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La adiponectina (también conocida como Acrp30, Adiponectin30, AdipoQ, apM1 o GBP28) es una hormona sintetizada por el tejido adiposo que participa en el metabolismo de la glucosa y los ácidos grasos. Es la adipoquina (sustancias derivadas de los adipocitos) más abundante secretada por los adipocitos. Inicialmente se pensaba que su síntesis estaba limitada exclusivamente al tejido adiposo; sin embargo algunos trabajos sugieren que puede ser secretada por otros tejidos, como por ejemplo, los cardiomiocitos. Fue descrita por primera vez en 1995.[1]
| ADIPOQ adiponectin, C1Q and collagen domain containing | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | |||
| Identificadores | ||||
| Símbolos | ADIPOQ (HGNC: 13633) ACDC; ADPN; APM1; APM-1; GBP28; ACRP30; adiponectin | |||
| Identificadores externos | ||||
| Locus | Cr. 3 q27 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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Diversos estudios han comprobado que la adiponectina aumenta la sensibilidad a la insulina en diversos tejidos como hígado, músculo esquelético y tejido adiposo. Los niveles circulantes de adiponectina son inversamente proporcionales al porcentaje de grasa corporal. Las concentraciones de adiponectina se pueden encontrar alteradas en diversas patologías; así sus niveles se encuentran reducidos en la obesidad, diabetes mellitus de tipo 2 y la enfermedad arterial coronaria, pudiendo ser indicativo de un peor pronóstico de dichas enfermedades. En la periodontitis se constata un nivel bajo de adiponectinas, y su aumento mitiga esta afección debido a sus propiedades antiinflamatorias.[2]
Un estudio reciente llevado a cabo en la población sarda (Cerdeña),[3] en el que se realizaron estudios de asociación de variantes genéticas a diferentes marcadores inflamatorios (VSG, proteína C reactiva, adiponectina, etcétera), muestra la asociación de SNPs en el gen STAB1 con los niveles de adiponectina séricos. Este gen codifica para una proteína que actúa como receptor de partículas remanentes tipo LDL, y del que se ha descrito un posible papel en angiogénesis.[4]
La adiponectina es una de las proteínas plasmáticas más abundantes, constituyendo el 0,01 % de las proteínas plasmáticas totales. Las concentraciones plasmáticas de adiponectina rondan los 5-10 μg/mL y presentan dimorfismo sexual, ya que las mujeres presentan niveles de esta hormona superiores a los hombres.
La adiponectina es una proteína de 244 aminoácidos (Mr 30 kDa) codificada por el gen APN localizado en el cromosoma 3. Consta de 4 dominios. El primer dominio es un péptido señal situado en la zona amino-terminal que permite la secreción de la hormona al exterior de los adipocitos; el segundo dominio es una región de 28 aminoácidos que varía entre especies; el tercer dominio es un dominio colágeno constituido por 22 tripletes glicina-X-tirosina; y por último, un dominio globular en la región carboxi-terminal.
Las moléculas de adiponectina se agrupan entre sí formando trímeros, hexámeros y polímeros. La adiponectina monomérica no se ha detectado en la circulación sanguínea y su presencia parece confinada al adipocito.
Existen dos receptores conocidos de la adiponectina, llamados AdipoR1 y AdipoR2, que se expresan en tejidos sensibles a la insulina, como el músculo esquelético, hígado, páncreas o tejido adiposo.
La unión de la adiponectina a sus receptores aumenta la actividad de la proteinquinasa dependiente de AMP (AMPK) y el receptor alpha activado por proliferador de peroxisoma (PPAR-alpha), favoreciendo la oxidación de ácidos grasos y la entrada de glucosa en los tejidos.
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