Schemazeichnung eines Textiviridae-Virions, Querschnitt und Außenansicht,[3]
Dei den Tectividiae besitzen die Viruspartikel (Virionen) ein unbehülltesikosaedrischesKapsid mit einem Durchmesser von 66nm. Dieses Kapsid besteht aus 240 Kapsomeren; die jeweils aus Trimeren des Kapsidproteins P3 bestehen.
Das Kapsid besitzt an den Ikosaeder-Ecken jeweils einen fiberartigen Fortsatz (spike, Peplomer) von etwa 20nm Länge, das aus zwei Proteinen (P2 und P5) aufgebaut und an der Basis an einem Pentonprotein verankert ist.
Innerhalb des Kapsids befindet sich ein Lipidmembran-Bläschen, das aus Virusproteinen und der Lipidmembran des Wirtsbakteriums besteht. Zur Ausschleusung des DNA-Genoms wird aus dem inneren Membranbläschen eine schwanzartige Röhre von ca. 60 × 10nm durch das Kapsid ausgestülpt (daher die Namensgebung Tecti- für die Eigenschaft dieses „verdeckten“ Injektionsapparates). Diese ungewöhnliche Struktur eines Membranbläschens innerhalb eines ikosaedrischen Kapsids teilen sich die Tevtiviridae mit der Familie Corticoviridae.[3][4]
Das Genom der Tectiviridae ist unsegmentiert (monopartit) und besteht aus einem linearen, doppelsträngigen DNA-Molekül von etwa 15kbp (Kilobasenpaaren) Länge.
Dieses ist in verdrillter (coiled) Form innerhalb des Membranbläschens verpackt und die 5'-Enden beider Teilstränge sind kovalent mit Proteinen verknüpft.
Der Prototyp der Familie, der Enterobacteria-Phage PRD1, kodiert für 25 Virusproteine.
Details eines Virions von Enterobacteria-Phage PRD1[4]
Dito, Beginn des Eintritts in die Wirtszelle.
Eintrittsmechanismus von Enterobacteria-Phage PRD1.[5]Diagramm des Replikationszyklus von Enterobakteria-Phage PRD1.[4]
Die Replikation der Tectiviridae geschieht in folgenden Schritten:[3]
Infektion: Der Phage heftet sich über sein Spike-Protein P2 an die Zielzelle. Daraufhin wird ein Proteinkomplex aus P2, P5, P31 und einem Teil des Kapsids (P3) freigesetzt, der eine Öffnung im Kapsid erzeugt.
Die innere Kapsidmembran verwandelt sich in eine röhrenförmige Struktur (Schwanzstruktur), die durch das Loch im Kapsid ragt und die äußere Membran und Peptidoglykanschicht des Wirts durchdringt, um mit der Plasmamembran des Wirts zu verschmelzen und die virale DNA ins Zytoplasma des Wirts freizusetzen.[Anm. 1]
Besonders der Enterobacteria-Phage PRD1 zeigt äußerst viele Ähnlichkeiten zu Mitgliedern der Adenoviridae bezüglich der Kapsidstruktur (trimere hexagonale Kapsomere, Pentone, Fibern) und der Genomorganisation (lineare dsDNA, sogenannte Inverted Terminal Repeats, terminale Proteine, DNA-Polymerase Typ B). Diese Ähnlichkeiten deuten auf eine gemeinsame Herkunft, d. h. sie beruhen auf Homologie[6] Beide Familien wurden daher vom ICTV im März 2020 in dieselbe Klasse Tectiliviricetes gestellt.[7]
Nach ICTV Master Species List #38 vom März 2023:[8]
Familie Tectiviridae
EM-Aufnahme von Virionen des Enterobakterien-Phagen PRD1. Der Inset zeigt ein Virion mit einer herausragenden schwanzartigen Struktur. Balken 100nm.
ICTV: dsDNA Viruses – Textiviridae (Mementodes Originals vom 24. April 2019 im Internet Archive)Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft. Bitte prüfe Original- und Archivlink gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.@1@2Vorlage:Webachiv/IABot/talk.ictvonline.org, ICTV 9th Report (2011)
Sari Mäntynen, Lotta-Riina Sundberg, Hanna M. Oksanen, Minna M. Poranen: Half a Century of Research on Membrane-Containing Bacteriophages: Bringing New Concepts to Modern Virology.Iin: MDPI: Viruses, Band 11, Nr.1, Section Bacterial Viruses, 2019, S.76; doi:10.3390/v11010076, PDF (englisch).
Céline Verheust, Nadine Fornelos, Jacques Mahillon: GIL16, a New Gram-Positive Tectiviral Phage Related to the Bacillus thuringiensis GIL01 and the Bacillus cereus pBClin15 Elements, in: J Bacteriol. 187(6), März 2005, S.1966–1973, doi:10.1128/JB.187.6.1966-1973.2005, PMC1064052 (freier Volltext) (englisch).
Steven M. Caruso, Tagide N. deCarvalho, Anthony Huynh, George Morcos, Nansen Kuo, Shabnam Parsa, Ivan Erill: A Novel Genus of Actinobacterial Tectiviridae. In: MDPI: Viruses, Band 11, Nr.12, 7. Dezember 2019; doi:10.3390/v11121134, ResearchGate (englisch).
