad, particularmente en interacciones con otros átomos no reactivos como el carbono. Interviene en el metabolismo de la glucosa.

Fuentes de alanina

En general, las proteínas de la carne de vacuno, cerdo, pescado, huevos y productos lácteos son ricas en alanina.